THREONINE: EGENSKAPER, FUNKSJONER, DEGRADERING, FORDELER - BIOLOGI - 2026

Den treonin (Thr, T) eller syre-Ls-treo α-amino-β-smørsyre, er en av de bærende aminosyrer i cellulære proteiner. Siden mennesker og andre virveldyr ikke har biosyntetiske veier for produksjonen, regnes treonin som en av de 9 essensielle aminosyrene som må skaffes gjennom dietten.

Treonin var den siste av de 20 vanlige aminosyrene som ble oppdaget i proteiner, et faktum som fant sted i historien mer enn et århundre etter oppdagelsen av asparagin (1806), som var den første beskrevne aminosyren.

Struktur av aminosyren treonin (Kilde: Clavecin via Wikimedia Commons)

Det ble oppdaget av William Cumming Rose i 1936, som myntet begrepet "treonin" på grunn av den strukturelle likheten han fant mellom denne aminosyren og treonsyren, en forbindelse avledet fra sukker-treosen.

Som proteinaminosyre har treonin flere funksjoner i celler, blant dem er bindingsstedet for de typiske karbohydratkjedene av glykoproteiner og gjenkjennelsesstedet for proteinkinaser med spesifikke funksjoner (treonin / serinkinaseproteiner).

Tilsvarende er treonin en viktig komponent i proteiner som tannemalje, elastin og kollagen og har også viktige funksjoner i nervesystemet. Det brukes som et næringstilskudd og som en "lindrer" av fysiologiske tilstander av angst og depresjon.

kjennetegn

Treonin tilhører gruppen av polare aminosyrer som har en R-gruppe eller sidekjede uten positive eller negative ladninger (uladede polare aminosyrer).

Egenskapene til R-gruppen gjør den til en svært vannløselig aminosyre (hydrofil eller hydrofil), noe som også er sant for de andre medlemmene i denne gruppen, så som cystein, serin, asparagin og glutamin.

Sammen med tryptofan, fenylalanin, isoleucin og tyrosin er treonin en av de fem aminosyrene som har både glukogene og ketogene funksjoner, siden relevante mellomprodukter som pyruvat og succinyl-CoA produseres fra dens metabolisme.

Denne aminosyren har en omtrentlig molekylvekt på 119 g / mol; som mange av de uladde aminosyrene, har den et isoelektrisk punkt rundt 5,87, og frekvensen i proteinstrukturer er nær 6%.

Noen forfattere grupperer treonin sammen med andre aminosyrer med en "søt" smak, blant dem er for eksempel serin, glycin og alanin.

Struktur

Α-aminosyrer som treonin har en generell struktur, det vil si at den er felles for alle. Dette kjennetegnes ved tilstedeværelsen av et karbonatom kjent som "a karbon", som er chiralt og som fire forskjellige typer molekyler eller substituenter er knyttet til.

Dette karbonet deler en av sine bindinger med et hydrogenatom, en annen med R-gruppen, som er karakteristisk for hver aminosyre, og de to andre er okkupert av amino- (NH2) og karboksyl (COOH) -gruppene, som er felles for alle. aminosyrer.

R-gruppen av treonin har en hydroksylgruppe som lar den danne hydrogenbindinger med andre molekyler i vandige medier. Dens identitet kan defineres som en alkoholgruppe (en etanol med to karbonatomer), som har mistet et av sine hydrogener for å bli med i a-karbonatomet (-CHOH-CH3).

Denne -OH-gruppen kan tjene som en "bro" eller et bindingssted for et stort utvalg av molekyler (oligosakkaridkjeder, for eksempel, kan festes til den under dannelsen av glykoproteiner) og er derfor en av de som er ansvarlige for dannelsen av modifiserte derivater av treonin.

Den biologisk aktive formen av denne aminosyren er L-treonin, og det er denne som deltar både i konformasjonen av proteinstrukturer og i de forskjellige metabolske prosessene der den virker.

Egenskaper

Som en proteinaminosyre er treonin en del av strukturen til mange proteiner i naturen, der dens betydning og rikdom er avhengig av identiteten og funksjonen til proteinet det tilhører.

I tillegg til sine strukturelle funksjoner i konformasjonen av peptidsekvensen av proteiner, utfører treonin andre funksjoner både i nervesystemet og i leveren, der det deltar i metabolismen av fett og forhindrer deres ansamling i dette organet.

Threonin er en del av sekvensene som gjenkjennes av serin / treoninkinaser, som er ansvarlige for en rekke proteinfosforyleringsprosesser, avgjørende for regulering av mangfold av funksjoner og intracellulære signalhendelser.

Det brukes også til behandling av visse tarm- og fordøyelsessykdommer, og det har vist seg å være nyttig for å redusere patologiske tilstander som angst og depresjon.

Likeledes er L-treonin en av aminosyrene som kreves for å opprettholde den pluripotente tilstanden til musens embryonale stamceller, et faktum som tilsynelatende er relatert til metabolismen av S-adenosyl-metionin og til histonmetyleringshendelser. , som er direkte involvert i uttrykket av gener.

I bransjen

En vanlig egenskap for mange aminosyrer er deres evne til å reagere med andre kjemiske grupper som aldehyder eller ketoner for å danne den karakteristiske "smaken" av mange forbindelser.

Blant disse aminosyrene er treonin, som i likhet med serin reagerer med sukrose under steking av visse matvarer og gir opphav til "pyraziner", typiske aromatiske forbindelser av stekte produkter som kaffe.

Threonine er til stede i mange medikamenter med naturlig opprinnelse og også i mange formuleringer for mattilskudd som er foreskrevet til pasienter med underernæring eller som har dietter som er dårlige i denne aminosyren.

En annen av de mest beryktede funksjonene til L-treonin, og som har vokst over tid, er den som et tilsetningsstoff i tilberedningen av konsentrert fôr til svin og fjørfeindustri.

L-treonin brukes i disse næringene som et mattilskudd i dårlige formuleringer fra protein synspunkt, siden det gir økonomiske fordeler og lindrer manglene i råprotein som konsumeres av disse husdyrene.

Hovedformen for produksjon av denne aminosyren er normalt ved mikrobiell gjæring, og verdens produksjonstall for jordbruksformål for 2009 oversteg 75 tonn.

biosyntesen

Threonine er en av de ni essensielle aminosyrene for mennesker, noe som betyr at den ikke kan syntetiseres av cellene i kroppen, og at den derfor må tilegnes fra proteiner av animalsk eller vegetabilsk opprinnelse som følger med den. daglig kosthold.

Planter, sopp og bakterier syntetiserer treonin gjennom lignende veier som kan avvike noe fra hverandre. Imidlertid starter de fleste av disse organismer fra aspartat som en forløper, ikke bare for treonin, men også for metionin og lysin.

Biosyntetisk vei i mikrober

L-treonin-biosynteseveien i mikroorganismer som bakterier består av fem forskjellige enzymkatalyserte trinn. Utgangssubstratet er, som diskutert, aspartat, som fosforyleres av et ATP-avhengig aspartatkinaseenzym.

Denne reaksjonen produserer metabolitten L-aspartylfosfat (L-aspartyl-P) som tjener som et substrat for enzymet aspartyl semialdehyddehydrogenase, som katalyserer omdannelsen til aspartyl semialdehyd på en NADPH-avhengig måte.

Aspartyl semialdehyd kan brukes både for biosyntese av L-lysin og for biosyntese av L-treonin; i dette tilfellet blir molekylet brukt av et NADPH-avhengig homoserin dehydrogenase-enzym for produksjon av L-homoserin.

L-homoserin fosforyleres til L-homoserin fosfat (L-homoserine-P) av en ATP-avhengig homoserinkinase, og nevnte reaksjonsprodukt er på sin side et substrat for enzymet treoninsyntase, i stand til å syntetisere L-treonin.

L-metionin kan syntetiseres fra L-homoserin produsert i forrige trinn, derfor representerer det en "konkurrerende" vei for syntesen av L-treonin.

L-treoninet som er syntetisert på denne måten, kan brukes til proteinsyntese, eller det kan også brukes nedstrøms for syntese av glycin og L-leucin, to aminosyrer som også er relevante fra proteinets synspunkt.

Regulering

Det er viktig å fremheve at tre av de fem enzymer som deltar i biosyntesen av L-treonin i bakterier er regulert av reaksjonsproduktet gjennom negativ tilbakemelding. Dette er aspartatkinase, homoserin dehydrogenase og homoserine kinase.

Videre avhenger reguleringen av denne biosyntetiske banen også av cellekravene til de andre biosyntetiske produktene relatert til den, siden dannelsen av L-lysin, L-metionin, L-isoleucin og glycin er avhengig av produksjonsveien til L-treonin.

nedbrytning

Treonin kan brytes ned på to forskjellige veier for å produsere pyruvat eller succinyl-CoA. Det siste er det viktigste produktet av treoninkatabolisme hos mennesker.

Treoninmetabolisme forekommer hovedsakelig i leveren, men bukspyttkjertelen, selv i mindre grad, deltar også i denne prosessen. Denne veien begynner med transport av aminosyren over plasmamembranen til hepatocytter ved hjelp av spesifikke transportører.

Produksjon av pyruvat fra treonin

Konvertering av treonin til pyruvat skjer takket være omdannelsen til glycin, som foregår i to katalytiske trinn som begynner med dannelsen av 2-amino-3-ketobutyrat fra treonin og ved virkningen av enzymet treonindehydrogenase.

Hos mennesker representerer denne ruten bare mellom 10 og 30% av treoninkatabolismen, men dens betydning er relativt til organismen som blir vurdert, siden den for eksempel i andre pattedyr er mye mer katabolisk relevant snakker.

Produksjon av succinyl-CoA fra treonin

Som med metionin, valin og isoleucin, brukes også karbonatomene til treonin til fremstilling av succunyl-CoA. Denne prosessen begynner med omdannelsen av aminosyren til a-ketobutyrat, som deretter blir brukt som et substrat for a-ketosyredehydrogenase-enzymet for å gi propionyl-CoA.

Transformasjonen av treonin til a-ketobutyrat katalyseres av enzymet treonin dehydratase, som involverer tap av ett molekyl vann (H2O) og et annet av et ammoniumion (NH4 +).

Propionyl-CoA karboksyleres til metylmalonyl-CoA gjennom en totrinns reaksjon som krever innføring av et karbonatom i form av bikarbonat (HCO3-). Dette produktet tjener som et substrat for et avhengig metylmalonyl-CoA-mutase-koenzym B12, som "epimeriserer" molekylet for å produsere succinyl-CoA.

Andre kataboliske produkter

I tillegg kan karbonskjelettet til treonin brukes katabolsk for fremstilling av acetyl-CoA, som også har viktige implikasjoner fra energisynspunktet i cellene i kroppen.

I visse organismer fungerer treonin også som et underlag for noen biosyntetiske veier som for eksempel isoleucin. I dette tilfellet, gjennom 5 katalytiske trinn, kan a-ketobutyratet avledet fra treoninkatabolismen rettes mot dannelsen av isoleucin.

Mat rik på treonin

Selv om de fleste proteinrike matvarer inneholder en viss prosent av alle aminosyrer, har egg, melk, soyabønner og gelatin vist seg å være spesielt rik på aminosyren treonin.

Threonine er også i kjøtt av dyr som kylling, svinekjøtt, kanin, lam og forskjellige typer fjørfe. I matvarer med planteopprinnelse er det rikelig med kål, løk, hvitløk, brosjyre og auberginer.

Det finnes også i ris, mais, hvetekli, belgfrukter, og mange frukter som jordbær, bananer, druer, ananas, plommer og andre proteinrike nøtter som valnøtter eller pistasjnøtter, blant andre.

Fordeler med inntaket

I følge ekspertkomiteen fra Verdens helse- og jordbrukshelseorganisasjon (WHO, FAO) er det daglige behovet for treonin for et gjennomsnittlig voksent menneske rundt 7 mg per kilo kroppsvekt, noe som bør være anskaffet fra mat inntatt med dietten.

Disse tallene er avledet fra eksperimentelle data hentet fra studier utført med menn og kvinner, hvor denne mengden treonin er tilstrekkelig til å oppnå en positiv nitrogenbalanse i kroppens celler.

Undersøkelser utført med barn mellom 6 måneder og ett år har imidlertid vist at for disse minimumskravene til L-treonin er mellom 50 og 60 mg per kilo vekt per dag.

Blant de viktigste fordelene ved inntak av kosttilskudd eller medisiner med spesielle formuleringer rike på L-treonin, er behandling av amyotrofisk lateral sklerose eller Lou Gehrigs sykdom.

Den ekstra tilførselen av treonin favoriserer opptaket av næringsstoffer i tarmen og bidrar også til forbedring av leverfunksjonene. Det er også viktig for transport av fosfatgrupper gjennom celler.

Mangelforstyrrelser

Hos små barn er det medfødte defekter i treoninmetabolismen som forårsaker veksthemming og andre relaterte metabolske forstyrrelser.

Mangler i denne aminosyren har vært assosiert med noen svikt i vektøkning hos spedbarn, så vel som andre patologier relatert til mangel på nitrogenretensjon og dets tap i urinen.

Mennesker på dietter med lite treonin kan være mer utsatt for fet lever og noen tarminfeksjoner relatert til denne aminosyren.

referanser

1. Barret, G., & Elmore, D. (2004). Aminosyrer og peptider. Cambridge: Cambridge University Press.
2. Borgonha, S., Regan, MM, Oh, SH, Condon, M., & Young, VR (2002). Treoninbehov hos friske voksne, avledet med en 24-timers indikator aminosyrebalanseteknikk. American Journal of Clinical Nutrition, 75 (4), 698–704.
3. Bradford, H. (1931). Historien om oppdagelsen av aminosyrene. II. En gjennomgang av aminosyrer beskrevet siden 1931 som komponenter av innfødte proteiner. Fremskritt innen proteinkjemi, 81–171.
4. Champe, P., & Harvey, R. (2003). Aminosyrer Aminosyrer. I Lippincott's Illustrated Reviews: Biochemistry (3. utg., S. 1–12). Lippincott.
5. De Lange, CFM, Gillis, AM, & Simpson, GJ (2001). Påvirkning av treonininntaket på proteinavsetning av hele kroppen og utnyttelse av treonin hos voksende griser som blir matet på rensede dietter. Journal of Animal Science, 79, 3087–3095.
6. Edelman, A., Blumenthal, D., & Krebs, E. (1987). Protein serin / treoninkinaser. Annu. Rev., 56, 567–613.
7. Edsall, J. (1960). Aminosyrer, proteiner og kreftbiokjemi (vol. 241). London: Academic Press, Inc.
8. House, JD, Hall, BN, & Brosnan, JT (2001). Treoninmetabolisme i isolerte rottehepatocytter. American Journal of Physiology - Endocrinology and Metabolism, 281, 1300–1307.
9. Hudson, B. (1992). Biokjemi av matproteiner. Springer-Science + Business Media, BV
10. Kaplan, M., & Flavin, M. (1965). Threonine Biosynthesis. På stien i sopp og bakterier og mekanismen for isomeriseringsreaksjonen. Journal of Biologisk kjemi, 240 (10), 3928–3933.
11. Kidd, M., & Kerr, B. (1996). L-Threonine for fjærkre: en anmeldelse. Applied Poultry Science, Inc., 358-367.
12. Pratt, E., Snyderman, S., Cheung, M., Norton, P., & Holt, E. (1954). Threonine-kravet til det normale spedbarnet. Journal of Nutrition, 10 (56), 231–251.
13. Rigo, J., & Senterre, J. (1980). Optimal treonininntak for for tidlige spedbarn spedt på oral eller parenteral ernæring. Journal of Parenteral and Enteral Nutrition, 4 (1), 15–17.
14. Shyh-Chang, N., Locasale, JW, Lyssiotis, CA, Zheng, Y., Teo, RY, Ratanasirintrawoot, S., … Cantley, LC (2013). Påvirkning av treoninmetabolisme på S-adenosylmetionin og histonmetylering. Vitenskap, 339, 222–226.
15. Vickery, HB, & Schmidt, CLA (1931). Historien om oppdagelsen av aminosyrene. Chemical Reviews, 9 (2), 169-318.
16. Web MD. (Nd). Hentet 10. september 2019, fra www.webmd.com/vitamins/ai/ingredientmono-1083/threonine
17. Wormser, EH, & Pardee, AB (1958). Regulering av treoninbiosyntese i Escherichia coli. Archives of Biochemistry and Biophysics, 78 (2), 416–432.
18. Xunyan, X., Quinn, P., & Xiaoyuan, X. (2012). Research Gate. Hentet 10. september 2019 fra www.researchgate.net/figure/The-biosynthesis-pathway-of-L-threonine-The-pathway-consists-of-fi-ve-enzymatic-steps_fig1_232320671