PROTEIN DENATURERING: FAKTORER OG KONSEKVENSER - BIOLOGI - 2026

Den denaturering av proteinene består av tapet av den tredimensjonale strukturen på grunn av forskjellige miljøfaktorer, slik som temperatur, pH eller visse kjemiske midler. Tapet av strukturen resulterer i tap av den biologiske funksjonen som er assosiert med det proteinet, det være seg enzymatisk, strukturelt, transporter, blant andre.

Strukturen til proteinet er svært følsom for endringer. Destabiliseringen av en enkelt essensiell hydrogenbinding kan denaturere proteinet. På samme måte er det interaksjoner som ikke er strengt viktige for å oppfylle proteinfunksjon, og hvis de destabiliseres, har de ingen effekt på funksjonen.

Struktur av proteiner

For å forstå prosessene med proteindenaturering, må vi vite hvordan proteiner er organisert. Disse presenterer primær, sekundær, tertiær og kvartær struktur.

Primær struktur

Det er sekvensen av aminosyrer som utgjør nevnte protein. Aminosyrer er de grunnleggende byggesteinene som utgjør disse biomolekylene, og det er 20 forskjellige typer, hver med spesielle fysiske og kjemiske egenskaper. De er koblet sammen ved hjelp av en peptidbinding.

Sekundær struktur

I denne strukturen begynner denne lineære kjeden av aminosyrer å brette seg gjennom hydrogenbindinger. Det er to grunnleggende sekundære strukturer: α-heliksen, spiralformet; og det brettede arket β, når to lineære kjeder er parallelt på linje.

Tertiær struktur

Det involverer andre typer krefter som resulterer i spesifikke bretter av den tredimensjonale formen.

R-kjedene til aminosyrerestene som utgjør proteinstrukturen, kan danne disulfidbroer, og de hydrofobe delene av proteinene klumper seg sammen på innsiden, mens de hydrofile stoffene vender mot vann. Van der Waals-styrkene fungerer som stabilisatorer for de interaksjoner som er beskrevet.

Kvaternær struktur

Den består av aggregater av proteinenheter.

Når et protein denatureres, mister det sin kvartære, tertiære og sekundære struktur, mens den primære forblir intakt. Proteiner som er rike på disulfidbindinger (tertiær struktur) gir større motstand mot denaturering.

Faktorer som forårsaker denaturering

Enhver faktor som destabiliserer de ikke-kovalente bindinger som er ansvarlige for å opprettholde den naturlige strukturen til proteinet, kan forårsake denaturering. Blant de viktigste vi kan nevne:

pH-

Ved meget ekstreme pH-verdier, enten det er surt eller basisk, kan proteinet miste sin tredimensjonale konfigurasjon. Overskuddet av H ⁺ og OH ^- ioner i mediet destabiliserer proteininteraksjonene.

Denne endringen i ionisk mønster forårsaker denaturering. Denaturering med pH kan være reversibel i noen tilfeller, og i andre irreversibel.

Temperatur

Termisk denaturering skjer med økende temperatur. I organismer som lever i gjennomsnittlige miljøforhold, begynner proteiner å destabilisere ved temperaturer over 40 ° C. Proteiner fra termofile organismer tåler klart disse temperaturområdene.

Temperaturøkninger kan føre til økte molekylære bevegelser som påvirker hydrogenbindinger og andre ikke-kovalente bindinger, noe som resulterer i tap av tertiær struktur.

Disse temperaturøkningene fører til en reduksjon i reaksjonshastigheten, hvis vi snakker om enzymer.

Kjemiske substanser

Polare stoffer - som urea - i høye konsentrasjoner påvirker hydrogenbindinger. Ikke-polare stoffer kan også ha lignende konsekvenser.

Vaskemidler kan også destabilisere proteinstrukturen; det er imidlertid ikke en aggressiv prosess, og de er for det meste reversible.

Reduserende midler

Β-Mercaptoethanol (HOCH2CH2SH) er et kjemisk middel som ofte brukes i laboratoriet for å denaturere proteiner. Det er ansvarlig for å redusere disulfidbroer mellom aminosyrerester. Det kan destabilisere proteinets tertiære eller kvartære struktur.

Et annet reduksjonsmiddel med lignende funksjoner er ditiotreitol (DTT). Videre er andre faktorer som bidrar til tap av naturlig struktur i proteiner tungmetaller i høye konsentrasjoner og ultrafiolett stråling.

konsekvenser

Når denaturering oppstår, mister proteinet funksjonen. Proteiner fungerer optimalt når de er i hjemlandet.

Tap av funksjon er ikke alltid forbundet med en denatureringsprosess. Det kan være at en liten endring i proteinstruktur fører til tap av funksjon uten å destabilisere hele den tredimensjonale strukturen.

Prosessen kan være eller ikke være irreversibel. I laboratoriet, hvis betingelsene er omgjort, kan proteinet gå tilbake til den opprinnelige konfigurasjonen.

renaturering

Et av de mest kjente og avgjørende eksperimentene på renaturering ble dokumentert i ribonuklease A.

Da forskerne la til denatureringsmidler som urea eller β-merkaptoetanol, ble proteinet denaturert. Hvis disse midlene ble fjernet, returnerte proteinet til sin naturlige konformasjon og kunne utføre sin funksjon med 100% effektivitet.

En av de viktigste konklusjonene av denne forskningen var å demonstrere eksperimentelt at den tredimensjonale konformasjonen av proteinet er gitt av dets primære struktur.

I noen tilfeller er denatureringsprosessen fullstendig irreversibel. Når vi for eksempel koker et egg, bruker vi varme på proteinene (det viktigste er albumin) som utgjør det, får den hvite et solid og hvitaktig utseende. Intuitivt kan vi konkludere med at selv om vi kjøler den, vil den ikke komme tilbake til sin opprinnelige form.

I de fleste tilfeller er denatureringsprosessen ledsaget av tap av løselighet. Det reduserer også viskositeten, diffusjonshastigheten og krystalliserer lettere.

Chaperone proteiner

Chaperonene eller chaperoninsproteinene er ansvarlige for å forhindre denaturering av andre proteiner. De undertrykker også visse interaksjoner som ikke er egnet mellom proteiner for å sikre riktig folding av det samme.

Når temperaturen på mediet øker, øker disse proteinene konsentrasjonen og virker for å forhindre denaturering av andre proteiner. Dette er grunnen til at de også kalles "varmesjokkproteiner" eller HSPs (Heat Shock Proteins).

Chaperonins er analoge med et bur eller en tønne som beskytter proteinet av interesse inni.

Disse proteiner som reagerer på situasjoner med cellulær stress er rapportert i forskjellige grupper av levende organismer og er sterkt bevart. Det er forskjellige klasser av chaperoniner, og de klassifiseres i henhold til deres molekylvekt.

referanser

1. Campbell, NA, & ​​Reece, JB (2007). Biologi. Panamerican Medical Ed.
2. Devlin, TM (2004). Biokjemi: lærebok med kliniske applikasjoner. Jeg snudde meg.
3. Koolman, J., & Röhm, KH (2005). Biokjemi: tekst og atlas. Panamerican Medical Ed.
4. Melo, V., Ruiz, VM, & Cuamatzi, O. (2007). Biokjemi av metabolske prosesser. Reverte.
5. Pacheco, D., & Leal, DP (2004). Medisinsk biokjemi. Redaksjonell Limusa.
6. Pena, A., Arroyo, A., Gómez, A., & Tapia, R. (1988). Biokjemi. Redaksjonell Limusa.
7. Sadava, D., & Purves, WH (2009). Life: The Science of Biology. Panamerican Medical Ed.
8. Tortora, GJ, Funke, BR, & Case, CL (2007). Introduksjon til mikrobiologi. Panamerican Medical Ed.
9. Voet, D., Voet, JG, & Pratt, CW (2007). Grunnleggende om biokjemi. Panamerican Medical Ed.