KVATERNÆR STRUKTUR AV PROTEINER: KJENNETEGN - BIOLOGI - 2026

Den kvaternære strukturen til proteiner definerer de romlige forholdene mellom hver av deres polypeptidsubenheter forbundet med ikke-kovalente krefter. I polymere proteiner kalles hver av polypeptidkjedene som utgjør dem underenheter eller protomerer.

Proteiner kan bestå av en (monomer), to (dimer), flere (oligomere) eller mange protomerer (polymer). Disse protomerer kan ha en lignende eller veldig forskjellig molekylstruktur. I det første tilfellet sies de å være homotype proteiner og i det andre tilfellet heterotype.

Eksempel på en kvartær struktur av et prolifererende cellekjerneantigenprotein. Tatt og redigert fra: Thomas Shafee.

I vitenskapelig notasjon bruker biokjemikere greske bokstaver som abonnement for å beskrive protomersammensetningen til proteiner. For eksempel er en tetramere homotypisk protein betegnet α ₄ , mens en tetramere protein som består av to atskilte dimerer er betegnet α ₂ β ₂ .

Proteinstruktur

Proteiner er komplekse molekyler som tar på seg forskjellige tredimensjonale konfigurasjoner. Disse konfigurasjonene er unike for hvert protein og lar dem utføre veldig spesifikke funksjoner. Nivåene av strukturell organisering av proteiner er som følger.

Primær struktur

Det refererer til sekvensen der de forskjellige aminosyrene er anordnet i polypeptidkjeden. Denne sekvensen er gitt av DNA-sekvensen som koder for nevnte protein.

Sekundær struktur

De fleste proteiner er ikke helt forlengede lange kjeder av aminosyrer, men har heller regioner som regelmessig brettes inn i helikser eller ark. Denne sammenleggingen er det som kalles sekundærstrukturen.

Tertiær struktur

De foldede områdene i sekundærstrukturen kan på sin side brettes og settes sammen til mer kompakte strukturer. Denne siste brettet er det som gir proteinet sin tredimensjonale form.

Kvaternær struktur

I proteiner som er dannet av mer enn en underenhet, er de kvartære strukturene de romlige forholdene som eksisterer mellom hver underenhet, som er forbundet med ikke-kovalente bindinger.

Primære, sekundære, tertiære og kvartære strukturer av proteiner, tredimensjonal konformasjon. Tatt og redigert fra: Alejandro Porto.

Kvaternær strukturstabilitet

Den tredimensjonale strukturen til proteiner er stabilisert ved svake eller ikke-kovalente interaksjoner. Selv om disse bindingene eller interaksjonene er mye svakere enn normale kovalente bindinger, er de mange og deres kumulative effekt er kraftig. Her vil vi se på noen av de vanligste interaksjonene.

Hydrofobe interaksjoner

Noen aminosyrer inneholder hydrofobe sidekjeder. Når proteiner har disse aminosyrene, beordrer molekylets folding disse sidekjedene mot det indre av proteinet og beskytter dem mot vann. Naturen til de forskjellige sidekjedene betyr at de bidrar på forskjellige måter til den hydrofobe effekten.

Van der Waals interaksjoner

Disse interaksjonene oppstår når molekyler eller atomer som ikke er koblet av kovalente bindinger kommer for nær hverandre, og på grunn av dette begynner deres ytterste elektroniske orbitaler å overlappe hverandre.

På det tidspunktet etableres en frastøtende kraft mellom disse atomene som vokser veldig raskt etter hvert som deres respektive sentre nærmer seg. Dette er de såkalte 'van der Waals-styrkene'.

Last-interaksjoner

Det er den elektrostatiske interaksjonen som oppstår mellom et par ladede partikler. I proteiner forekommer denne interaksjonen, både på grunn av den elektriske nettoladningen av proteinet, og av den individuelle ladningen til ionene som er inne i det. Denne typen samhandling kalles noen ganger en salt bro.

Hydrogenbindinger

En hydrogenbinding etableres mellom et hydrogenatom som er kovalent bundet til en hydrogenbindingsdonorgruppe og et par frie elektroner som tilhører en bindingsakseptorgruppe.

Denne typen binding er veldig viktig, ettersom egenskapene til mange molekyler, inkludert vann og biologiske molekyler, i stor grad skyldes hydrogenbindinger. Den deler egenskapene til kovalente bindinger (elektronene deles) og også av ikke-kovalente interaksjoner (lading-lading-interaksjon).

Dipole interaksjoner

I molekyler, inkludert proteiner, som ikke har en nettoladning, kan det oppstå et ikke-ensartet arrangement av deres indre ladninger, med det ene ekstreme litt mer negativt enn det andre. Dette er det som er kjent som en dipol.

Denne dipolare tilstanden til molekylet kan være permanent, men den kan også induseres. Dipoler kan bli tiltrukket av ioner eller til andre dipoler. Hvis dipolene er permanente, har interaksjonen et større omfang enn det med induserte dipoler.

I tillegg til disse ikke-kovalente interaksjonene, stabiliserer noen oligomere proteiner deres kvartære struktur gjennom en type kovalent binding, disulfidbindingen. Disse etableres mellom sulfhydrylgruppene i cysteiner fra forskjellige protomerer.

Disulfidbindinger er også med på å stabilisere den sekundære strukturen til proteiner, men i dette tilfellet knytter de cysteinylrester innenfor det samme polypeptidet (intrapolypeptid-disulfidbindinger).

Interaksjoner mellom protomerer

Som nevnt ovenfor, i proteiner som består av flere underenheter eller protomerer, kan disse underenhetene være like (homotype) eller forskjellige (heterotypiske).

Homotypiske interaksjoner

Underenhetene som utgjør et protein er asymmetriske polypeptidkjeder. I homotype interaksjoner kan disse underenhetene imidlertid assosiere på forskjellige måter og oppnå forskjellige typer symmetri.

De interaksjonelle gruppene av hver protomer er vanligvis lokalisert i forskjellige posisjoner, og det er derfor de kalles heterologe interaksjoner. De heterologe interaksjonene mellom de forskjellige underenhetene oppstår noen ganger på en slik måte at hver underenhet er vridd i forhold til den foregående, og er i stand til å oppnå en spiralformet struktur.

Ved andre anledninger forekommer interaksjonene på en slik måte at definerte grupper av underenheter er arrangert rundt en eller flere symmetriakser, i det som kalles punktgruppesymmetri. Når det er flere symmetriakser, roterer hver underenhet i forhold til naboen 360 ° / n (der n representerer antall akser).

Blant symmetri-typene oppnådd på denne måten er for eksempel spiralformede, kubiske og icosahedral.

Når to underenheter samvirker gjennom en binær akse, roterer hver enhet 180 ° i forhold til den andre, rundt den aksen. Denne symmetrien er kjent som C _2- symmetri . I den er samhandlingsstedene i hver underenhet identiske; i dette tilfellet snakker vi ikke om en heterolog interaksjon, men snarere en isolog interaksjon.

Hvis tvert imot, assosiasjonen mellom de to komponentene i dimeren er heterolog, vil en asymmetrisk dimer oppnås.

Heterotypiske interaksjoner

Underenhetene som samvirker i et protein er ikke alltid av samme art. Det er proteiner som består av tolv eller flere forskjellige underenheter.

Interaksjonene som opprettholder proteinstabilitet er de samme som for homotype interaksjoner, men fullstendig asymmetriske molekyler oppnås generelt.

Hemoglobin er for eksempel en tetramer som har to forskjellige par underenheter (α ₂ β ₂ ).

Kvaternær struktur av hemoglobin. Tatt og redigert fra: Benjah-bmm27. Endret av Alejandro Porto. .

referanser

1. CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern (2002). Biochemestry. 3. utgave. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. RK Murray, P. Mayes, DC Granner & VW Rodwell (1996). Harper's Biochemestry. Appleton & Lange
3. JM Berg, JL Tymoczko & L. Stryer (2002). Biochemestry. 5. utgave. WH Freeman and Company.
4. J. Koolman & K.-H. Roehm (2005). Color Atlas of Biochemistry. 2. utgave. Thieme.
5. A. Lehninger (1978). Biokjemi. Ediciones Omega, SA
6. L. Stryer (1995). Biochemestry. WH Freeman and Company, New York.