HYDROFOBE INTERAKSJONER: HVA ER DET, VIKTIGHET OG EKSEMPLER - BIOLOGI - 2026

De hydrofobe interaksjonene (HI) er kreftene som opprettholder kohesjonen mellom apolare forbindelser nedsenket i en løsning eller et polart løsningsmiddel. I motsetning til andre ikke-kovalente interaksjoner, for eksempel hydrogenbindinger, ioniske interaksjoner eller van der Waals-krefter, er hydrofobe interaksjoner ikke avhengig av de oppløste egenskapene til oppløste stoffer, men heller av løsningsmidler.

Et veldig illustrerende eksempel på disse interaksjonene kan være faseseparasjonen som skjer når det gjelder å blande vann med olje. I dette tilfellet "interagerer" oljemolekylene med hverandre som et resultat av arrangementet av vannmolekylene rundt dem.

Fett i vannemulsjon (Catrin Sohrabi, fra Wikimedia Commons)

Forestillingen om disse samhandlingene har eksistert siden før 1940-tallet. Imidlertid ble begrepet "hydrofob binding" myntet av Kauzmann i 1959, mens han studerte de viktigste faktorene for å stabilisere den tredimensjonale strukturen til visse proteiner.

HI er en av de viktigste ikke-spesifikke interaksjonene som finner sted i biologiske systemer. De spiller også en viktig rolle i en lang rekke tekniske applikasjoner og den kjemiske og farmasøytiske industrien som vi kjenner i dag.

Hva er hydrofobe interaksjoner?

Den fysiske årsaken til IH er basert på manglende evne til ikke-polare stoffer til å danne hydrogenbindinger med vannmolekyler i en løsning.

De er kjent som "ikke-spesifikke interaksjoner" siden de ikke er relatert til affiniteten mellom oppløste molekyler, men snarere til tendensen til vannmolekyler til å opprettholde sine egne interaksjoner gjennom hydrogenbinding.

Når de er i kontakt med vann, har apolare eller hydrofobe molekyler en tendens til å samles spontant, for å oppnå best mulig stabilitet ved å redusere overflaten av kontakt med vann.

Denne effekten kan forveksles med en sterk tiltrekning, men det er bare en konsekvens av stoffenes ikke-polare karakter i forhold til løsningsmidlet.

Forstått fra et termodynamisk synspunkt oppstår disse spontane assosiasjonene på jakt etter en energisk gunstig tilstand, hvor det er minst mulig variasjon av fri energi (∆ G).

Når man tar i betraktning at ∆ G = ∆ H - T∆ S, vil den mest energisk gunstige tilstanden være den der entropien (∆ S) er større, det vil si der det er færre vannmolekyler hvis rotasjons- og translasjonsfrihet reduseres ved kontakt med en apolar løsemiddel.

Når apolare molekyler assosieres med hverandre, bundet av vannmolekyler, oppnås en gunstigere tilstand enn hvis disse molekylene forble separate, hver omringet av et annet "bur" av vannmolekyler.

Biologisk betydning

HI er svært relevante siden de forekommer i en rekke biokjemiske prosesser.

Disse prosessene inkluderer konformasjonsendringer i proteiner, binding av substrater til enzymer, foreningen av underenheter av enzymkomplekser, aggregering og dannelse av biologiske membraner, stabilisering av proteiner i vandige oppløsninger og andre.

I kvantitative termer har forskjellige forfattere påtatt seg oppgaven med å bestemme viktigheten av HI i stabiliteten til strukturen til et stort antall proteiner, og konkludert med at disse interaksjonene bidrar med mer enn 50%.

Mange membranproteiner (integrert og perifert) er assosiert med lipid-dobbeltlag takket være HI når disse proteinene i deres strukturer har hydrofobe domene. Videre er stabiliteten til den tertiære strukturen for mange oppløselige proteiner avhengig av HI.

Noen teknikker i studien av cellebiologi utnytter egenskapen som noen ioniske vaskemidler har for å danne miceller, som er "halvkuleformede" strukturer av amfifile forbindelser hvis apolare regioner assosierer hverandre takket være HI.

Miceller brukes også i farmasøytiske studier som involverer levering av fettløselige medisiner, og dannelse av disse er også viktig for absorpsjon av komplekse vitaminer og lipider i menneskekroppen.

Eksempler på hydrofobe interaksjoner

membraner

Et utmerket eksempel på HI er dannelse av cellemembraner. Slike strukturer er sammensatt av et fosfolipid dobbeltlag. Organiseringen skyldes HIs som oppstår mellom de apolare halene i "frastøtning" til det omgivende vandige mediet.

Protein

HIs har stor innflytelse på folding av kuleproteiner, hvis biologisk aktive form oppnås etter etablering av en spesiell romlig konfigurasjon, styrt av tilstedeværelsen av visse aminosyrerester i strukturen.

• Saken for apomyoglobin

Apomyoglobin (myoglobin mangler heme-gruppen) er et lite alfa-spiralformet protein som har fungert som en modell for å studere foldingsprosessen og viktigheten av IH blant de apolare restene i polypeptidkjeden.

I en studie utført av Dyson et al. I 2006 hvor muterte sekvenser av apomyoglobin ble brukt, ble det vist at initiering av apomyoglobinfoldingshendelser først og fremst avhenger av HI-ene mellom aminosyrer med apolare grupper av alfa-helikser.

Dermed betyr små forandringer introdusert i aminosyresekvensen viktige modifikasjoner i den tertiære strukturen, noe som gir opphav til dårlig dannede og inaktive proteiner.

vaskemidler

Et annet tydelig eksempel på HI er virkemåten til kommersielle vaskemidler som vi bruker til husholdningsbruk hver dag.

Vaskemidler er amfipatiske molekyler (med et polart område og en apolar region). De kan "emulgere" fett siden de har evnen til å danne hydrogenbindinger med vannmolekyler og har hydrofobe interaksjoner med lipidene som er til stede i fett.

Når de er i kontakt med fett i en vandig løsning, assosierer vaskemiddelmolekylene med hverandre på en slik måte at de apolare halene vender mot hverandre, omslutter lipidmolekylene, og de polare områdene blir eksponert mot overflaten av micellen, som kommer inn kontakt med vann.

referanser

1. Chandler, D. (2005). Grensesnitt og drivkraften til hydrofob montering. Nature, 437 (7059), 640-647.
2. Cui, X., Liu, J., Xie, L., Huang, J., Liu, Q., Israelachvili, JN, & Zeng, H. (2018). Modulering av hydrofobisk interaksjon ved å formidle overflatens nanoskala struktur og kjemi, ikke monotonisk av hydrofobisitet. Angewandte Chemie - International Edition, 57 (37), 11903–11908.
3. Dyson, JH, Wright, PE, & Sheraga, HA (2006). Rollen til hydrofobe interaksjoner i initiering og forplantning av proteinfolding. PNAS, 103 (35), 13057-13061.
4. Lodish, H., Berk, A., Kaiser, CA, Krieger, M., Bretscher, A., Ploegh, H., Amon, A., Scott, M. & Martin, K. (2003). Molecular Cell Biology (5. utg.). Freeman, WH & Company.
5. Luckey, M. (2008). Membran strukturell biologi: med biokjemiske og biofysiske fundamenter. Cambridge University Press. Hentet fra www.cambrudge.org/9780521856553
6. Meyer, EE, Rosenberg, KJ, & Israelachvili, J. (2006). Nylig fremgang med å forstå hydrofobe interaksjoner. Proceedings of the National Academy of Sciences, 103 (43), 15739–15746.
7. Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Lehninger prinsipper for biokjemi. Omega Editions (5. utg.).
8. Némethy, G. (1967). Angewandte Chemie. Chem. Int., 6 (3), 195-280.
9. Otto, S., & Engberts, JBFN (2003). Hydrofobe interaksjoner og kjemisk reaktivitet. Organisk og biomolekylær kjemi, 1 (16), 2809-2820.
10. Pace, CN, Fu, H., Fryar, KL, Landua, J., Trevino, SR, Shirley, BA, Hendricks, M., Iimura, S., Gajiwala, K., Scholtz, J. & Grimsley, GR ( 2011). Bidrag til hydrofobe interaksjoner til proteinstabilitet. Journal of Molecular Biology, 408 (3), 514–528.
11. Silverstein, TP (1998). Den virkelige grunnen til at olje og vann ikke blandes. Journal of Chemical Education, 75 (1), 116–118.