SEKUNDÆRSTRUKTUR AV PROTEINER: KJENNETEGN - BIOLOGI - 2026

Den sekundære strukturen til proteiner er navnet som den lokalt foldede konformasjonen av noen deler av polypeptidkjeden er definert. Denne strukturen består av flere mønstre som gjentas regelmessig.

Det er mange måter proteinkjeder bretter seg på. Imidlertid er bare noen få av disse formene veldig stabile. I naturen er de vanligste formene proteiner tar α-heliksen så vel som β-arket. Disse strukturene kan beskrives av bindingsvinklene ψ (psi) og φ (phi) av aminosyrerestene.

Diagram og modell av baller og stenger av alfaheliksen til proteiner (sekundærstruktur). Tatt og redigert fra: Alejandro Porto.

Interaksjonene som er etablert mellom sidekjedene til aminosyrerestene kan bidra til å stabilisere eller omvendt destabilisere den sekundære strukturen til proteiner. Den sekundære strukturen kan observeres i sammensetningen av mange fibrøse proteiner.

Historie

På 30-tallet av forrige århundre fant William Atsbury, arbeider med røntgenstråler, at proteinet i håret, så vel som proteinet fra piggsvin, hadde segmenter i strukturen som regelmessig ble gjentatt.

Basert på disse resultatene, og med kunnskap om viktigheten av at hydrogenbindinger representerer i orienteringen av de polare gruppene av peptidbindinger, bestemte William Pauling og kollaboratører følgelig hypotetisk de mulige regelmessige konformasjoner som proteiner kunne ha.

Pauling og hans samarbeidspartnere etablerte i tiåret av 50-tallet flere postulater som måtte oppfylles i båndene til polypeptidkjeder, blant dem, og i utgangspunktet, at to atomer ikke kan henvende seg til hverandre på en avstand mindre enn deres respektive radioer av Van der Waals.

De indikerte også at ikke-kovalente bindinger er nødvendig for å stabilisere folding av kjedene.

Basert på disse postulatene og tidligere kunnskap, og ved bruk av molekylære modeller, var de i stand til å beskrive noen regelmessige konformasjoner av proteiner, inkludert de som senere ble vist å være de hyppigste i naturen, for eksempel α-heliksen og β-arket. .

Α helix

Det er den enkleste sekundære strukturen, der polypeptidkjeden er anordnet i en rullet og komprimert form rundt en tenkt akse. Videre stikker sidekjedene til hver aminosyre ut fra denne spiralformede ryggraden.

Aminosyrene er i dette tilfellet anordnet slik at de har bindingsvinkler ψ fra -45 ° til -50 ° og, på -60 °. Disse vinklene refererer til bindingen mellom a-karbon og oksygen til karbonylen og bindingen mellom henholdsvis nitrogen og a-karbon i hver aminosyre.

I tillegg har forskere bestemt at for hver sving av α helix 3,6 aminosyrerester er til stede, og at denne svingen alltid er dextrorotatory i proteiner. I tillegg til å være den enkleste strukturen, er a-heliksen den dominerende formen i a-keratiner, og omtrent 25% av aminosyrene i kuleproteiner bruker denne strukturen.

Α-heliksen er stabilisert på grunn av sine mange hydrogenbindinger. I hver sving av helixen er det således etablert tre eller fire ledd av denne typen.

I hydrogenbindinger samvirker nitrogenet av en peptidbinding og oksygenatomet i karbonylgruppen i den påfølgende fjerde aminosyren, i retning av den aminoterminalsiden av den kjeden.

Forskere har vist at en a-helix kan dannes fra polypeptidkjeder som består av L- eller D-aminosyrer, forutsatt at alle aminosyrer har samme stereoisomere konfigurasjon. I tillegg kan naturlige L-aminosyrer danne α-helikser som roterer både til høyre og til venstre.

Imidlertid kan ikke alle polypeptider danne stabile a-helixer, siden deres primære struktur påvirker stabiliteten. R-kjedene til noen aminosyrer kan destabilisere strukturen og forhindre konformasjon av α helices.

Β ark

I p-arket, eller p-brettet ark, har hver av aminosyrerestene en 180 ° rotasjon i forhold til den foregående aminosyrerest. På denne måten blir resultatet at skjelettet til polypeptidkjeden forblir forlenget og i en sikksakk eller trekkspillform.

Akkordjonsfoldede polypeptidkjeder kan plasseres ved siden av hverandre og frembringe lineære hydrogenbindinger mellom begge kjeder.

To tilstøtende polypeptidkjeder kan arrangeres parallelt, det vil si at begge kan orienteres i aminokarboxylretningen, og danner det parallelle ß-arket; eller de kan være lokalisert i motsatte retninger, idet det antiparallelle p-ark blir dannet.

Sidekjeder av tilstøtende aminosyrerester stikker ut fra kjettingryggen i motsatte retninger, noe som resulterer i et vekslende mønster. Noen proteinstrukturer begrenser aminosyretypene til ß-strukturen.

For eksempel, i tettpakkete proteiner, er korte R-kjede-aminosyrer, slik som glycin og alanin, hyppigere ved deres kontaktflater.

P-arket til sekundære strukturer av proteiner. Tatt og redigert fra: Preston Manor School + JFL.

Andre konformasjoner av sekundærstrukturen

Propell 3

Denne strukturen er kjennetegnet ved å presentere 3 aminosyrerester per sving, i stedet for de 3,6 presentert av a-heliksen og en hydrogenbindingssløyfe bestående av 10 elementer. Denne strukturen er observert i noen proteiner, men den er ikke veldig vanlig i naturen.

Π helix

Denne strukturen har derimot 4,4 aminosyrerester per spiralomgang og en 16-leddet sløyfe med hydrogenbindinger. Selv om denne konfigurasjonen er sterisk mulig, har den aldri blitt observert i naturen.

Den mulige årsaken til dette kan være det hule sentrum, for stort til at Van der Waals-kreftene kan virke, noe som vil bidra til å stabilisere strukturen, og likevel er den for liten til å tillate passering av vannmolekyler.

Super sekundær struktur

Supersekundære strukturer er kombinasjoner av sekundære strukturer av α-helikser og ß-brettede ark. Disse strukturene kan forekomme i mange kuleproteiner. Det er forskjellige mulige kombinasjoner, som hver har sine egne egenskaper.

Noen eksempler på supersekundære strukturer er: βαβ-enheten, der to parallelle β-plater er forbundet med et α-helix-segment; aa-enheten, karakterisert av to påfølgende a-helikser, men adskilt av et ikke-helisk segment, assosiert av kompatibilitet av sidekjedene.

Flere β-ark kan brettes på seg selv, noe som gir en β-tønnekonfigurasjon, mens et antiparallelt β-ark brettet på seg selv utgjør en supersekundær struktur som kalles en gresk nøkkel.

referanser

1. CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern (2002). Biochemestry. 3. utgave. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. R. Murray, P. Mayes, DC Granner & VW Rodwell (1996). Harper's Biochemestry. Appleton & Lange.
3. JM Berg, JL Tymoczko & L. Stryer (2002). Biochemestry. 5. utgave. WH Freeman and Company.
4. J.Koolman & K.-H. Roehm (2005). Color Atlas of Biochemistry. 2. utgave. Thieme.
5. A. Lehninger (1978). Biokjemi. Ediciones Omega, SA
6. T. McKee & JR McKee (2003). Biokjemi: Livets molekylære basis. 3 ^rd edition. McGraw-HiII Companies, Inc.