LIPASE: EGENSKAPER, STRUKTUR, TYPER, FUNKSJONER - BIOLOGI - 2026

De lipaser utgjør en stor familie av enzymer som har evnen til å katalysere hydrolyse av esterbindingene som er tilstede i substrater slik som triglycerider, fosfolipider, kolesterolestere og enkelte vitaminer.

De er til stede i praktisk talt alle livets riker, både i mikroorganismer som bakterier og gjær, så vel som i planter og dyr; i hver type organisme har disse enzymene spesielle egenskaper og egenskaper som skiller dem fra hverandre.

Grafisk fremstilling av molekylstrukturen til en Lipase (Kilde: Jawahar Swaminathan og MSD-ansatte ved European Bioinformatics Institute via Wikimedia Commons)

Avhengig av klassifiseringstypen, kan det skilles mellom "ekte" lipaser, også kjent som triacylglycerol-lipaser, og andre enzymer med lignende lipolytisk aktivitet, så som fosfolipaser, sterolesteraser og retinyl-palmitatesteraser.

Den første publiserte rapporten om sekvensen til et lipaseenzym var den fra De Caro et al. I 1981, som studerte bukspyttkjertelen triacylglycerol lipase fra svin. Senere studier demonstrerte eksistensen av mange andre systemiske lipaser i levende organismer.

De viktigste lipaser hos dyr er fordøyelseslipaser produsert av bukspyttkjertelen og leveren, som deltar i metabolismen av fett som konsumeres i kostholdet regelmessig, og har derfor viktige fysiologiske implikasjoner fra forskjellige synsvinkler.

Foreløpig blir disse enzymene ikke bare studert for kliniske og / eller metabolske formål, men de er også produsert industrielt til kommersielle formål for prosessering av mat og andre produkter, og kan fås ved dyrking av spesielle mikroorganismer.

kjennetegn

Lipaser er vannoppløselige proteiner og katalyserer hydrolytiske reaksjoner på uoppløselige underlag. De finnes i naturen i en balanse mellom deres aktive og deres inaktive former, og aktivering eller inaktivering avhenger av forskjellige interne cellulære faktorer.

De tilhører superfamilien til hydrolase-enzymer med α / ß-folder, hvor også esteraser, tioesteraser, noen proteaser og peroksidaser, dehalogenaser og andre intracellulære hydrolaser er klassifisert.

Lipaser er kodet av gener som tilhører en familie som inkluderer gener som koder for bukspyttkjertel lipase, lever lipase, lipoprotein lipase, endotelial lipase og fosfatidylserin fosfolipase A1.

Katalytisk mekanisme

Noen forfattere foreslår at katalyseformen som disse enzymene har, er analog med serinproteaser, som er relatert til tilstedeværelsen av tre spesielle aminosyrerester i det aktive setet.

Hydrolysemekanismen innebærer dannelse av et enzym-substratkompleks (lipase: triglyserid), deretter dannelse av et hemiacetal-mellomprodukt, og deretter frigjøring av et diacylglycerid og en fettsyre.

Det siste trinnet i hydrolyse, frigjøring av fettsyren fra det aktive setet, skjer ved et mønster kjent som "katapult" -modellen, noe som innebærer at fettsyren raskt blir kastet ut fra stedet etter spaltning eller nedbryting av esterbindingen. katalytisk.

Underlagsspesifisitet

Lipaser kan være spesifikke og skille mellom underlag som triglyserider, diacylglycerider, monoglycerider og fosfolipider. Noen er spesifikke når det gjelder fettsyrer, det vil si angående lengde, metningsgrad osv.

De kan også være selektive med tanke på regionen der de katalyserer hydrolyse, dette betyr at de kan ha posisjonsspesifisitet med hensyn til stedet som fettsyremolekylene binder seg til glyserolryggraden (ved hvilken som helst av de tre karbonene).

Struktur

I likhet med de andre medlemmene av enzymfamilien som de tilhører, er lipaser karakterisert av en topologi sammensatt av α-helikser og ß-brett ark. Det katalytiske setet for disse enzymene er generelt sammensatt av en triade av aminosyrer: serin, asparaginsyre eller glutaminsyre og histidin.

De fleste lipaser er glykoproteiner som, avhengig av størrelsen på karbohydratdelen, har mellom 50 og 70 kDa i molekylvekt.

Humant bukspyttkjertel lipase

Den har 449 aminosyrerester og to separate domener: en N-terminal, hvor det katalytiske setet og den karakteristiske folden av hydrolaser (α / β) er funnet, og en annen C-terminal, mindre i størrelse og ansett som "hjelpe", med en struktur kalt "β-sandwich".

Molekylvekten er mellom 45 og 53 kDa, og dens katalytiske aktivitet er høyere ved temperaturer nær 37 ° C og ved pH mellom 6 og 10.

Egenskaper

Avhengig av organet der de finnes hos pattedyr, har for eksempel lipaser noe forskjellige fysiologiske funksjoner.

Som nevnt er det spesifikke lipaser i bukspyttkjertelen, leveren, eggstokkene og binyrene (i nyrene) og i endotelvev.

Hepatiske lipaser er ansvarlige for metabolismen av lipoproteinpartikler, som er komplekser dannet av lipider og proteiner som hovedsakelig fungerer i transporten av triglyserider og kolesterol mellom organer og vev.

Spesifikt deltar lipaser i hydrolyse eller frigjøring av fettsyrer fra triglyseridmolekylene som er inneholdt i lipoproteiner. Dette er nødvendig for å trekke ut energi fra disse molekylene eller resirkulere dem ved å bruke dem som forløpere i syntesen av andre forbindelser.

Endoteliale lipaser er til stede i leveren, lungene, skjoldbruskkjertelen og reproduktive organene, og uttrykket til genene deres reguleres av forskjellige cytokiner. Disse enzymene er også involvert i lipoprotein metabolisme.

Industrielle funksjoner

I melkeproduksjonsindustrien er bruk av lipaser vanlig å hydrolysere fettene som er til stede i melk, noe som har direkte effekter på "forbedring" av smaken i oster, kremer og andre meieriprodukter.

De brukes også til fremstilling av andre matvarer, spesielt under gjæring, for å forbedre smaken og "fordøyeligheten" av noen industrielt tilberedte matvarer.

Langt fra næringsmiddelindustrien er bruk av lipaser av mikrobiell opprinnelse populær i formuleringen av vaskemidler og generelle rengjøringsstoffer, noe som reduserer de skadelige virkningene på miljøet som den enorme kjemiske belastningen i konvensjonelle rengjøringsprodukter bærer.

referanser

1. Lowe, ME (2002). Triglyseridlipaser i bukspyttkjertelen. Journal of Lipid Research, 43, 2007–2016.
2. Mead, JR, Irvine, SA, & Ramji, DP (2002). Lipoprotein lipase: struktur, funksjon, regulering og rolle ved sykdom. J. Mol. Med., 80, 753–769.
3. Perret, B., Mabile, L., Martinez, L., Tercé, F., Barbaras, R., & Collet, X. (2002). Lever lipase: struktur / funksjonsforhold, syntese og regulering. Journal of Lipid Research, 43, 1163-1169.
4. Santamarina-fojo, S., González-navarro, H., Freeman, L., Wagner, E., Santamarina-fojo, S., Gonza, H., … Nong, Z. (2004). Lever Lipase, Lipoprotein Metabolism, og Atherogenesis. Arteriosklerose, trombose og vaskulær biologi, 24, 1750–1754.
5. Taylor, P., Kurtovic, I., Marshall, SN, Zhao, X., Simpson, BK, Kurtovic, I., … Zhao, XIN (2012). Lipaser fra pattedyr og fisk. Omtaler i Fisheries Science, 29, 37–41.