PRIMÆRSTRUKTUR AV PROTEINER: KJENNETEGN - BIOLOGI - 2026

Den primære strukturen til proteiner er i hvilken rekkefølge aminosyrene til polypeptidet eller polypeptidene som lager dem er anordnet. Et protein er en biopolymer som består av a-aminosyremonomerer koblet med peptidbindinger. Hvert protein har en definert sekvens av disse aminosyrene.

Proteiner utfører en rekke biologiske funksjoner, inkludert å forme og opprettholde integriteten til celler gjennom cytoskjelettet, forsvare kroppen fra fremmede midler gjennom antistoffer, og katalysere kjemiske reaksjoner i kroppen gjennom enzymer.

Primære, sekundære, tertiære og kvartære strukturer av proteiner, tredimensjonal konformasjon. Tatt og redigert fra: Alejandro Porto.

I dag er det raskere å bestemme sammensetningen av proteiner og rekkefølgen aminosyrer er ordnet (sekvensering) enn for mange år siden. Denne informasjonen er deponert i internasjonale elektroniske databaser, som du kan få tilgang til via internett (blant annet GenBank, PIR).

Aminosyrer

Aminosyrer er molekyler som inneholder en aminogruppe og en karboksylsyregruppe. Når det gjelder a-aminosyrer har de et sentralt karbonatom (a karbon) som både aminogruppen og karboksylgruppen er knyttet til, i tillegg til et hydrogenatom og en særegen R-gruppe, som kalles sidekjede.

På grunn av denne konfigurasjonen av a-karbonet, er aminosyrene som dannes, kjent som a-aminosyrer, chirale. Det produseres to former som er speilbilder av hverandre og kalles L- og D-enantiomerer.

Alle proteiner i levende vesener består av 20 a-aminosyrer med L-konfigurasjonen. Sidekjedene til disse 20 aminosyrene er forskjellige og har et stort mangfold av kjemiske grupper.

I utgangspunktet kan a-aminosyrer grupperes (vilkårlig) avhengig av type sidekjede på følgende måte.

Alifatiske aminosyrer

I denne gruppen inneholder, ifølge noen forfattere, Glycine (Gli), Alanine (Ala), Valine (Val), Leucine (Leu) og Isoleucine (Ile). Andre forfattere inkluderer også Methionine (Met) og Proline (Pro).

Aminosyrer med hydroksyl- eller svovelholdige sidekjeder

Den inneholder Serine (Ser), Cystein (Cys), Threonine (Thr) og også Methionine. I følge noen forfattere skal gruppen bare inkludere Ser og Thr.

Sykliske aminosyrer

Laget utelukkende av Proline, som, som allerede nevnt, er inkludert av andre forfattere blant de alifatiske aminosyrene.

Aromatiske aminosyrer

Fenylalanin (Phe), Tyrosin (Tyr) og Tryptophan (Trp).

Basiske aminosyrer

Histidine (His), Lysine (Lys) og Arginine (Arg)

Sure aminosyrer og amider derav

Den inneholder asparaginsyre (Asp) og Glutamic (Glu) syrer og også amidene Aspargine (Asn) og Glutamine (Gln). Noen forfattere skiller denne siste gruppen i to; på den ene siden den av sure aminosyrer (de to første), og på den andre den som inneholder karboksylamid (de resterende to).

Peptidbindinger

Aminosyrer kan knyttes til hverandre gjennom peptidbindinger. Disse bindingene, også kalt amidbindinger, etableres mellom a-aminogruppen til en aminosyre og a-karboksylgruppen til en annen. Denne foreningen dannes med tap av et vannmolekyl.

Forbindelsen mellom to aminosyrer resulterer i dannelse av et dipeptid, og hvis nye aminosyrer tilsettes, kan tripeptider, tetrapeptider og så videre dannes sekvensielt.

Polypeptider som består av et lite antall aminosyrer, kalles vanligvis oligopeptider, og hvis antallet aminosyrer er høyt, kalles de polypeptider.

Hver aminosyre som tilsettes polypeptidkjeden frigjør ett molekyl med vann. Den delen av aminosyren som har mistet H + eller OH- under binding kalles aminosyrerest.

De fleste av disse oligopeptid- og polypeptidkjedene vil ha i den ene enden en aminoterminal gruppe (N-terminal) og i den andre en terminal karboksyl (C-terminal). Videre kan de inneholde mange ioniserbare grupper mellom sidekjedene til aminosyrerestene som utgjør dem. På grunn av dette blir de betraktet som polyampolitter.

Dannelse av en peptidbinding mellom to aminosyrer. Tatt og redigert fra: Alejandro Porto.

Aminosyresekvens

Hvert protein har en viss sekvens av sine aminosyrerester. Denne rekkefølgen er det som kalles proteinets primære struktur.

Hvert individuelt protein i hver organisme er artsspesifikt. Det vil si at myoglobinet til et menneske er identisk med det til et annet menneske, men det har små forskjeller med myoglobiner fra andre pattedyr.

Mengden og typer aminosyrer et protein inneholder er like viktig som plasseringen av disse aminosyrene i polypeptidkjeden. For å forstå proteiner, må biokjemikere først isolere og rense hvert enkelt protein, deretter gjøre en aminosyreinnholdsanalyse og til slutt bestemme sekvensen.

For å isolere og rense proteiner er det forskjellige metoder, blant annet: sentrifugering, kromatografi, gelfiltrering, dialyse og ultrafiltrering, samt bruk av løselighetsegenskapene til proteinet som studeres.

Bestemmelsen av aminosyrer som er tilstede i proteiner, utføres i løpet av tre trinn. Den første er å bryte peptidbindinger ved hydrolyse. Deretter blir de forskjellige typer aminosyrer i blandingen separert; og til slutt kvantifiseres hver av de oppnådde aminosyretypene.

For å bestemme den primære strukturen til proteinet, kan forskjellige metoder brukes; men for tiden den mest brukte er Edman-metoden, som i utgangspunktet består i å merke og separere den N-terminale aminosyren fra resten av kjeden gjentatte ganger, og identifisere hver aminosyre frigitt individuelt.

Proteinkoding

Den primære strukturen til proteiner er kodet i genene til organismer. Genetisk informasjon finnes i DNA, men for oversettelse til proteiner må den først transkriberes til mRNA-molekyler. Hver nukleotid-triplett (kodon) koder for en aminosyre.

Fordi det er 64 mulige kodoner og bare 20 aminosyrer brukes i konstruksjonen av proteiner, kan hver aminosyre kodes for mer enn ett kodon. Så godt som alle levende ting bruker de samme kodonene for å kode for de samme aminosyrene. Derfor regnes den genetiske koden som et nesten universelt språk.

I denne koden er det kodoner som brukes til å starte og også stoppe oversettelsen av polypeptidet. Stoppkodonene koder ikke for noen aminosyrer, men stopper i stedet translasjonen ved C-terminalen av kjeden, og er representert av triplettene UAA, UAG og UGA.

På den annen side fungerer AUG-kodonet normalt som et startsignal og koder også for metionin.

Etter translasjon kan proteiner gjennomgå en viss prosessering eller modifisering, for eksempel forkorting ved fragmentering, for å oppnå deres endelige konfigurasjon.

referanser

1. CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern. 2002. Biokjemi. 3 ^th utgaven. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. Murray, P. Mayes, DC Granner & VW Rodwell. 1996. Harper's Biochemestry. Appleton & Lange
3. JM Berg, JL Tymoczko & L. Stryer (nd). Biochemestry. 5 ^th edition. WH Freeman and Company.
4. J. Koolman & K.-H. Roehm (2005). Color Atlas of Biochemistry. 2 ^nd edition. Thieme.
5. A. Lehninger (1978). Biokjemi. Ediciones Omega, SA
6. L. Stryer (1995). Biochemestry. WH Freeman and Company, New York.