Den katalase er en oksidoreduktase-enzym (H2O2: H2O2 oksidoreduktase) vidt utbredt i naturen. Det katalyserer, i forskjellige vev og celletyper, "nedbrytning" -reaksjonen av hydrogenperoksyd til molekylært oksygen og vann.
De første observasjonene av denne typen enzym stammer fra begynnelsen av 1810-tallet, men det var i 1901 at Loew innså at katalase er til stede i praktisk talt alle eksisterende levende organismer og i flere forskjellige celletyper.
Molekylstruktur av enzymet Catalase (Kilde: Vossman via Wikimedia Commons)
Dette enzymet, som var avgjørende for å opprettholde cellulær integritet og hovedregulatoren for hydrogenperoksydmetabolismen, var en grunnleggende faktor for å kunne bekrefte at det i naturen er enzymer som virker på spesifikke underlag.
Pattedyr og andre organismer har katalaseenzymer som også kan oppføre seg som peroksidaser og katalysere redoksreaksjoner av forskjellige underlag ved bruk av hydrogenperoksyd.
I de fleste eukaryoter finnes katalaseenzymer overveiende i subcellulære organeller kjent som "peroksisomer", og hos mennesker er det mange patologiske tilstander relatert til mangelen på dette enzymet.
kjennetegn
Aktiviteten til enzymer som katalase kan variere betydelig avhengig av hvilken type vev som vurderes. Hos pattedyr er for eksempel katalaseaktivitet betydelig i både nyrer og lever, og er mye lavere i bindevev.
Dermed er katalase hos pattedyr primært assosiert med alle vev som viser betydelig aerob metabolisme.
Pattedyr har katalaser i både mitokondrier og peroksisomer, og i begge avdelingene er de enzymer assosiert med organellmembraner. I erytrocytter, derimot, er katalaseaktivitet assosiert med et løselig enzym (husk at erytrocytter har få indre organeller).
Catalase er et enzym med høyt omsetningsnummer eller katalytisk konstant (det er veldig raskt og effektivt), og den generelle reaksjonen som det katalyserer er følgende:
2H2O2 → 2H2O + O2
I nærvær av lave konsentrasjoner av hydrogenperoksyd, oppfører pattedyrkatalase, for eksempel, seg som en oksydase, og bruker i stedet molekylært oksygen (O2) for å oksidere molekyler som indol og ß-fenyletylamin, forløpere til aminosyren tryptofan og henholdsvis en nevrotransmitter.
Noen konkurrerende hemmere av katalaseaktivitet er for tiden kjent, spesielt natriumazid og 3-aminotriazol. Azide, i sin anioniske form, er en kraftig hemmer av andre proteiner med hemmegrupper og brukes til eliminering eller forebygging av vekst av mikroorganismer under forskjellige forhold.
Struktur
Hos mennesker kodes katalase av et 34 kb gen som har 12 introner og 13 eksoner og koder for et 526 aminosyreprotein.
De fleste undersøkte katalaser er tetrameriske enzymer med en molekylvekt nær 240 kDa (60 kDa for hver underenhet), og hver monomer er assosiert med en protetisk hemin- eller ferroprotoporfyringruppe.
Strukturen består av fire domener sammensatt av sekundære strukturer dannet av alfa-helikser og beta-brett ark, og studier utført i leverenzymet til mennesker og storfe har vist at disse proteinene er bundet til fire NADPH-molekyler.
Disse NADPH-molekylene ser ikke ut til å være essensielle for den enzymatiske aktiviteten til katalase (for produksjon av vann og oksygen fra hydrogenperoksyd), men de ser ut til å være relatert til en reduksjon i følsomheten til dette enzymet for høye konsentrasjoner av dets giftig underlag.
Domenene til hver underenhet i human katalase er:
-En ikke-kuleformet forlenget N-terminal arm, som fungerer for stabilisering av kvartærstrukturen
-En β-tønne med åtte antiparallelle ß-brettede ark, som bidrar med noen av de laterale bindingsrester til hemgruppen
-Et "konvolutt" domene som omgir det ytre domenet, inkludert heme-gruppen og til slutt
-Et domene med alpha helix-struktur
De fire underenhetene, med disse fire domenene, er ansvarlige for dannelsen av en lang kanal hvis størrelse er avgjørende for mekanismen for gjenkjennelse av hydrogenperoksyd av enzymet (som bruker aminosyrer som histidin, asparagin, glutamin og asparaginsyre til den).
Egenskaper
I følge noen forfattere har katalase to enzymatiske funksjoner:
- Nedbrytningen av hydrogenperoksyd i vann og molekylært oksygen (som en spesifikk peroksydase).
-Oksidasjon av protondonorer, som metanol, etanol, mange fenoler og maursyre, ved bruk av en mol hydrogenperoksyd (som en ikke-spesifikk peroksidase).
-I erytrocytter ser det ut til at den store mengden katalase spiller en viktig rolle i beskyttelsen av hemoglobin mot oksidasjonsmidler, for eksempel hydrogenperoksyd, askorbinsyre, metylhydrazin og andre.
Enzymet som er til stede i disse cellene er ansvarlig for forsvaret av andre vev med liten katalaseaktivitet mot høye konsentrasjoner av hydrogenperoksyd.
-Noen insekter som bombardierbillen bruker katalase som en forsvarsmekanisme, da de bryter ned hydrogenperoksyd og bruker det gassformige oksygenproduktet i denne reaksjonen for å drive frigjøring av vann og andre kjemiske forbindelser i form av damp.
-I planter er katalase (også til stede i peroksisomer) en av komponentene i fotorespirasjonsmekanismen, hvor fosfoglykollatet produsert av enzymet RuBisCO brukes til produksjon av 3-fosfoglycerat.
Beslektede patologier hos mennesker
De viktigste kildene til produksjon av substratet for katalase, hydrogenperoksyd, er reaksjoner katalysert av oksydaseenzymer, reaktive oksygenarter og noen tumorceller.
Denne forbindelsen er involvert i inflammatoriske prosesser, i uttrykk av klebemolekyler, i apoptose, i reguleringen av blodplate-aggregering og i kontrollen av celleproliferasjon.
Når det er mangler ved dette enzymet, genereres høye konsentrasjoner av dets underlag, noe som forårsaker lesjoner i cellemembranen, defekter i elektrontransport i mitokondrier, i homocysteinmetabolisme og i DNA.
Blant sykdommene assosiert med mutasjoner i det kodende genet for human katalase er:
-Mellitus diabetes
-Ateriell hypertensjon
-Alzheimer
-Vitiligo og andre
referanser
- Agar, N., Sadrzadeh, S., Hallaway, P., & Eaton, J. (1986). Erythrocyte Catalase. Et Somatic Oxidant Defense? J. Clin. Investere. , 77, 319–321.
- Góth, L., Rass, P., & Páy, A. (2004). Catalase enzym mutasjoner og deres tilknytning til sykdommer. Molecular Diagnosis, 8 (3), 141–149.
- Kirkman, H., & Gaetanit, GF (1984). Catalase: Et tetramerisk enzym med fire tett bundne molekyler av NADPH. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 81, 4343-4347.
- Kirkman, HN, & Gaetani, GF (2006). Pattedyrkatalase: et ærverdig enzym med nye mysterier. Trends in Biochemical Sciences, 32 (1), 44–50.
- Rawn, JD (1998). Biokjemi. Burlington, Massachusetts: Neil Patterson Publisher.
- Solomon, E., Berg, L., & Martin, D. (1999). Biologi (5. utg.). Philadelphia, Pennsylvania: Saunders College Publishing.
- Vainshtein, B., Melik-Adamyan, W., Barynin, V., Vagin, A., & Grebenko, A. (1981). Tredimensjonal struktur av enzymet katalase. Nature, 293 (1), 411-412.