ALFA-AMYLASE: EGENSKAPER, STRUKTUR, FUNKSJONER - BIOLOGI - 2026

Den alfa-amylase (α-amylase) er et amylolytisk enzym gruppe amylaser endo, som er ansvarlig for hydrolyse av a-1,4-bindinger mellom glukoserester som omfatter forskjellige typer av karbohydrater i naturen.

Systematisk kjent som systematisk kjent som α-1,4-glukan 4-glukanohydroler har en bred distribusjon, siden det finnes i dyr, planter og mikroorganismer. Hos mennesker er for eksempel amylasene som er til stede i spytt og de som skilles ut i bukspyttkjertelen av a-amylasetypen.

Struktur av det C-terminale domenet til dyret alfa-amylaseenzym (Kilde: Jawahar Swaminathan og MSD-ansatte ved European Bioinformatics Institute via Wikimedia Commons)

Kuhn, i 1925, var den første til å mynte begrepet "a-amylase" basert på det faktum at hydrolyseproduktene som katalyserer disse enzymene har en konfigurasjon. Senere, i 1968, ble det bestemt at disse fortrinnsvis opptrer på underlag med lineær og uforgrenet strukturell konfigurasjon.

I likhet med andre amylolytiske enzymer er α-amylase ansvarlig for hydrolyse av stivelse og andre relaterte molekyler som glykogen, og produserer mindre polymerer som består av repeterende glukoseenheter.

I tillegg til de fysiologiske funksjonene som dette enzymet har i dyr, planter og mikroorganismer som uttrykker det, representerer α-amylase sammen med de andre eksisterende klasser av amylaser 25% av enzymene som brukes til industrielle og bioteknologiske formål i nåværende marked.

Mange sopp- og bakteriearter er den viktigste kilden for å oppnå a-amylaseene som brukes oftere i industri og vitenskapelig eksperimentering. Dette skyldes hovedsakelig allsidigheten, den enkle oppnåelsen, den enkle håndteringen og de lave kostnadene knyttet til produksjonen.

kjennetegn

Α-amylasene som finnes i naturen kan ha veldig forskjellige optimale pH-områder for deres funksjon; for eksempel er det optimale for dyr og planter a-amylaser mellom 5,5 og 8,0 pH-enheter, men noen bakterier og sopp har mer alkaliske og surere enzymer.

Enzymene som er til stede i spyttet og pattedyrpankreas fungerer best ved pH-er nær 7 (nøytral) i tillegg, de krever kloridioner for å oppnå sin maksimale enzymatiske aktivitet og er i stand til å binde seg til divalente kalsiumioner.

Både dyreenzymer, spytt og bukspyttkjertelen, produseres i organismer ved uavhengige mekanismer som involverer spesifikke celler og kjertler, og som sannsynligvis ikke er relatert til enzymene som er tilstede i blodomløpet og andre kroppshulrom.

Både den optimale pH og temperaturen for funksjonen av disse enzymene avhenger i stor grad av fysiologien til organismen som blir vurdert, siden det er ekstremofile mikroorganismer som vokser under helt spesielle forhold med hensyn til disse og mange andre parametere.

Endelig, når det gjelder regulering av deres aktivitet, er et kjennetegn som deles mellom enzymene i gruppen av a-amylaser at disse, som andre amylaser, kan bli hemmet av tungmetallioner som kvikksølv, kobber, sølv og bly.

Struktur

Α-amylase er et multidomain-enzym som i dyr og planter har en omtrentlig molekylvekt på 50 kDa og forskjellige forfattere er enige om at enzymene som tilhører denne familien av glykohydrolaser er enzymer med mer enn ti strukturelle domener.

Det sentrale domenet eller det katalytiske domenet er sterkt bevart og er kjent som domene A, som består av en symmetrisk fold av 8 ß-brett ark anordnet i en "tønne" form som er omgitt av 8 alfa helixer, så det kan også være finnes i litteraturen som (β / α) 8 eller tønntypen “TIM”.

Det er viktig å merke seg at ved C-terminale ende av p-arkene av domene A er konserverte aminosyrerester som er involvert i katalyse og substratbinding, og at dette domenet er lokalisert i det N-terminale området av proteinet .

Et annet av de mest studerte domenene til disse enzymene er det såkalte B-domenet, som skiller seg ut mellom det p-brettede arket og alfa-heliksen nummer 3 i domene A. Dette spiller en grunnleggende rolle i bindingen av underlaget og divalent kalsium.

Ytterligere domener er blitt beskrevet for a-amylaseenzymer, så som domener C, D, F, G, H og I, som er lokalisert foran eller bak domene A og hvis funksjoner ikke er nøyaktig kjent og avhenger av organismen som det blir studert.

a-amylaser av mikroorganismer

Molekylvekten til a-amylaser avhenger, så vel som andre biokjemiske og strukturelle egenskaper, av organismen som studeres. Dermed har a-amylaseene til mange sopp og bakterier vekter så lave som 10 kDa og så høye som 210 kDa.

Den høye molekylvekten av noen av disse mikrobielle enzymer er ofte relatert til tilstedeværelsen av glykosyleringer, selv om glykosylering av proteiner i bakterier er ganske sjelden.

Egenskaper

Hos dyr er a-amylaser ansvarlige for de første trinnene i metabolismen av stivelse og glykogen, ettersom de er ansvarlige for deres hydrolyse til mindre fragmenter. Organene i mage-tarmsystemet som er ansvarlige for dens produksjon hos pattedyr er bukspyttkjertelen og spyttkjertlene.

I tillegg til den åpenbare metabolske funksjonen, anses produksjonen av a-amylaser produsert av spyttkjertlene til mange pattedyr, aktivert ved virkning av norepinefrin, av mange forfattere som en viktig "psykobiologisk" markør av stress i sentralnervesystemet.

Den har også sekundære funksjoner innen oral helse, siden dens aktivitet fungerer i eliminering av orale bakterier og i forebygging av at de holder seg til orale overflater.

Hovedfunksjon i planter

Hos planter spiller a-amylaser en vesentlig rolle i frø spiring, ettersom de er enzymene som hydrolyserer stivelsen som er til stede i endospermen som gir næring til embryoet inne, en prosess som i hovedsak styres av gibberellin, en fytohormon.

Industrielle applikasjoner

Enzymer som tilhører a-amylase-familien har flere bruksområder i mange forskjellige sammenhenger: industriell, vitenskapelig og bioteknologisk, etc.

I de store stivelsesforedlingsindustriene brukes α-amylaser populært til produksjon av glukose og fruktose, samt for produksjon av brød med forbedret struktur og høyere løftbarhet.

På det bioteknologiske området er det stor interesse for forbedring av enzymene som er brukt kommersielt, for å forbedre deres stabilitet og ytelse under forskjellige forhold.

referanser

1. Aiyer, PV (2005). Amylaser og deres anvendelser. African Journal of Biotechnology, 4 (13), 1525–1529.
2. Bernfeld, P. (1960). Amylaser, a og B. I enzymer of Carbohydrate Metabolism (Vol. I, s. 149–158).
3. Granger, DA, Kivlighan, KT, El, M., Gordis, EB, & Stroud, LR (2007). Spytt a-Amylase i bioatferdsforskning. Nyere utviklinger og applikasjoner. Ann. NY Acad. Sci., 1098, 122–144.
4. Monteiro, P., & Oliveira, P. (2010). Anvendelse av mikrobiell a-amylase i industrien - En gjennomgang. Brazilian Journal of Microbiology, 41, 850–861.
5. Reddy, NS, Nimmagadda, A., & Rao, KRSS (2003). En oversikt over den mikrobielle α-amylase-familien. African Journal of Biotechnology, 2 (12), 645–648.
6. Salt, W., & Schenker, S. (1976). Amylase - Dets kliniske betydning: en gjennomgang av litteraturen. Medisin, 55 (4), 269–289.
7. Svensson, B., & Macgregor, EA (2001). Forhold mellom sekvens og struktur til spesifisitet i a-amylase-familien av enzymer. Biochimica et Biophysica Acta, 1546, 1–20.
8. Thoma, JA, Spradlin, JE, & Dygert, S. (1925). Plante- og dyremylaser. Ann. Chem., 1, 115-189.