ENZYM: HVORDAN DET FUNGERER OG EKSEMPLER - BIOLOGI - 2026

Et enzym , biologisk katalysator eller biokatalysator er et molekyl, vanligvis av proteinopprinnelse, som har evnen til å akselerere de kjemiske reaksjonene som oppstår i levende vesener. De katalytiske proteinmolekylene er enzymer, og de av RNA-art er ribozymer.

I mangel av enzymer, kunne det enorme antallet reaksjoner som finner sted i cellen og som tillater liv ikke skje. Disse er ansvarlige for å fremskynde prosessen med størrelsesordrer nær 10 ⁶ - og i noen tilfeller mye høyere.

Skjematisk diagram av et nøkkel-lås kryss av et enzym-substrat kompleks. Kilde: Competitive_inhibition_es.svg: * Competitive_inhibition.svg: Forfatter av Jerry Crimson Mann, modifisert av TimVickers, vektorisert av Fvasconcellosderivative arbeid: Retama (snakk) derivatarbeid: Bekerr

Katalyse

En katalysator er et molekyl som er i stand til å endre hastigheten på en kjemisk reaksjon uten å bli konsumert i nevnte reaksjon.

Kjemiske reaksjoner involverer energi: de innledende molekylene som er involvert i reaksjonen, eller reaktantene starter med en grad av energi. En ekstra mengde energi blir absorbert for å nå "overgangstilstanden". Deretter frigjøres energien med produktene.

Energiforskjellen mellom reaktanter og produkter uttrykkes som ∆G. Hvis energinivået til produktene er høyere enn reaktantene, er reaksjonen endergonic og er ikke spontan. I motsetning til det, hvis energien til produktene er lavere, er reaksjonen eksergonisk og spontan.

Bare fordi en reaksjon er spontan, betyr ikke det imidlertid at den vil skje med en betydelig hastighet. Reaksjonens hastighet avhenger av ∆G * (stjernen refererer til aktiveringsenergien).

Leseren må ha disse konseptene i tankene for å forstå hvordan enzymer fungerer.

enzymer

Hva er et enzym?

Enzymer er biologiske molekyler med utrolig kompleksitet, som hovedsakelig består av proteiner. Proteiner er på sin side lange kjeder av aminosyrer.

En av de mest fremtredende egenskapene til enzymer er deres spesifisitet på målmolekylet - dette molekylet kalles et substrat.

Kjennetegn på enzymer

Enzymer finnes i forskjellige former. Noen er utelukkende sammensatt av proteiner, mens andre har regioner av ikke-proteiner som kalles kofaktorer (metaller, ioner, organiske molekyler, etc.).

Dermed er et apoenzym et enzym uten dens kofaktor, og kombinasjonen av apoenzymet og dets kofaktor kalles et holoenzym.

De er molekyler av betydelig stor størrelse. Imidlertid er bare et lite sted på enzymet direkte involvert i reaksjonen med underlaget, og dette området er det aktive setet.

Når reaksjonen begynner, griper enzymet i underlaget slik at en nøkkel griper inn låsen (denne modellen er en forenkling av den faktiske biologiske prosessen, men det tjener til å illustrere prosessen).

Alle kjemiske reaksjoner som oppstår i kroppen vår blir katalysert av enzymer. Faktisk, hvis disse molekylene ikke eksisterte, måtte vi vente hundrevis eller tusenvis av år på at reaksjonene ble fullført. Derfor må reguleringen av enzymaktivitet kontrolleres på en veldig spesifikk måte.

Nomenklatur og klassifisering av enzymer

Når vi ser et molekyl hvis navn ender i –ase, kan vi være sikre på at det er et enzym (selv om det er unntak fra denne regelen, for eksempel trypsin). Dette er navnekonvensjonen for enzymer.

Det er seks grunnleggende typer enzymer: oksydoreduktaser, transferaser, hydrolaser, lyaser, isomeraser og ligaser; ansvarlig for: redoksreaksjoner, atomoverføring, hydrolyse, tilsetning av dobbeltbindinger, isomerisering og forening av molekyler.

Hvordan fungerer enzymer?

I katalyseseksjonen nevnte vi at reaksjonshastigheten avhenger av verdien til ∆G *. Jo høyere denne verdien er, desto langsommere er reaksjonen. Enzymet er ansvarlig for å redusere denne parameteren - og dermed øke reaksjonshastigheten.

Forskjellen mellom produktene og reaktantene forblir identisk (enzymet påvirker ikke det), og også deres distribusjon. Enzymet letter dannelsen av overgangstilstanden.

Enzymhemmere

I forbindelse med studiet av enzymer er hemmere stoffer som klarer å redusere aktiviteten til katalysatoren. De er klassifisert i to typer: konkurrerende og ikke-konkurrerende hemmere. De av den første typen konkurrerer med underlaget, og de andre ikke.

Generelt er inhiberingsprosessen reversibel, selv om noen hemmere kan forbli knyttet til enzymet nesten permanent.

eksempler

Det er enorme mengder enzymer i cellene våre - og i cellene til alle levende ting. Imidlertid er de mest kjente de som deltar i metabolske veier som glykolyse, Krebs-syklusen, og elektrontransportkjeden, blant andre.

Succinat dehydrogenase er et enzym av oksidoreduktasetypen som katalyserer oksidasjonen av suksinat. I dette tilfellet innebærer reaksjonen tap av to hydrogenatomer.

Forskjell mellom biologiske katalysatorer (enzymer) og kjemiske katalysatorer

Det er kjemiske katalysatorer som, i likhet med biologiske, øker reaksjonshastigheten. Imidlertid er det bemerkelsesverdige forskjeller mellom de to typer molekyler.

Enzymkatalyserte reaksjoner skjer raskere

For det første er enzymer i stand til å øke reaksjonshastigheten etter størrelsesorden nær 10 ⁶ til 10 ¹² . Kjemiske katalysatorer øker også hastigheten, men bare med noen få størrelsesordener.

De fleste enzymer fungerer under fysiologiske forhold

Når biologiske reaksjoner blir utført i levende vesener, omgir de optimale forhold de fysiologiske verdiene temperatur og pH. Kjemikere på sin side trenger drastiske forhold med temperatur, trykk og surhet.

spesifisitet

Enzymer er veldig spesifikke i reaksjonene de katalyserer. I de fleste tilfeller fungerer de bare med ett eller noen få underlag. Spesifisitet gjelder også den typen produkter de produserer. Utvalget av underlag for kjemiske katalysatorer er mye bredere.

Kreftene som bestemmer spesifisiteten til interaksjonen mellom enzymet og dets underlag er de samme som dikterer konformasjonen av selve proteinet (Van der Waals interaksjoner, elektrostatisk, hydrogenbinding og hydrofob).

Enzymregulering er presis

Endelig har enzymer en større reguleringsevne, og aktiviteten deres varierer i henhold til konsentrasjonen av forskjellige stoffer i cellen.

Reguleringsmekanismer inkluderer allosterisk kontroll, kovalent modifisering av enzymer og variasjon i mengden enzym som syntetiseres.

referanser

1. Berg, JM, Stryer, L., & Tymoczko, JL (2007). Biokjemi. Jeg snudde meg.
2. Campbell, MK, & Farrell, SO (2011). Biokjemi. Sjette utgave. Thomson. Brooks / Cole.
3. Devlin, TM (2011). Lærebok for biokjemi. John Wiley & Sons.
4. Koolman, J., & Röhm, KH (2005). Biokjemi: tekst og atlas. Panamerican Medical Ed.
5. Mougios, V. (2006). Tren biokjemi. Human Kinetics.
6. Müller-Esterl, W. (2008). Biokjemi. Grunnleggende for medisin og biovitenskap. Jeg snudde meg.
7. Poortmans, JR (2004). Prinsipper for treningsbiokjemi. Karger.
8. Voet, D., & Voet, JG (2006). Biokjemi. Panamerican Medical Ed.