AMYLASE: EGENSKAPER, KLASSIFISERING, STRUKTUR, FUNKSJONER - BIOLOGI - 2026

Amylase er betegnelsen som brukes for å identifisere en viktig gruppe enzymer som er ansvarlig for hydrolysen av glykosidbindingen mellom glukosemolekyler som er tilstede i karbohydrater, så som stivelse og andre beslektede, som er inntatt i kostholdet til mange levende organismer.

Denne typen enzym produseres av bakterier, sopp, dyr og planter, der de katalyserer i utgangspunktet de samme reaksjonene og har forskjellige funksjoner, hovedsakelig relatert til energimetabolisme.

Grafisk representasjon av en Alpha Amylase av animalsk opprinnelse (Kilde: Jawahar Swaminathan og MSD-ansatte ved European Bioinformatics Institute via Wikimedia Commons)

Produktene fra hydrolysereaksjonene av glykosidbindingen kan betraktes som karakteristiske for hver type amylolytisk enzym, så dette er ofte en viktig parameter for klassifiseringen av disse.

Betydningen av disse enzymene, antroposentrisk sett, er ikke bare fysiologisk, siden for tiden denne typen enzymer har stor bioteknologisk betydning i industriell produksjon av mat, papir, tekstiler, sukker og andre.

Begrepet "amylase" stammer fra det greske "amylon", som betyr stivelse, og ble myntet i 1833 av forskerne Payen og Persoz, som studerte de hydrolytiske reaksjonene til dette enzymet på stivelse.

kjennetegn

Noen amylaser er multimeriske i naturen, for eksempel søtpotet ß-amylase, som oppfører seg som en tetramer. Imidlertid er den omtrentlige molekylvekten til amylase-monomerer i området 50 kDa.

Generelt har både plante- og dyrenzymer en relativt "vanlig" aminosyresammensetning og har optimale aktiviteter ved pH mellom 5,5 og 8 enheter (hvor dyre-amylaser er mer aktive ved mer nøytral pH).

Amylaser er enzymer som er i stand til å hydrolysere glykosidbindinger av et stort antall polysakkarider, generelt produserer disakkarider, men de er ikke i stand til å hydrolysere komplekser som cellulose.

Underlagskarakteristika

Årsaken til at amylaser er så viktige i naturen, spesielt i fordøyelsen av karbohydrater, er relatert til den allestedsnærværende tilstedeværelsen av deres naturlige substrat (stivelse) i vevet til "høyere" grønnsaker, som fungerer som en kilde av mat til flere typer dyr og mikroorganismer.

Dette polysakkaridet er i sin tur sammensatt av to makromolekylære komplekser kjent som amylose (uoppløselig) og amylopektin (løselig). Amylosedelene er sammensatt av lineære kjeder av glukoserester bundet med a-1,4-bindinger og nedbrytes av a-amylaser.

Amylopectin er en forbindelse med høy molekylvekt, den består av forgrenede kjeder av glukoserester forbundet med α-1,4 bindinger, hvis grener er understøttet av α-1,6 bindinger.

Klassifisering

Amylaseenzymer er klassifisert i henhold til stedet der de er i stand til å bryte glykosidiske bindinger som endoamylaser eller exoamylaser. Førstnevnte hydrolyserer bindinger i indre områder av karbohydrater, mens sistnevnte bare kan katalysere hydrolyse av rester i endene av polysakkarider.

Videre er den tradisjonelle klassifiseringen relatert til stereokjemien til deres reaksjonsprodukter, så disse proteiner med enzymatisk aktivitet er også klassifisert som a-amylaser, ß-amylaser eller γ-amylaser.

-A-amylasene (α-1,4-glukan 4-glukanhydrolaser) er endoamylaser som virker på indre bindinger av lineære konformasjonssubstrater, og hvis produkter har en konfigurasjon og er blandinger av oligosakkarider.

-P-amylasene (α-1,4-glukan maltohydrolaser) er planteeksoamylaser som virker på bindinger i de ikke-reduserende endene av polysakkarider som stivelse og hvis hydrolytiske produkter er rester av ß-maltose.

Endelig er y-amylaser en tredje klasse av amylaser også kalt glucoamylases (α-1,4-glucan glucohydrolases) som, i likhet med β-amylaser, er eksoamylaser som er i stand til å fjerne enkle glukoseenheter fra ikke-reduserende ender polysakkarider og invertere konfigurasjonen.

Sistnevnte klasse av enzymer kan hydrolysere både α-1,4 og α, 1-6 bindinger, og omdanne underlag som stivelse til D-glukose. Hos dyr finnes de hovedsakelig i levervev.

Gjeldende rangering

Med bruk av nye teknikker for biokjemisk analyse av både enzymer og deres underlag og produkter, har visse forfattere bestemt at det er minst seks klasser av amylaseenzymer:

1-Endoamylaser som hydrolyserer α-1,4 glukosidbindinger og som kan "omgå" (bypass) α-1,6 bindinger. Eksempler på denne gruppen er a-amylaser.

2-Exoamylaser som er i stand til å hydrolysere α-1,4, hvis hovedprodukter er maltoserester og α-1,6-bindinger, kan ikke "hoppes over". Eksempel på gruppen er ß-amylaser.

3-Exoamylaser som er i stand til å hydrolysere a-1,4 og a-1,6-bindinger, så som amyloglucosidaser (glucoamylases) og andre exoamylaser.

4-Amylaser som bare hydrolyserer α-1,6 glukosidbindinger. I denne gruppen er "debranching" enzymer og andre kjent som pullulanaser.

5-Amylaser så som a-glukosidaser, som fortrinnsvis hydrolyserer a-1,4 bindinger av korte oligosakkarider produsert ved virkning av andre enzymer på underlag som amylose eller amylopectin.

6-enzymer som hydrolyserer stivelse til ikke-reduserende sykliske polymerer av D-glukosidrester kjent som syklodextriner, for eksempel noen bakterielle amylaser.

Egenskaper

Mange er funksjonene som tilskrives enzymene med amylaseaktivitet, ikke bare fra det naturlige eller fysiologiske synspunktet, men også fra det kommersielle og industrielle synspunkt, direkte relatert til mennesket.

Hos dyr

Amylaser i dyr er hovedsakelig tilstede i spytt, lever og bukspyttkjertel, der de formidler nedbrytningen av de forskjellige polysakkaridene som konsumeres i dietten (av animalsk opprinnelse (glykogener) eller grønnsak (stivelse)).

Α-amylasen som er til stede i spytt brukes som en indikator på den fysiologiske tilstanden i spyttkjertlene, siden den utgjør mer enn 40% av proteinproduksjonen til disse kjertlene.

I det orale rommet er dette enzymet ansvarlig for "fordøyelsen" av stivelse, og produserer rester av maltose, maltotriose og dekstrin.

I planter

Hos planter er stivelse et reservepolysakkarid, og hydrolysen, formidlet av amylaseenzymer, har mange viktige funksjoner. Blant dem kan vi fremheve:

• Spire korn frø ved fordøyelse av aleuronlaget.
• Nedbrytningen av reservestoffer for anskaffelse av energi i form av ATP.

I mikroorganismer

Mange mikroorganismer bruker amylaser for å få karbon og energi fra forskjellige kilder til polysakkarider. I industrien utnyttes disse mikroorganismer for storstilt produksjon av disse enzymene, som tjener til å tilfredsstille forskjellige kommersielle krav fra mennesker.

Industrielle bruksområder

I industrien brukes amylaser til forskjellige formål, inkludert fremstilling av maltose, sirup med høye fruktoser, oligosakkaridblandinger, dekstriner, etc.

De brukes også til direkte alkoholgjæring av stivelse til etanol i bryggeindustrien, og til bruk av avløpsvann produsert under prosessering av plantebaserte matvarer som en matkilde for vekst av mikroorganismer.

referanser

1. Aiyer, PV (2005). Amylaser og deres anvendelser. African Journal of Biotechnology, 4 (13), 1525–1529.
2. Azcón-Bieto, J., & Talón, M. (2008). Fundamentals of Plant Physiology (2. utg.). Madrid: McGraw-Hill Interamericana of Spain.
3. Del Vigna, P., Trinidade, A., Naval, M., Soares, A., & Reis, L. (2008). Spyttkomposisjon og funksjoner: En omfattende gjennomgang. The Journal of Contemporary Dental Practice, 9 (3), 72–80.
4. Naidu, MA, & Saranraj, P. (2013). Bakteriell amylase: En gjennomgang. International Journal of Pharmaceutical & Biological Archives, 4 (2), 274–287.
5. Salt, W., & Schenker, S. (1976). Amylase - Dets kliniske betydning: en gjennomgang av litteraturen. Medisin, 55 (4), 269–289.
6. Saranraj, P., & Stella, D. (2013). Fungal Amylase - En anmeldelse. International Journal of Microbiological Research, 4 (2), 203–211.
7. Solomon, E., Berg, L., & Martin, D. (1999). Biologi (5. utg.). Philadelphia, Pennsylvania: Saunders College Publishing.
8. Thoma, JA, Spradlin, JE, & Dygert, S. (1925). Plante- og dyremylaser. Ann. Chem., 1, 115-189.