APOENZYM: EGENSKAPER, FUNKSJONER OG EKSEMPLER - BIOLOGI - 2026

Et apoenzym er proteindelen av et enzym, og det er derfor det også er kjent som et apoprotein. Apoenzymet er inaktivt, det vil si at det ikke kan utføre sin funksjon av å utføre en viss biokjemisk reaksjon, og det er ufullstendig før det binder seg til andre molekyler kjent som kofaktorer.

Proteindelen (apoenzym) sammen med en kofaktor danner et komplett enzym (holoenzym). Enzymer er proteiner som kan øke hastigheten på biokjemiske prosesser. Noen enzymer trenger sine kofaktorer for å utføre katalyse, mens andre ikke gjør det.

Hovedtrekkene

De er proteinstrukturer

Apoenzymes tilsvarer proteindelen av et enzym, som er molekyler hvis funksjon er å fungere som katalysatorer for visse kjemiske reaksjoner i kroppen.

De er en del av de konjugerte enzymer

Enzymer som ikke krever kofaktorer er kjent som enkle, for eksempel pepsin, trypsin og urease. I stedet er enzymer som krever en bestemt kofaktor kjent som konjugerte enzymer. Disse består av to hovedkomponenter: kofaktoren, som er ikke-proteinstrukturen; og apoenzymet, proteinstrukturen.

Kofaktoren kan være en organisk forbindelse (f.eks. Et vitamin) eller en uorganisk forbindelse (f.eks. Et metallion). Den organiske kofaktoren kan være et koenzym eller en protesegruppe. Et koenzym er en kofaktor som er løst bundet til enzymet og derfor lett kan frigjøres fra det aktive stedet for enzymet.

De innrømmer en rekke kofaktorer

Det er mange kofaktorer som binder seg til apoenzymer for å produsere holoenzymes. Vanlige koenzymer er NAD +, FAD, koenzym A, vitamin B og vitamin C. Vanlige metallioner som binder seg til apoenzymer er blant annet jern, kobber, kalsium, sink og magnesium.

Kofaktorene binder seg tett eller løst med apoenzymet for å konvertere apoenzymet til et holoenzym. Når kofaktoren er fjernet fra holoenzymet, konverteres den tilbake til apoenzym, som er inaktiv og ufullstendig.

Apoenzymfunksjoner

Lag holoenzymes

Hovedfunksjonen til apoenzymes er å gi opphav til holoenzymes: apoenzymes binder seg med en kofaktor, og fra denne koblingen genereres et holoenzyme.

Fører til katalytisk virkning

Katalyse refererer til prosessen der noen kjemiske reaksjoner kan akselereres. Takket være apoenzymes er holoenzymes fullført og er i stand til å aktivere deres katalytiske virkning.

eksempler

Kullsyreanhydrase

Kullsyreanhydrase er et avgjørende enzym i dyreceller, planteceller og i miljøet for å stabilisere karbondioksidkonsentrasjoner.

Uten dette enzymet ville omdannelsen av karbondioksid til bikarbonat - og omvendt - være ekstremt langsom, noe som gjør det nesten umulig å gjennomføre viktige prosesser, som fotosyntese i planter og utpust under respirasjon.

hemoglobin

Hemoglobin er et kuleprotein som er til stede i røde blodlegemer i virveldyr og i plasma for mange virvelløse dyr, hvis funksjon er å transportere oksygen og karbondioksid.

Bindingen av oksygen og karbondioksid til enzymet skjer på et sted som kalles hemmegruppen, som er ansvarlig for å gi virveldyrblod sin røde farge.

Globular hemoglobin

Cytokrom oksidase

Cytokromoksydase er et enzym som er til stede i de fleste celler. Inneholder jern og et porfyrin.

Dette oksiderende enzymet er veldig viktig for energiproduksjonsprosesser. Det finnes i mitokondriell membran der den katalyserer overføringen av elektroner fra cytokrom til oksygen, noe som til slutt fører til dannelse av vann og ATP (energimolekyl).

Alkohol dehydrogenase

Alkoholdehydrogenase er et enzym som hovedsakelig finnes i leveren og magen. Dette apoenzymet katalyserer det første trinnet i alkoholmetabolismen; det vil si oksidasjon av etanol og andre alkoholer. På denne måten forvandler det dem til acetaldehyd.

Navnet indikerer virkningsmekanismen i denne prosessen: prefikset "des" betyr "nei", og "hydro" refererer til et hydrogenatom. Dermed er funksjonen til alkoholdehydrogenase å fjerne et hydrogenatom fra alkoholen.

Pyruvat kinase

Pyruvat kinase er apoenzymet som katalyserer det siste trinnet i den cellulære prosessen med glukosedbrytning (glykolyse).

Dens funksjon er å akselerere overføringen av en fosfatgruppe fra fosfoenolpyruvat til adenosindifosfat, og produsere ett molekyl pyruvat og et av ATP.

Pyruvat kinase har 4 forskjellige former (isoenzymes) i de forskjellige vevene til dyr, som hver har spesielle kinetiske egenskaper som er nødvendige for å matche de metabolske kravene til disse vevene.

Pyruvat karboksylase

Pyruvat karboksylase er enzymet som katalyserer karboksylering; det vil si overføringen av en karboksylgruppe til et pyruvatmolekyl for å danne oksaloacetat.

Det katalyserer spesifikt i forskjellige vev, for eksempel: i lever og nyre akselererer det de første reaksjonene for syntese av glukose, mens det i fettvev og hjerne fremmer syntesen av lipider fra pyruvat.

Det er også involvert i andre reaksjoner som er en del av karbohydratbiosyntesen.

Acetyl-koenzym En karboksylase

Acetyl-CoA-karboksylase er et viktig enzym i metabolismen av fettsyrer. Det er et protein som finnes i både dyr og planter, og presenterer flere underenheter som katalyserer forskjellige reaksjoner.

Dens funksjon er i utgangspunktet å overføre en karboksylgruppe til acetyl-CoA for å omdanne den til malonyl-koenzym A (malonyl-CoA).

Den har 2 isoformer, kalt ACC1 og ACC2, som avviker i deres funksjon og i deres distribusjon i pattedyrvev.

Monoamine oxidase

Monoamin oksidase er et enzym som er til stede i nervevæv der det utfører viktige funksjoner for inaktivering av visse nevrotransmittere, som serotonin, melatonin og epinefrin.

Deltar i biokjemiske nedbrytningsreaksjoner av forskjellige monoaminer i hjernen. I disse oksidative reaksjonene bruker enzymet oksygen for å fjerne en aminogruppe fra et molekyl og produsere et aldehyd (eller keton), og den tilsvarende ammoniakk.

Laktatdehydrogenase

Laktatdehydrogenase er et enzym som finnes i cellene til dyr, planter og prokaryoter. Dens funksjon er å fremme omdannelsen av laktat til pyruvinsyre, og omvendt.

Dette enzymet er viktig i cellulær respirasjon hvor glukose fra mat blir nedbrutt for å oppnå nyttig energi til celler.

Selv om laktatdehydrogenase er rikelig i vev, er nivåene av dette enzymet lite i blodet. Imidlertid, når det er en skade eller sykdom, frigjøres mange molekyler i blodomløpet. Dermed er laktatdehydrogenase en indikator på visse skader og sykdommer, som hjerteinfarkt, anemi, kreft, HIV, blant andre.

katalase

Catalase finnes i alle organismer som lever i nærvær av oksygen. Det er et enzym som fremskynder reaksjonen som hydrogenperoksyd bryter ned til vann og oksygen. På denne måten forhindrer det opphopning av giftige forbindelser.

Dermed hjelper det å beskytte organer og vev mot skader forårsaket av peroksyd, en forbindelse som produseres kontinuerlig i en rekke metaboliske reaksjoner. Hos pattedyr finnes det hovedsakelig i leveren.

referanser

1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., & Reddy, M. (2016). Foreløpig studie på serumlaktatdehydrogenase (LDH) -Prognostic Biomarker i karsinombryst. Journal of Clinical and Diagnostic Research, 6-8.
2. Athappilly, FK, & Hendrickson, WA (1995). Struktur av biotinyldomenet til acetyl-koenzym A karboksylase bestemt ved MAD-fase. Struktur, 3 (12), 1407–1419.
3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Biokjemi (8. utg.). WH Freeman and Company.
4. Butt, AA, Michaels, S., & Kissinger, P. (2002). Forbindelsen av serumlaktatdehydrogenasenivå med utvalgte opportunistiske infeksjoner og HIV-progresjon. International Journal of Infectious Diseases, 6 (3), 178–181.
5. Fegler, J. (1944). Funksjon av karbonanhydrase i blod. Naturen, 137–38.
6. Gaweska, H., & Fitzpatrick, PF (2011). Strukturer og mekanisme for familien monoamine oxidase. Biomolekylære konsepter, 2 (5), 365–377.
7. Gupta, V., & Bamezai, RNK (2010). Humant pyruvat kinase M2: Et multifunksjonelt protein. Protein Science, 19 (11), 2031–2044.
8. Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, WW, Wallace, JC, & Attwood, PV (2008). Struktur, mekanisme og regulering av pyruvat karboksylase. Biochemical Journal, 413 (3), 369-387.
9. Muirhead, H. (1990). Isoenzymes av pyruvat kinase. Biochemical Society Transactions, 18, 193-196.
10. Solomon, E., Berg, L. & Martin, D. (2004). Biologi (7. utg.) Cengage Learning.
11. Supuran, CT (2016). Struktur og funksjon av kullsyreanhydraser. Biochemical Journal, 473 (14), 2023–2032.
12. Tipton, KF, Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, GP, & Healy, J. (2004). Monoamine oksidaser: sikkerhet og usikkerhet. Current Medicinal Chemistry, 11 (15), 1965–1982.
13. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Fundamentals of Biochemistry: Life on the Molecular Level (5. utg.). Wiley.
14. Xu, HN, Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, JD, Rizi, R., & Li, LZ (2014). Er høyere laktat en indikator for tumormetastatisk risiko a En pilot-MRS-undersøkelse ved bruk av hyperpolarisert13C-pyruvat. Academic Radiology, 21 (2), 223–231.