TYROSIN: EGENSKAPER, STRUKTUR, FUNKSJONER, FORDELER - BIOLOGI - 2026

Den tyrosin (Tyr, Y) er en av de 22 aminosyrer som utgjør proteiner av alle celler i levende vesener. I motsetning til andre aminosyrer som valin, treonin, tryptofan, leucin, lysin og andre, er tyrosin en "betinget" essensiell aminosyre.

Navnet "tyrosine" stammer fra det greske ordet "tiros", som betyr ost, ettersom denne aminosyren ble oppdaget for første gang i denne maten. Begrepet ble myntet i 1846 av Liebig, som blandet ost med kaliumhydroksyd og oppnådde en ukjent forbindelse, knapt løselig i vann.

Kjemisk struktur av aminosyren Tyrosine (Kilde: Clavecin via Wikimedia Commons)

Etter den første beskrivelsen, fikk andre forskere som Warren de la Rue og Hinterberger det fra henholdsvis coccoidinsekter og hornproteiner. Dens separasjon fra hydrolyse av andre proteiner med saltsyre ble beskrevet i 1901 av Mörner.

Generelt oppnås denne aminosyren hos pattedyr takket være hydroksylering av fenylalanin, selv om den også absorberes i tarmen fra proteiner inntatt med mat.

Tyrosin har flere funksjoner i menneskekroppen, og blant disse er de mest relevante kanskje et substrat for produksjon av nevrotransmittere og hormoner som adrenalin og skjoldbruskhormon.

kjennetegn

Tyrosin veier omtrent 180 g / mol, og R-gruppen eller sidekjeden har en dissosieringskonstant pKa på 10,07. Dens relative forekomst i cellulære proteiner overstiger ikke 4%, men har flere funksjoner som er essensielle for menneskets fysiologi.

Denne aminosyren tilhører gruppen av aromatiske aminosyrer, der også fenylalanin og tryptofan finnes. Medlemmene i denne gruppen har aromatiske ringer i sine R-grupper eller sidekjeder og er generelt hydrofobe eller apolare aminosyrer.

I likhet med tryptofan, absorberer tyrosin ultrafiolett lys og er en av aminosyrerestene som er ansvarlig for absorbansen av lys ved 280 nm av mange proteiner, noe som gjør det nyttig for karakteriseringen.

Det anses som en "betinget" essensiell aminosyre siden biosyntesen hos mennesker avhenger av fenylalanin, en essensiell aminosyre. Hvis kroppen oppfyller sine daglige fenylalaninbehov, kan tyrosin syntetiseres uten problemer og er ikke en begrensende aminosyre.

Imidlertid, hvis kostholdet mangler fenylalanin, vil kroppen ikke bare ha en ubalanse av denne aminosyren, men også av tyrosin. Det er også viktig å merke seg at tyrosinsyntesereaksjonen fra fenylalanin ikke er reversibel, så tyrosin kan ikke oppfylle de cellulære behovene for fenylalanin.

Tyrosine tilhører også gruppen av aminosyrer med to roller i produksjonen av glykogene og ketogene metabolske mellomprodukter, som er involvert i syntesen av glukose for hjernen og i dannelsen av ketonlegemer i leveren.

Struktur

I likhet med resten av aminosyrene er tyrosin eller ß-parahydroxyphenyl-a-aminopropionsyre, en a-aminosyre som har et sentralt karbonatom, kalt α carbon og det er chiralt, siden det er knyttet til fire forskjellige substituentatomer eller molekyler.

Dette chirale karbonet er knyttet til to karakteristiske aminosyregrupper: en aminogruppe (NH2) og en karboksylgruppe (COOH). Den deler også en av sine bindinger med et hydrogenatom, og den gjenværende bindingen er okkupert av R-gruppen eller riktig sidekjede av hver aminosyre.

Når det gjelder tyrosin, består denne gruppen av en aromatisk ring assosiert med en hydroksylgruppe (OH), som gir den muligheten til å danne hydrogenbindinger med andre molekyler og som gir den essensielle funksjonelle egenskaper for visse enzymer.

Egenskaper

Tyrosine er en grunnleggende komponent i mange proteiner med et stort mangfold av biologiske aktiviteter og funksjoner.

Hos mennesker og andre pattedyr brukes denne aminosyren i nervene og nyrevevene til syntese av dopamin, epinefrin og noradrenalin, tre beslektede katekolaminerge nevrotransmittere som har stor betydning for kroppsfunksjon.

Det er også viktig for syntese av ultrafiolett stråling (UV) beskyttere som melanin; noen smertestillende midler som endorfiner og antioksidantmolekyler som vitamin E.

På samme måte tjener denne aminosyren til syntese av tyrosin, oktopamin og skjoldbruskhormoner gjennom organisering av jod i tyrosinresten av tyroglobulin.

Tyramin er et vasoaktivt molekyl som finnes i menneskekroppen, og oktopamin er et amin relatert til noradrenalin.

Alle disse funksjonene til tyrosin er mulige takket være at det er oppnådd fra diettproteiner eller ved hydroksylering av fenylalanin med leveren som hovedorgan for systemisk tilførsel av nevnte aminosyre.

Funksjoner i planter

Tyrosin og noen av mellomproduktene som ble generert under biosyntesen, fôrer de biosyntetiske traséene til metabolitter som er spesialiserte i forsvar, i tiltrekningen av pollinatorer, i elektronisk transport og i strukturell støtte.

biosyntesen

Hos mennesker oppnås tyrosin fra dietten eller syntetiseres i et enkelt trinn av leverceller fra fenylalanin, en essensiell aminosyre, gjennom reaksjonen katalysert av enzymet fenylalaninhydroksylase-kompleks.

Dette komplekset har oksygenase-aktivitet og er bare til stede i leveren til mennesker eller andre pattedyr. Tyrosinsyntesereaksjonen innebærer deretter overføring av et oksygenatom til para-stillingen til den aromatiske ringen av fenylalanin.

Denne reaksjonen skjer samtidig som et vannmolekyl dannes ved reduksjon av et annet molekylært oksygenatom og den reduserende kraften tilføres direkte av et NADPH konjugert med et tetrahydropterinmolekyl, som ligner på folsyre.

Biosyntese i planter

Hos planter syntetiseres tyrosin de novo nedstrøms for den "shikimate" -veien, som mater andre biosyntetiske veier for andre aromatiske aminosyrer som fenylalanin og tryptofan.

I disse organismene starter syntesen fra en forbindelse kjent som "korismat", som er sluttproduktet av den shikimate banen, og dessuten den vanlige forløperen for alle aromatiske aminosyrer, visse vitaminer og plantehormoner.

Chorismate blir omdannet til prephenat ved katalytisk virkning av enzymet chorismate mutase, og dette er det første "begåtte" trinnet i syntesen av tyrosin og fenylalanin i planter.

Fenat omdannes til tyrosin ved oksidativ dekarboksylering og transaminering, noe som kan forekomme i hvilken som helst rekkefølge.

I en av de biosyntetiske traséene kan disse trinnene katalyseres av spesifikke enzymer kjent som prephenat-spesifikk tyrosin dehydrogenase (PDH) (som omdanner prephenat til 4-hydroxyphenylpyruvat (HPP)) og tyrosin aminotransferase (som produserer tyrosin fra HPP) ), henholdsvis.

En annen syntesevei av tyrosin fra prephenat involverer transaminering av prephenat til en ikke-proteinogen aminosyre kalt L-arogenat, katalysert av enzymet prephenate aminotransferase.

L-arogenatet blir deretter underkastet oksidativ dekarboksylering for å danne tyroksin, en reaksjon regissert av et arogenatspesifikt tyrosindhydrogenaseenzym, også kjent som ADH.

Planter bruker fortrinnsvis hydrogenatveien, mens de fleste mikrober syntetiserer tyrosin fra det prephenat-avledede HPP.

Regulering

Som det gjelder for de fleste av biosyntetiske aminosyrebaner, har planter et strengt system for regulering av syntesen av aromatiske aminosyrer, inkludert tyrosin.

I disse organismer forekommer regulering på mange nivåer, siden mekanismene som kontrollerer den shikimate banen også styrer produksjonen av tyrosin, en vei som det også finnes egne mekanismer for.

Kravene til tyrosin og derfor stivheten i reguleringen av biosyntesen er imidlertid spesifikke for hver planteart.

nedbrytning

Nedbrytning eller katabolisme av tyrosin resulterer i dannelse av fumarat og acetoacetat. Det første trinnet i denne veien er omdannelsen av aminosyren til 4-hydroksyfenylpyruvat med et cytosolisk enzym kjent som tyrosinaminotransferase.

Denne aminosyren kan også transamineres i mitokondriene til hepatocytter av et enzym aspartataminotransferase, selv om dette enzymet ikke er veldig viktig under normale fysiologiske forhold.

Gjennom nedbrytningen av tyrosin kan succinylacetoacetat produseres, som kan dekarboksyleres til succinylacetat. Succinylacetat er den mest potente hemmeren av enzymet som er ansvarlig for syntesen av hemgruppen, enzymet 5-aminolevulinsyredehydratase.

Syntese av epinefrin og noradrenalin

Som nevnt er tyrosin et av de viktigste underlagene for syntesen av to veldig viktige nevrotransmittere for menneskekroppen: adrenalin og norepinefrin.

Dette blir opprinnelig brukt av et enzym kjent som tyrosinhydroksylase, som er i stand til å tilsette en ytterligere hydroksylgruppe til den aromatiske ringen til R-gruppen av tyrosin, og derved danne forbindelsen kjent som dopa.

Dopa gir opphav til dopamin når den er enzymatisk behandlet av et enzym dopa dekarboksylase, som fjerner karboksylgruppen fra den startende aminosyren og fortjener et pyridoksalt fosfat (FDP) molekyl.

Dopamin blir deretter omdannet til noradrenalin ved virkningen av enzymet dopamin ß-oksydase, som katalyserer tilsetningen av en hydroksylgruppe til -CH som var en del av R-gruppen av tyrosin og som fungerte som en "bro" mellom den aromatiske ringen og α-karbon.

Epinefrin er avledet fra noradrenalin ved virkningen av fenyletanolamin N-metyltransferase, som er ansvarlig for S-adenosyl-metionin-avhengig overføring av en metylgruppe (-CH3) til den frie aminogruppen av norepinefrin.

Tyrosinrik mat

Som diskutert ovenfor er tyrosin en "betinget" essensiell aminosyre, ettersom den syntetiseres i menneskekroppen ved hydroksylering av fenylalanin, en essensiell aminosyre.

Derfor, hvis inntaket av fenylalanin tilfredsstiller kroppens krav, er tyrosin ikke en begrensende faktor for normal funksjon av celler. Tyrosin er imidlertid også anskaffet fra proteiner som konsumeres med daglig mat.

Noen studier rapporterer at det minimale daglige inntaket av både tyrosin og fenylalanin bør være mellom 25 og 30 mg per kilo vekt, så en gjennomsnittlig person bør konsumere mer eller mindre 875 mg tyrosin per dag.

Matvarene med det høyeste tyrosininnholdet er ost og soya. Disse inkluderer også storfekjøtt, lam, svinekjøtt, kylling og fisk.

Noen frø og nøtter som valnøtter gir også betydelige mengder av denne aminosyren, det samme gjelder egg, meieriprodukter, korn og korn.

Fordeler med inntaket

Tyrosin blir ofte konsumert i form av kosttilskudd eller kosttilskudd, spesielt for behandling av patologien kjent som fenylketonuri, som lider av pasienter som ikke er i stand til å behandle fenylalanin tilstrekkelig og derfor ikke produserer tyrosin.

Det antas at en økning i mengden tyrosin som konsumeres per dag kan forbedre kognitive funksjoner relatert til læring, hukommelse og våkenhet under belastende forhold, siden katabolismen er relatert til syntesen av nevrotransmitterne adrenalin og noradrenalin.

Noen mennesker tar tyrosinrike tabletter for å holde våken om dagen hvis de har mistet en betydelig mengde søvn.

Ettersom denne aminosyren deltar i dannelsen av skjoldbruskkjertelhormon, kan forbruket ha positive effekter på systemisk metabolsk regulering.

Mangelforstyrrelser

Albinisme og alkaptonuri er to patologier relatert til metabolismen av tyrosin. Den første tilstanden er relatert til den mangelfulle syntesen av melanin fra tyrosin, og den andre har å gjøre med defekter i nedbrytningen av tyrosin.

Albinisme er preget av mangel på pigmentering i huden, det vil si at pasienter som lider av det har hvitt hår og rosa hud, siden melanin er pigmentet som har ansvaret for å gi farger til disse strukturene.

Denne patologien har å gjøre med en mangel i det melanocytt-spesifikke tyrosinase-enzymet, som er ansvarlig for å omdanne tyrosin til DOPA-kinon, et mellomprodukt i syntesen av melanin.

Symptomer på alkaptonuri er åpenbare som overdrevet (mørk) urinpigmentering og sent utviklende leddgikt.

Andre metabolske patologier

I tillegg er det andre lidelser relatert til tyrosinmetabolisme, blant dem er:

- Arvelig tyrosinemi type I: preget av progressiv leverdegenerasjon og nyredysfunksjon

Arvelig tyrosinemi type II eller Richner-Hanhart-syndrom: noe som er tydelig som keratitt og ampullære lesjoner i håndflaten og føttesålene.

- Tyrosinemia type III: som kan være asymptomatisk eller til stede som psykisk utviklingshemning

- "Hawkinsinuria": preget av metabolsk acidose i barndommen og manglende evne til å trives i vekst

Det er også andre medfødte defekter i tyrosinmetabolismen som har å gjøre med mangler i enzymene som er ansvarlige for dens nedbrytning, for eksempel tyrosinhydroksylase, som er ansvarlig for det første trinnet i syntesen av dopamin fra tyrosin.

referanser

1. Aders Plimmer, R. (1908). Proteinenes kjemiske konstitusjon. Del I. London, Storbritannia: Longmans, Green og CO.
2. Chakrapani, A., Gissen, P., & McKiernan, P. (2012). Forstyrrelser i tyrosinmetabolisme. Ved medfødte metabolske sykdommer: Diagnose og behandling (s. 265–276).
3. Kretchmer, N., Levine, S., McNamara, H., & Barnett, H. (1956). Visse aspekter ved tyrosinmetabolisme hos unga. I. Utviklingen av det tyrosine oksiderende systemet i menneskelig lever. Journal of Clinical Investigation, 35 (10), 1089–1093.
4. La Du, B., Zannoni, V., Laster, L., & Seegmiller, E. (1958). Defektenes natur i tyrosinmetabolisme i Alkaptonuria. Journal of Biologisk kjemi, 230, 251-260.
5. Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V., & Weil, P. (2009). Harper's Illustrated Biochemistry (28. utg.). McGraw-Hill Medical.
6. Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Lehninger prinsipper for biokjemi. Omega Editions (5. utg.).
7. Schenck, CA, & Maeda, HA (2018). Tyrosinbiosyntese, metabolisme og katabolisme i planter. Fytokjemi, 149, 82-102.
8. Slominski, A., Zmijewski, MA, & Pawelek, J. (2012). L-tyrosin og L-dihydroxyphenylalanin som hormonlignende regulatorer av melanocytfunksjoner. Pigment Cell and Melanoma Research, 25 (1), 14–27.
9. Van de, G. (2018). Helse linje. Hentet 16. september 2019, fra www.healthline.com
10. Web MD. (Nd). Hentet 15. september 2019, fra www.webmd.com
11. Whitbread, D. (2019). Matdataene mine. Hentet 15. september 2019, fra www.myfooddata.com