FENYLALANIN: KJENNETEGN, FUNKSJONER, BIOSYNTESE, MAT - BIOLOGI - 2026

Den fenylalanin (Phe, F) er en av de ni essensielle aminosyrer, dvs. ikke syntetiseres endogent av menneskekroppen. I sin sidekjede har denne aminosyren en ikke-polar aromatisk forbindelse som kjennetegner den.

Fenylalanin, eller ß-fenyl-a-aminopropionsyre, ble først identifisert i 1879 av forskerne JH Schulze og M. Barbieri fra en plante av Fabaceae-familien kjent som Lupinus luteus eller "gul lupin."

Kjemisk struktur av aminosyren fenylalanin (Kilde: Clavecin via Wikimedia Commons)

L-fenylalanin-L-aspartyldipeptidet er kjent som aspartam eller "NutraSweet", som er et syntetisk produsert søtningsmiddel som er mye brukt i restauranter og kafeer, vanligvis for å søte drikkevarer som kaffe, te, sitronade og andre. drikker.

Hos frukt med klimakteriske egenskaper er omdannelsen av L-fenylalanin til fenolestere som eugenol og metylderivater det som gir opphav til den søte blomster- eller honninglignende lukten som er typisk for banan- og plantainfrukter når den er moden.

Avhengig av form, kan fenylalanin ha forskjellige smaker. For eksempel har L-fenylalaninformen en søt aroma og smak, mens D-fenylalaninen er litt bitter og vanligvis luktfri.

Siden det har en sterk hydrofob karakter, er fenylalanin en av hovedbestanddelene i mange av harpiksene i naturen, for eksempel isopor. Disse harpiksene danner en beskyttende eller dekkende struktur kjent som "clathrate" når de er i kontakt med vannmolekyler.

Genene som koder for fenylalanin-biosynteseveien brukes av botanikere som evolusjonære klokker, siden de har funnet å være relatert til den morfologiske diversifiseringen av landplanter.

Funksjoner og

Fenylalanin deler med alle aminosyrer karboksylgruppen (-COOH), aminogruppen (-NH2) og hydrogenatom (-H) som er bundet til et sentralt karbonatom kjent som a-karbon. I tillegg besitter den selvfølgelig en karakteristisk R-gruppe eller sidekjede.

Fenylalanin er en av de tre aminosyrene som har aromatiske eller benzenringer som substituenter på sidekjedene. Disse forbindelsene er ikke-polare og derfor sterkt hydrofobe.

Den aktuelle aminosyren er spesielt hydrofob, siden den i motsetning til tyrosin og tryptofan (de to andre aminosyrene med aromatiske ringer) ikke har amino- eller hydroksylgrupper festet til benzenringen.

Den aromatiske, benzoiske eller arene gruppen av fenylalanin har den typiske strukturen av benzen: den sykliske ringen er strukturert av 6 karbonatomer som har resonans med hverandre på grunn av tilstedeværelsen av tre dobbeltbindinger og tre enkeltbindinger inne.

I motsetning til tyrosin og tryptofan, som ved basiske pH-er kan oppnå en henholdsvis positiv og negativ ladning, beholder fenylalanin sin nøytrale ladning, siden benzenringen ikke ioniserer og ladningene på karboksyl- og aminogruppene nøytraliserer hverandre.

Klassifisering

Aminosyrer er klassifisert i forskjellige grupper i henhold til egenskapene som sidekjedene eller R-gruppene har, siden disse kan variere i størrelse, struktur, funksjonelle grupper og til og med i elektrisk ladning.

Som nevnt er fenylalanin klassifisert i gruppen av aromatiske aminosyrer, sammen med tyrosin og tryptofan. Alle disse forbindelsene har aromatiske ringer i sin struktur, men tyrosin og tryptofan har ioniserbare grupper i substituentene til deres R-grupper.

Proteins lysabsorpsjonsegenskaper med en bølgelengde på 280 nm skyldes tilstedeværelsen av aminosyrer klassifisert i fenylalanin-gruppen, siden de lett absorberer ultrafiolett lys gjennom sine aromatiske ringer.

Det er imidlertid vist at fenylalanin absorberer mye mindre enn tyrosin og tryptofan, slik at absorbansen i analysen av noen proteiner er forutsigbar.

stereokjemi

Alle aminosyrer har et chiralt sentralt karbon, som har fire forskjellige atomer eller grupper tilknyttet, og som allerede nevnt er dette atomet identifisert som a-karbon. Basert på dette karbonet, kan minst to stereoisomerer av hver aminosyre finnes.

Stereoisomerer er speilbilde-molekyler, som har den samme molekylformelen, men er ikke overførbare med hverandre, for eksempel hender og føtter. Forbindelser som eksperimentelt roterer planet for polarisert lys til høyre er betegnet med bokstaven D, og ​​de som roterer til venstre med bokstaven L.

Det er viktig å merke seg at skillet mellom D-fenylalanin- og L-fenylalaninformene er nøkkelen til å forstå metabolismen av denne aminosyren i kroppen til virveldyr.

L-fenylalaninformen metaboliseres og brukes til konstruksjon av cellulære proteiner, mens D-fenylalanin er funnet i blodomløpet som et beskyttelsesmiddel mot reaktive oksygenarter (ROS).

Egenskaper

På 1990-tallet trodde man at fenylalanin bare ble funnet i noen arter av planter. Imidlertid er det i dag kjent å være til stede i nesten alle hydrofobe domene til proteiner, faktisk er fenylalanin hovedkomponenten i aromatiske kjemiske arter av proteiner.

I planter er fenylalanin en viktig komponent i alle proteiner; Videre er det en av forløperne til sekundære metabolitter som fenylpropanoider (som er en del av pigmenter) av defensive molekyler, flavonoider, biopolymerer som lignin og suberin, blant andre.

Fenylalanin er den grunnleggende strukturen for å danne mange av molekylene som opprettholder neuronal homeostase, inkludert peptider som vasopressin, melanotropin og enkefalin. Videre er denne aminosyren direkte involvert i syntesen av adrenokortikotropisk hormon (ACTH).

Som en stor del av proteinaminosyrene, er fenylalanin en del av gruppen av ketogene og glukogene aminosyrer, siden det gir karbonskjelettet av mellomprodukter i Krebs-syklusen, nødvendig for celle- og kroppsenergimetabolisme.

Når det er i overkant, blir fenylalanin omdannet til tyrosin og senere til fumarat, et mellomprodukt i Krebs-syklusen.

biosyntesen

Fenylalanin er en av få aminosyrer som ikke kan syntetiseres av de fleste virveldyrorganismer. For tiden er biosyntetiske veier for denne aminosyren bare kjent i prokaryote organismer, gjær, planter og noen sopparter.

Generene som er ansvarlige for synteseveien er svært konserverte mellom planter og mikroorganismer, derfor har biosyntesen lignende trinn i nesten alle arter. Selv noen enzymer av banen er til stede i noen dyr, men de er ikke i stand til å syntetisere den.

Fenylalaninbiosyntese i planter

I plantearter syntetiseres fenylalanin gjennom en indre metabolsk bane i kloroplaster kjent som "prephenate pathway." Denne traseen er metabolsk relatert til "den shikimate banen", gjennom L-arogenat, en av metabolittene som ble produsert i løpet av sistnevnte.

Enzymet arogenatdehydratase katalyserer en tretrinns reaksjon, der det transformerer den aromatiske ringen av arogenat til den karakteristiske benzenringen av fenylalanin.

Dette enzymet katalyserer transaminering, dehydrering og dekarboksylering for å rense den aromatiske ringen til arogenatet og oppnå en ring uten substituenter.

Prephenatet kan sammen med fenylpyruvat som er akkumulert inne i (lyset) i kloroplasten, omdannes til fenylalanin gjennom reaksjonen katalysert av enzymet profenat aminotransferase, som overfører en aminogruppe til fenylpyruvat slik at det blir gjenkjent av arogenatdehydratase og inkorporert til syntese av fenylalanin.

I noen Pseudomonas-arter er det beskrevet alternative ruter fra profenatet, som bruker forskjellige enzymer, men hvis underlag for syntese av fenylalanin også er prephenat og hydrogenate.

nedbrytning

Fenylalanin kan metaboliseres på flere måter fra mat. Imidlertid fokuserer de fleste studier på skjebnen deres i celler i sentralnervesvev og nyrevev.

Leveren er hovedorganet for nedbrytning eller katabolisme av fenylalanin. I hepatocytter er det et enzym kjent som fenylalaninhydroksylase, som er i stand til å omdanne fenylalanin til tyrosin eller forbindelsen L-3,4-dihydroxyphenylalanin (L-DOPA).

Forbindelsen L-DOPA er en forløper for noradrenalin, epinefrin og andre hormoner og peptider med aktivitet i nervesystemet.

Fenylalanin kan oksideres i hjerneceller av enzymet tyrosinhydroksylase, som er ansvarlig for å katalysere omdannelsen av fenylalanin til dopakrom i nærvær av L-askorbinsyre.

Tidligere ble det antatt at enzymet tyrosinhydroksylase hydroksylerte bare tyrosin, men det ble funnet at dette hydroksylaterte fenylalanin og tyrosin i samme forhold og at hydroksyleringen av fenylalanin hemmer hydroksyleringen av tyrosin.

Høye nivåer av tyrosin er nå kjent for å hemme den enzymatiske aktiviteten til tyrosinhydroksylase, men det samme er ikke sant for fenylalanin.

Mat rik på fenylalanin

All mat rik på protein har et fenylalanininnhold på mellom 400 og 700 mg per porsjon mat spist. Mat som torskolje, fersk tunfisk, hummer, østers og annen toskall inneholder mer enn 1000 mg per porsjon mat spist.

Oksekjøtt og svinekjøtt har også høye nivåer av fenylalanin. De er imidlertid ikke så høye som konsentrasjonene som er til stede i marine dyr. For eksempel har bacon, storfekjøtt, lever, kylling og meieri 700-900 mg fenylalanin per porsjon mat.

Nøtter som peanøtter og valnøtter av forskjellige slag er andre matvarer som har en god mengde fenylalanin. Korn som soyabønner, kikerter og andre belgfrukter kan gi 500-700 mg fenylalanin per porsjon.

Som en alternativ kilde kan fenylalanin metaboliseres fra aspartam i brus, tyggegummi, gelatiner og noe søtsaker eller desserter der dette dipeptidet brukes som søtningsmiddel.

Fordeler med inntaket

Fenylalanin finnes i all den proteinrike maten vi spiser. Det minste daglige forbruket for voksne med gjennomsnittlig vekt og høyde er rundt 1000 mg, nødvendig for syntese av proteiner, hormoner som dopamin, forskjellige nevrotransmittere, etc.

For mye forbruk av denne aminosyren er foreskrevet for personer med depressive lidelser, leddsmerter og hudsykdommer, siden forbruket øker syntesen av proteiner og overfører biomolekyler som epinefrin, norepinefrin og dopamin.

Noen studier antyder at fenylalanin konsumert i overkant ikke gir signifikante forbedringer i noen av disse lidelsene, men konvertering til tyrosin, som også brukes til syntese av signalmolekyler, kan forklare de positive effektene på cellesignalering i nervesystemet.

Legemidler formulert mot forstoppelse har kjerner strukturert av fenylalanin, tyrosin og tryptofan. Generelt inneholder disse medisinene blandinger av disse tre aminosyrene i deres L- og D-former.

Mangelforstyrrelser

Fenylalaninnivåer i blodet er viktig for å opprettholde riktig hjernefunksjon, ettersom fenylalanin, tyrosin og tryptofan er underlag for montering av forskjellige nevrotransmittere.

Snarere er noen lidelser relatert til underskudd i metabolismen av denne aminosyren, som genererer et overskudd av den, snarere enn en mangel.

Fenylketonuria, en sjelden arvelig sykdom hos kvinner, påvirker hydroksyleringen av fenylalanin i leveren og forårsaker for høye plasmanivåer av denne aminosyren, induserer neuronal apoptose og påvirker normal hjerneutvikling.

Hvis en kvinne med fenylketonuri blir gravid, kan fosteret utvikle det som kalles "fetalt mors hyperfenylalaninemia-syndrom."

Dette skyldes det faktum at fosteret har høye konsentrasjoner av fenylalanin i blodet (nesten dobbelt så høyt som standardene), hvis opprinnelse er relatert til fraværet av leverfenylalaninhydroksylase i fosteret, som ikke utvikler seg før 26 ukers svangerskap .

Fosterets syndrom på grunn av hyperfenylalaninemi hos mor produserer fosterets mikrocefalie, tilbakevendende spontanaborter, hjertesykdommer og til og med nyresvikt.

referanser

1. Biondi, R., Brancorsini, S., Poli, G., Egidi, MG, Capodicasa, E., Bottiglieri, L., … & Micu, R. (2018). Deteksjon og rensing av hydroksylradikal via D-fenylalaninhydroksylering i humane væsker. Talanta, 181, 172-181
2. Cho, MH, Corea, OR, Yang, H., Bedgar, DL, Laskar, DD, Anterola, AM, … & Kang, C. (2007). Fenylalaninbiosyntese i Arabidopsis thaliana identifisering og karakterisering av Arogenatdehydrataser. Journal of Biologisk kjemi, 282 (42), 30827-30835.
3. Fernstrom, JD, & Fernstrom, MH (2007). Tyrosin, fenylalanin og katekolaminsyntese og funksjon i hjernen. Journal of Nutrition, 137 (6), 1539S-1547S.
4. Hou, J., Vázquez-González, M., Fadeev, M., Liu, X., Lavi, R., & Willner, I. (2018). Katalysert og elektrokatalysert oksidasjon av l-tyrosin og l-fenylalanin til dopakrom av Nanozymes. Nano-brev, 18 (6), 4015-4022.
5. Nelson, DL, Lehninger, AL, & Cox, MM (2008). Lehninger prinsipper for biokjemi. Macmillan.
6. Perkins, R., & Vaida, V. (2017). Fenylalanin øker membrangjennomtrengeligheten. Journal of the American Chemical Society, 139 (41), 14388-14391.
7. Plimmer, RHA (1912). Proteinenes kjemiske konstitusjon (bind 1). Longmans, Green.
8. Tinsley, G. (2018). Health. Hentet 5. september 2018, fra www.healthline.com/nutrition/phenylalanine
9. Tohge, T., Watanabe, M., Hoefgen, R., & Fernie, AR (2013). Shikimate og fenylalanin-biosyntese i den grønne avstamningen. Frontiers in Plant Science, 4, 62.