ALANIN: KJENNETEGN, STRUKTUR, FUNKSJONER, BIOSYNTESE - BIOLOGI - 2026

Den alanin (Ala) er en av de 22 kjente aminosyrer som inngår i proteinstrukturen av alle organismer fra bakterier til mennesket. Fordi det kan syntetiseres av kroppen, klassifiseres det som en ikke-essensiell aminosyre.

Proteiner har en grunnleggende eller primær struktur som består av en kjede av aminosyrer som kalles polypeptidkjede, i disse kjedene består hver aminosyre av et sentralt karbon kalt α carbon.

Kjemisk struktur av aminosyren Alanine (Kilde: Borb, via Wikimedia Commons)

A-karbonet er festet til fire grupper: en aminogruppe (-NH2), en karboksylgruppe (-COOH), et hydrogenatom (-H) og en gruppe eller sidekjede (-R) som identifiserer hver aminosyre. I sidekjeden tar karbonene fortløpende bokstavene ß, γ, δ og ε.

Aminosyrer er klassifisert etter polariteten i sidekjedene, og det er således apolare hydrofobe og polare hydrofile aminosyrer som igjen kan være nøytrale, basiske og sure. Alanin er en hydrofob apolar aminosyre og er den enkleste aminosyren etter glysin og den mest tallrike i de fleste proteiner.

Alanin kan dannes i muskler og transporteres til leveren, hvor det introduseres til glukoneogen vei, det vil si banen for dannelse av glukose fra ikke-glykosidiske stoffer. Alanin kan også syntetiseres i leveren gjennom katabolismen av tryptofan og uracil og kan brytes ned for å danne pyruvat.

Den deltar i syntesen av tryptofan, pyridoksin (vitamin B6) og karnosin, og ettersom det kan omdannes til pyruvat, deltar det indirekte i reguleringen av glykemi eller som en energikilde for skjelettmuskel.

Det brukes som et kosttilskudd for å forbedre sportsytelsen og finnes naturlig i storfekjøtt, svinekjøtt og fisk, så vel som i melk og dets derivater og i egg. Noen belgfrukter, frukt og nøtter er også rike på alanin.

Struktur

Det ble diskutert tidligere at alanin, i likhet med alle aminosyrer, har et a-karbon med fire grupper tilknyttet, R-gruppen er en metylgruppe (-CH3).

Derfor, ved kropps-pH (rundt 7,4), er a-karbonet av alanin festet til en protonert aminogruppe (-NH3 +), en karboksylgruppe som har mistet et proton (-COO-), et hydrogen og en metylgruppe (-CH3).

De fleste aminosyrer er ioniserbare ved pH 7,0, og geometrisk kan de ha isomerer, som er kjent som enantiomerer, som er speilbilder, akkurat som høyre og venstre hånd.

Deretter kan alle aminosyrer finnes som "chirale par" betegnet som D eller L (henholdsvis dextro og levo), avhengig av plasseringen av atomene som omgir a-karbonet.

Imidlertid finnes alanin, som for de fleste aminosyrer, stort sett i L-form, siden det er den formen som enzymer setter inn under proteinsyntese.

Denne aminosyren kan også finnes som ß-alanin, der aminogruppen er bundet til β-karbonet, det vil si til det første karbonet i sidekjeden.

Β-Alanin finnes i pantotensyre (vitamin B5) og i noen naturlige peptider. D-Alanine finnes i noen polypeptider som er en del av veggene i noen bakterieceller.

Gruppe R (metyl, CH

Metylgruppen i alanin-sidekjeden er et mettet hydrokarbon som gir den ikke-polare hydrofobe karakteristikken for denne aminosyren. Dette kjennetegn ved alanin er vanlig med de andre aminosyrene i denne gruppen, slik som glycin, valin, leucin og isoleucin.

Aminosyrene som utgjør gruppen av alifatiske stoffer er kjemisk nøytrale aminosyrer og spiller en veldig viktig rolle i dannelsen og vedlikeholdet av den tredimensjonale strukturen til proteiner siden de har en tendens til å reagere med hverandre unntatt vann.

Disse aminosyrene, inkludert alanin, inneholder det samme antall ioniserbare grupper med motsatte ladninger, så de har ingen nettoladning og kalles "zwitterioner."

Egenskaper

Som de fleste av de kjente aminosyrene, brukes alanin i syntesen av peptider og proteiner generelt, og deltar i etableringen av polypeptidstrukturen og i den tertiære strukturen til noen proteiner.

En annen viktig funksjon av alanin er å delta indirekte i kontrollen av glykemi:

Det kan gi opphav til pyruvat og omvendt, det kan også nå leveren og bli glukose gjennom glukoneogenese for å frigjøres i sirkulasjonen eller for å bli brukt i syntesen av glykogen, om nødvendig.

Alanine deltar som en ammoniumtransporter fra muskelen til leveren, siden den kan syntetiseres ved aminering fra pyruvat, transporteres til leveren og der kan transformeres ved transaminasjon.

Dette skjer samtidig med transformasjonen av α-ketoglutarat til glutamat, som kan gå inn i ureasyklusen og konvertere tilbake til pyruvat.

Andre funksjoner

Denne aminosyren er essensiell for syntese av tryptofan og pyridoksin. Selv om det er kjemisk dårlig reaktivt, kan alanin ha substratgjenkjenning og enzymreguleringsfunksjoner.

En av funksjonene til β-alanin er som et kostholdstilskudd, ettersom det brukes som et ergogenisk treningshjelpemiddel. Inntak av β-alanin øker konsentrasjonen av karnosin (et dipeptid dannet av ß-alanin og histidin) i skjelettmuskulaturen, og fungerer som en "buffer".

Normalt bidrar ikke karnosin betydelig til den totale bufferkapasiteten til muskelcellen, og dette skyldes dens lave konsentrasjon. Administrering av ß-alanin øker denne konsentrasjonen og derfor bufferkapasiteten, og forbedrer dermed utholdenheten ved å redusere utmattetheten.

biosyntesen

Den viktigste syntesen av alanin i menneskekroppen skjer ved en reduktiv aminering av pyruvinsyre. Denne reaksjonen krever et enkelt enzymatisk trinn.

Pyruvat gir karbonskjelettet og glutamat gir aminogruppen som overføres til pyruvat. Enzymet som katalyserer denne reversible reaksjonen er alanintransaminase.

Som et resultat av denne reaksjonen produseres alanin og a-ketoglutarat. Alanin kan da være til stede i glukoneogenese, i glykolyse og i Krebs-syklusen.

En annen kilde til alanin kommer fra nedbrytningen av tryptofan til acetyl-CoA. På denne måten, når enzymet kynureninase hydrolyserer 3-hydroksy kynurenin, dannes 3-hydroksyantranilat og alanin. Alanin frigjøres, og 3-hydroksyantranilat følger den metabolske veien.

Nedbrytningen av uracil er en annen kilde til alanin. I dette tilfellet produseres β-alanin, som kan følge flere metabolske veier, hvorav den ene blir acetyl-CoA.

nedbrytning

Generell prosess for aminosyredegradering

Aminosyrer lagres ikke som karbohydrater og fett, så de som frigjøres under nedbrytning av proteiner må gjenbrukes for syntese av nye proteiner og nukleotider.

På den annen side kan aminosyrer brytes ned og karbonskjelettene deres kan brukes i katabolske eller anabole reaksjoner.

Når aminosyrer brytes ned, danner overflødig nitrogen ammoniakk, som er et giftig stoff som må elimineres, og det første trinnet i nedbrytning av aminosyrer er eliminering av nitrogen.

Hos pattedyr forekommer denne nedbrytningen i leveren; der degraderes enhver aminosyre som er i overkant og ikke kan brukes.

Alanin nedbrytning

Nedbrytningen av alanin skjer ved omdannelse av alanin til pyruvat. Denne reaksjonen katalyseres av alanintransaminase og krever tilstedeværelse av a-ketoglutarat som akseptor for aminogruppen og den etterfølgende dannelse av glutamat; det er en reversibel reaksjon.

Disse reaksjonene ved dannelse av alanin fra pyruvat og nedbrytningen av alanin for å danne pyruvat er del av en syklus som involverer skjelettmuskel og lever.

Leveren leverer glukose til muskelen og muskelen omdanner glukose til pyruvat gjennom glykolyse for å generere ATP; Dette pyruvatet kan gå inn i syntesen av alanin, som kan frigjøres i blodomløpet og går tilbake til leveren som konverterer det tilbake til pyruvat, som går inn i glukoneogenese for å danne glukose.

Om nødvendig gjentas syklusen. I leveren genererer produksjonen av pyruvat fra alanin ammoniumioner som binder seg til glutamin og glutamat, og disse går inn i ureasyklusen. Da elimineres urea i urinen.

Alanin, glycin, cystein, serin og treonin er glukogene aminosyrer siden deres nedbrytning kan gi opphav til pyruvat, α-ketoglutarat, succinyl-CoA, fumarat eller oksaloacetat, alt glukoneogene forløpere til glukose.

Alaninrik mat

De viktigste kildene til aminosyrer er magert kjøtt, fisk, skalldyr, egg og meieriprodukter, men alanin finnes også i mange plantebaserte matvarer. Eksempler på mat rik på alanin er:

- Kjøtt som storfekjøtt, svinekjøtt, sau, kylling, kalkun, kanin, fisk; egg, melk og derivater.

- Nøtter som hasselnøtter, valnøtter, kastanjer, mandler og peanøtter er kilder til alanin.

- Kokosnøtt, avokado, asparges, aubergine, kassava eller kassava, rødbeter, gulrot og søtpotet.

- Belgfrukter som mais, bønner og erter.

- Korn som ris, rug, hvete, kakao, havre og rug.

referanser

1. Caruso, J., Charles, J., Unruh, K., Giebel, R., Learmonth, L., & Potter, W. (2012). Ergogene effekter av ß-alanin og karnosin: Foreslått fremtidig forskning for å kvantifisere effekten. Næringsstoffer, 4 (7), 585–601.
2. Gille, C., Bölling, C., Hoppe, A., Bulik, S., Hoffmann, S., Hübner, K., … Holzhütter, HG (2010). HepatoNet1: En omfattende metabolsk rekonstruksjon av den humane hepatocytten for analyse av leverfysiologi. Molecular Systems Biology, 6 (411), 1–13.
3. Mathews, C., van Holde, K., & Ahern, K. (2000). Biokjemi (3. utg.). San Francisco, California: Pearson.
4. Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V., & Weil, P. (2009). Harper's Illustrated Biochemistry (28. utg.). McGraw-Hill Medical.
5. Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Lehninger prinsipper for biokjemi. Omega Editions (5. utg.).