PEROKSIDASER: STRUKTUR, FUNKSJONER OG TYPER - BIOLOGI - 2025

De peroksidaser er for det meste hemoproteiner med enzymatisk aktivitet som katalyserer oksydasjonen av en rekke organiske og uorganiske substrater ved hjelp av for dette hydrogenperoksid eller andre ubeslektede stoffer.

I sin videste forstand inkluderer uttrykket "peroksidase" enzymer som NAD- og NADP-peroksidaser, fettsyre-peroksidaser, cytokrom-peroksidaser, glutation-peroxidaser og mange andre ikke-spesifikke enzymer.

Diagram over et heme-avhengig peroksidaseprotein (Kilde: Jawahar Swaminathan og MSD-ansatte ved European Bioinformatics Institute via Wikimedia Commons)

Imidlertid er det mer ofte brukt for å referere til uspesifikke enzymer fra forskjellige kilder som har oksydoreduktaseaktivitet og som benytter hydrogenperoksyd og andre underlag for å katalysere deres oksydasjonsreduksjonsreaksjoner.

Heme peroksidaser er ekstremt vanlig i naturen. De finnes i dyr, høyere planter, gjær, sopp og bakterier.

Hos pattedyr produseres disse av hvite blodlegemer, livmoren, milten og leveren, spyttkjertlene, mageveggene, lungene, skjoldbruskkjertlene og annet vev.

Hos planter er planteartene som er rikest på peroksidaser pepperrot og fikentreet. Peroksidase renset fra pepperrot har blitt grundig studert og brukt til forskjellige formål i eksperimentell biologi og biokjemi.

I eukaryote celler finnes disse viktige enzymer vanligvis innenfor spesialiserte organeller kjent som "peroksisomer", som er omgitt av en enkelt membran og er involvert i mange cellulære metabolske prosesser.

Struktur

Til tross for den lille homologien som eksisterer mellom de forskjellige klasser av peroksidaser, har det blitt bestemt at deres sekundære struktur og måten den er organisert på er ganske bevart mellom de forskjellige artene.

Det er noen unntak, men de fleste peroksidaser er glykoproteiner og antas at karbohydrater bidrar til deres høye temperaturstabilitet.

Disse proteinene har molekylvekter fra 35 til 150 kDa, noe som tilsvarer omtrent 250 og 730 aminosyrerester.

Med unntak av myeloperoksidase, inneholder alle molekyler av denne typen i deres struktur en hemmegruppe som i hviletilstand har et jernatom i Fe + 3 oksidasjonstilstand. Planter har en protesegruppe kjent som ferroporfyrin XI.

Peroksidaser har to strukturelle domener som "vikler seg rundt" hemmegruppen, og hvert av disse domenene er produktet av ekspresjonen av et gen som gjennomgikk en dupliseringshendelse. Disse strukturene er sammensatt av mer enn 10 alfa-helixer forbundet med polypeptidløkker og svinger.

Riktig folding av molekylet ser ut til å være avhengig av tilstedeværelsen av konserverte glycin- og prolinrester, samt en asparaginsyreresidu og en argininrest som danner en saltbro mellom dem som forbinder begge strukturelle domener.

Egenskaper

Hovedfunksjonen til peroksydaseenzymer er fjerning av hydrogenperoksyd fra det cellulære miljøet, som kan produseres ved forskjellige mekanismer og som kan representere alvorlige trusler mot intracellulær stabilitet.

I denne prosessen med fjerning av denne reaktive oksygenart (hvor oksygen har en mellomliggende oksydasjonstilstand), bruker peroksidaser imidlertid oksidasjonsevnen til dette stoffet for å utføre andre viktige funksjoner for metabolisme.

Hos planter er disse proteinene en viktig del av lignifiseringsprosessene og forsvarsmekanismene i vev infisert med patogener eller som har fått fysisk skade.

I vitenskapelig sammenheng har nye applikasjoner dukket opp for peroksidaser, og disse inkluderer behandling av avløpsvann som inneholder fenolforbindelser, syntese av aromatiske forbindelser og fjerning av peroksyd fra mat eller avfallsmaterialer.

I analytiske og diagnostiske termer er pepperrotperoksidase kanskje det mest brukte enzymet for fremstilling av konjugerte antistoffer som brukes til immunologiske absorpsjonstester som ELISA (enzymbundet immunosorbentanalyse) og også for bestemmelse av forskjellige typer forbindelser.

Virkningsmekanismen

Den katalytiske prosessen med peroksydaser skjer gjennom sekvensielle trinn som begynner med interaksjonen mellom det aktive setet til enzymet og hydrogenperoksyd, som oksiderer jernatom i hemmegruppen og genererer en ustabil mellomforbindelse kjent som forbindelse I (COI).

Det oksyderte proteinet (CoI) har da en hemmegruppe med et jernatom som gikk fra oksidasjonstilstand III til tilstand IV, og for denne prosessen ble hydrogenperoksyd redusert til vann.

Forbindelse I er i stand til å oksydere et elektrondonasjonssubstrat, danne et substratradikal og bli en ny kjemisk art kjent som Forbindelse II (CoII), som deretter reduseres av et andre substratmolekyl, og regenererer jern i delstat III og produserer en annen radikal.

typer

-I følge kroppen

Peroksidaser er gruppert i tre klasser avhengig av organismen der de finnes:

- Klasse I: intracellulære prokaryote peroksidaser.

- Klasse II: ekstracellulære soppperoksidaser.

- Klasse III: utsondrede vegetabilske peroksidaser.

I motsetning til klasse I-proteiner har de i klasse II og III disulfidbroer bygget mellom cysteinrester i strukturer, noe som gir dem betydelig større stivhet.

Klasse II og III proteiner skiller seg også fra klasse I ved at de generelt har glykosyleringer på overflaten.

-I henhold til det aktive nettstedet

Mekanisk sett kan peroksidaser også kategoriseres i henhold til arten av atomene som finnes i deres katalytiske sentrum. På denne måten er hemoperoksidaser (de vanligste), vanadium-haloperoksidaser og andre blitt beskrevet.

Hemoperoxidases

Som allerede nevnt har disse peroksidaser en protesegruppe i sitt katalytiske senter kjent som heme-gruppen. Jernatom på dette stedet er koordinert av fire bindinger med nitrogenatomer.

Vanadium-Haloperoxidases

I stedet for en hemmegruppe, har vanadium-haloperoksidaser vanadat som en protesegruppe. Disse enzymene er blitt isolert fra marine organismer og noen landssvampe.

Vanadiet i denne gruppen er koordinert av tre ikke-protein oksygener, et nitrogen fra en histidinrest og et nitrogen fra en azidbinding.

Andre peroxidaser

Mange bakterielle haloperoksidaser som har andre protesegrupper enn heme eller vanadium, er kategorisert i denne gruppen. Glutathionperoxidaser er også i denne gruppen, som inneholder en seleno-cysteinprotetisk gruppe og noen enzymer som er i stand til å oksidere lignin.

referanser

1. Alberts, B., Dennis, B., Hopkin, K., Johnson, A., Lewis, J., Raff, M., … Walter, P. (2004). Essensiell cellebiologi. Abingdon: Garland Science, Taylor & Francis Group.
2. Banci, L. (1997). Strukturelle egenskaper til peroksidaser. Journal of Biotechnology, 53, 253-263.
3. Deurzen, MPJ Van, Rantwijk, F. Van, & Sheldon, RA (1997). Selektive oksidasjoner katalysert av peroksidaser. Tetrahedron, 53 (39), 13183-13220.
4. Dunford, HB, & Stillman, JS (1976). Om funksjon og mekanisme for virkning av peroksidaser. Coordination Chemistry Reviews, 19, 187–251.
5. Hamid, M., & Rehman, K. (2009). Potensielle anvendelser av peroxidaser. Matkjemi, 115 (4), 1177-1186.
6. Rawn, JD (1998). Biokjemi. Burlington, Massachusetts: Neil Patterson Publisher.
7. Stansfield, WD, Colomé, JS, & Cano, RJ (2003). Molekylær- og cellebiologi. (KE Cullen, red.). McGraw-Hill e-bøker.