TERTIÆR STRUKTUR AV PROTEINER: HOVEDEGENSKAPER - BIOLOGI - 2026

Den tertiære strukturen til proteiner er den tredimensjonale konformasjonen som polypeptidkjeder skaffer seg når de bretter seg tilbake på seg selv. Denne konformasjonen vises ved interaksjoner mellom sidekjedene til aminosyrerestene til polypeptidet. Sidekjeder kan samhandle uavhengig av deres stilling til proteinet.

Fordi det avhenger av interaksjonene mellom R-gruppene, viser den tertiære strukturen ikke-repeterende aspekter av kjeden, siden disse gruppene er forskjellige for hver aminosyrerest. Den sekundære strukturen avhenger derimot av karboksyl- og aminogruppene, som er til stede i alle aminosyrer.

Tertiær struktur av proteinkinase fosfatase, med sekundære strukturer i alfa helix og beta ark. Tatt og redigert fra: A2-33. Endret av Alejandro Porto. .

Noen forfattere antyder at fibrøse proteiner har en enkel tertiær struktur, men likevel påpeker andre forfattere at denne strukturen er typisk for kuleproteiner.

Fibre proteiner

I fibrøse proteiner er polypeptidkjedene anordnet i form av lange filamenter eller lange ark; de består vanligvis av en enkelt type sekundærstruktur. Denne sekundære strukturen er i de fleste tilfeller viktigere enn den tertiære strukturen når det gjelder å bestemme proteinets form.

Den biologiske funksjonen er strukturell, og gir styrke og / eller elastisitet til organene og strukturene der de finnes, mens de holder dem sammen. Alle fibrøse proteiner er uoppløselige i vann på grunn av den store mengden hydrofobe aminosyrerester de har.

Blant disse fibrøse proteinene er keratiner og kollagen. Førstnevnte finnes i bindevev og i strukturer som hår, negler (α-keratiner), vekter og fjær (β-keratiner). Kollagen, på sin side, finnes i blant annet bein, sener og hud.

α-keratiner

Disse proteinene er en del av de såkalte mellomfilamentproteinene, som spiller en viktig rolle i cytoskjelettet til flercellede organismer. I tillegg er de hovedbestanddelen av hår, negler, ull, horn, høver og et av hovedproteinene i dyrehud.

Strukturen til molekylet er en α-helix. To a-keratinstrenger kan være anordnet parallelt og vikles den ene over den andre med deres hydrofobe R-grupper i samspill med hverandre. På denne måten opprettes en superhelisk struktur eller ball med venstre vikling.

Den tertiære strukturen til α-keratin er enkel og domineres av den sekundære strukturen til α-helixen. På den annen side er også den kvartære strukturen til stede, siden to molekyler deltar i den superheliske strukturen, som samvirker gjennom ikke-kovalente bindinger.

β-keratiner

Den primære strukturen er lik den for a-keratiner, men deres sekundære struktur domineres av β-ark. De er hovedbestanddelen av krypdyrskalaer og fuglefjær.

kollagen

Dette proteinet kan utgjøre mer enn 30% av den totale proteinmassen til noen dyr. Det finnes blant annet vev i brusk, bein, sener, hornhinnen og huden.

Den sekundære strukturen av kollagen er unik, og blir representert av en venstrehendt helix med 3,3 aminosyrerester for hver sving. Tre venstrehendte helixkjeder (α-kjeder) vikles rundt hverandre og gir et høyrehåndsoverviklet molekyl, kalt av noen forfattere tropocollagen.

Tropocollagen molekyler kommer sammen for å danne en kollagenfiber som har en høy styrke, overlegen den for stål og kan sammenlignes med den for høy styrke kobber.

Andre fibrøse proteiner

Andre typer fibrøse proteiner er fibroin og elastin. Den første består av β-ark, bestående hovedsakelig av glycin, alanin og serin.

Sidekjedene til disse aminosyrene er små i størrelse, så de kan pakkes tett. Resultatet er en fiber som både er veldig motstandsdyktig og veldig lite utvidbar.

I elastin, på sin side, erstatter valin serin blant de viktigste bestanddelene av aminosyrene. I motsetning til fibroin, er elastin veldig utvidbar, derav navnet. I sammensetningen av molekylet virker lysin også, som kan delta i tverrbindinger som lar elastin få tilbake sin form når spenningen opphører.

Globulære proteiner

Globulære proteiner, i motsetning til fibrøse, er oppløselige og har generelt flere typer sekundære strukturer. I disse er imidlertid de tredimensjonale konformasjonene de får når de brettes på seg selv, viktigere (tertiær struktur).

Disse spesielle tredimensjonale konformasjonene gir spesifikk biologisk aktivitet på hvert protein. Hovedfunksjonen til disse proteinene er regulerende, som det skjer med enzymer.

Kjennetegn på den tertiære strukturen til kuleproteiner

Den tertiære strukturen til kuleproteiner har noen viktige egenskaper:

- Globulære proteiner er kompakte takket være pakking ved å brette polypeptidkjeden.

- De fjerne aminosyrerestene i primærstrukturen i polypeptidkjedene ligger tett sammen, og kan samhandle med hverandre på grunn av folding.

- Større kuleproteiner (mer enn 200 aminosyrer) kan ha flere kompakte segmenter, uavhengig av hverandre og med spesielle funksjoner, og hvert av disse segmentene kalles et domene. Et domene kan ha mellom 50 og 350 aminosyrerester.

Tertiær struktur av myoglobin. Tatt og redigert fra: Thomas Splettstoesser. Endret av Alejandro Porto. .

Generelle regler for folding av kuleproteiner

Som allerede påpekt, presenterer proteiner bestemte former for folding, som også gir dem spesielle egenskaper. Denne sammenleggingen er ikke tilfeldig og er foretrukket både av den primære og sekundære strukturen og av noen ikke-kovalente interaksjoner, og det er også noen fysiske begrensninger i foldingen, som noen regler er formulert for:

- Alle kuleproteiner har definerte distribusjonsmønstre, med de hydrofobe R-gruppene rettet mot det indre av molekylet og de hydrofile restene i det ytre laget. Dette krever minst to lag med sekundærstruktur. Ss-α-β sløyfen og α-α toppunktet kan gi disse to lagene.

- β-arkene er vanligvis anordnet i en venstrehåndsvalset form.

- I en polypeptidkjede kan det oppstå forskjellige svinger som går fra en sekundær struktur til en annen, for eksempel β- eller γ-svingene, som kan reversere kjedens retning med fire aminosyrerester eller mindre.

- Globulære proteiner har α helices, β ark, svinger og uregelmessig strukturerte segmenter.

Protein denaturering

Hvis et protein mister sin naturlige (naturlige) tredimensjonale struktur, mister det sin biologiske aktivitet og de fleste av sine spesifikke egenskaper. Denne prosessen er kjent under navnet denaturering.

Denaturering kan oppstå når naturlige miljøforhold endres, for eksempel ved å variere temperatur eller pH. Prosessen er irreversibel i mange proteiner; Imidlertid kan andre spontant gjenvinne sin naturlige struktur når normale miljøforhold er gjenopprettet.

referanser

1. CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern (2002). Biochemestry. 3. utgave. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. R. Murray, P. Mayes, DC Granner & VW Rodwell (1996). Harper's Biochemestry. Appleton & Lange.
3. JM Berg, JL Tymoczko & L. Stryer (2002). Biochemestry. 5. utgave. WH Freeman and Company.
4. WM Becker, LJ Kleinsmith & J. Hardin (2006) World of the Cell. 6. utgave. Pearson Education Inc.
5. A. Lehninger (1978). Biokjemi. Ediciones Omega, SA
6. T. McKee & JR McKee (2003). Biokjemi: Livets molekylære basis. 3. utgave. McGraw-HiII Companies, Inc.