LYSIN: EGENSKAPER, STRUKTUR, FUNKSJONER, BIOSYNTESE - BIOLOGI - 2026

Den lysin ( Lys , K ) eller -diaminocaproic ε syre , er en av de 22 aminosyrer som utgjør opp proteiner av levende organismer, og til mennesker, er ansett for å være viktig, fordi den ikke har noen rute for biosyntese.

Det ble oppdaget av Drechsel i 1889 som et produkt av hydrolyse (spaltning) av kaseinogen. År senere bestemte Fischer, Siegfried og Hedin at det også var en del av proteiner som gelatin, eggalbumin, conglutin, fibrin og andre proteiner.

Kjemisk struktur av aminosyren Lysine (Kilde: Borb, via Wikimedia Commons)

Forekomsten av den ble senere demonstrert i spirende frøplanter og i de fleste av de vegetabilske proteiner som ble undersøkt, og hvor mye som et generelt element av alle cellulære proteiner ble bestemt.

Det regnes som en av de viktigste "begrensende" aminosyrene i dietter som er rike på korn, og av denne grunn er det antatt at det påvirker kvaliteten på proteininnholdet som konsumeres av de forskjellige underutviklede populasjonene i verden.

Noen studier har bestemt at lysininntak favoriserer produksjon og frigjøring av hormonene insulin og glukagon, som har viktige effekter på kroppens energimetabolisme.

kjennetegn

Lysin er en positivt ladet a-aminosyre, den har 146 g / mol molekylvekt, og verdien av dissosiasjonskonstanten til sidekjeden (R) er 10,53, noe som innebærer at ved fysiologisk pH er dens substituente aminogruppe den er fullstendig ionisert, noe som gir aminosyren en netto positiv ladning.

Forekomsten av proteiner i forskjellige typer levende organismer er nær 6%, og forskjellige forfattere vurderer at lysin er viktig for vekst og tilstrekkelig reparasjon av vev.

Celler har en stor mengde lysinderivater, som har en lang rekke fysiologiske funksjoner. Blant disse er hydroksylysin, metyl-lysin og andre.

Det er en ketogen aminosyre, noe som innebærer at dets metabolisme produserer karbonskjelettene i mellomsubstratene for dannelsesveier av molekyler som acetyl-CoA, med påfølgende dannelse av ketonlegemer i leveren.

I motsetning til andre essensielle aminosyrer er dette ikke en glukogen aminosyre. Med andre ord ender dets nedbrytning ikke med produksjonen av glukoseproduserende traséformidlere.

Struktur

Lysin er klassifisert i gruppen av basiske aminosyrer, hvis sidekjeder har ioniserbare grupper med positive ladninger.

Sin sidekjede eller R-gruppe har en andre primær aminogruppe knyttet til karbonatomet i posisjon ε i den alifatiske kjeden, derav navnet "ε-aminocaproic".

Den har et a-karbonatom, til hvilket et hydrogenatom, en aminogruppe, en karboksylgruppe og R-sidekjeden er festet, karakterisert ved molekylformelen (-CH2-CH2-CH2-CH2-NH3 +).

Siden sidekjeden har tre metylengrupper, og selv om lysinmolekylet har en positivt ladet aminogruppe ved fysiologisk pH, har denne R-gruppen en sterk hydrofob karakter, og det er derfor den ofte blir "begravet" i proteinstrukturer. , og utelater bare ε-aminogruppen.

Aminogruppen på sidekjeden til lysin er svært reaktiv og deltar generelt i de aktive sentrene til mange proteiner med enzymatisk aktivitet.

Egenskaper

Lysin, som er en essensiell aminosyre, har flere funksjoner som et mikronæringsstoff, spesielt hos mennesker og andre dyr, men det er også en metabolitt i forskjellige organismer som bakterier, gjær, planter og alger.

Egenskapene til sidekjeden, spesielt de for-aminogruppen knyttet til hydrokarbonkjeden som er i stand til å danne hydrogenbindinger, gir den spesielle egenskaper som gjør den til å delta i katalytiske reaksjoner i forskjellige typer enzymer.

Det er veldig viktig for normal vekst og ombygging av muskler. I tillegg er det et forløpermolekyl for karnitin, en forbindelse som er syntetisert i leveren, hjernen og nyrene som er ansvarlig for å transportere fettsyrer til mitokondriene for energiproduksjon.

Denne aminosyren er også nødvendig for syntese og dannelse av kollagen, et viktig protein i bindevevssystemet i menneskekroppen, og derfor bidrar den til å opprettholde strukturen i huden og beinene.

Den har eksperimentelt anerkjente funksjoner i:

- Beskyttelsen av tarmen mot belastende stimuli, forurensning med bakterielle og virale patogener, etc.

- Reduser symptomer på kronisk angst

- Fremme veksten av spedbarn som vokser opp under dietter med lav kvalitet

biosyntesen

Mennesker og andre pattedyr kan ikke syntetisere aminosyrelysinet in vivo, og det er av denne grunn at de må skaffe det fra animalsk og planteprotein inntatt med mat.

To forskjellige veier for lysinbiosyntese har utviklet seg i den naturlige verden: en brukt av "lavere" bakterier, planter og sopp, og en brukt av eugleneider og "høyere" sopp.

Lysinbiosyntese i planter, lavere sopp og bakterier

I disse organismer oppnås lysin fra diaminopimelinsyre gjennom en 7-trinns rute som begynner med pyruvat og aspartat semialdehyd. For bakterier involverer for eksempel denne ruten produksjon av lysin for formål med (1) proteinsyntese, (2) diaminopimelatsyntese og (3) lysinsyntese som vil bli brukt i peptidoglykansk cellevegg.

Aspartat, i organismer som presenterer denne veien, gir ikke bare opphav til lysin, men fører også til produksjon av metionin og treonin.

Banen avviker til aspartat semialdehyd for lysinproduksjon og til homoserin, som er en forløper for treonin og metionin.

Lysinbiosyntese i høyere og euglenid sopp

De novo lysinsyntese i høyere sopp og euglenid-mikroorganismer skjer gjennom mellomliggende L-a-aminoadipat, som transformeres flere ganger på forskjellige måter enn i bakterier og planter.

Ruten består av 8 enzymatiske trinn, som involverer 7 frie mellomprodukter. Den første halvdelen av banen foregår i mitokondriene og oppnår syntese av α-aminoadipat. Konverteringen av a-aminoadipat til L-lysin skjer senere i cytosolen.

- Det første trinnet i ruten består av kondensering av a-ketoglutarat- og acetyl-CoA-molekylene med enzymet homocitrat-syntase, som gir homocytrinsyre.

- Homocytric acid blir dehydrert til cis -omoaconitic acid, som deretter omdannes til homoisocitric acid av et homoaconitase enzym.

- Homoisocytric acid oksideres av homoisocitrat dehydrogenase, og oppnår derved den forbigående dannelsen av oksoglutarat, som mister et molekyl av karbondioksid (CO2) og ender som α-catoadipic acid.

- Denne siste forbindelsen er transaminert av en glutamatavhengig prosess takket være virkningen av enzymet aminoadipat aminotransferase, som produserer L-a-aminoadipinsyre.

- Sidekjeden til L-α-aminoadipinsyre reduseres for å danne L-α-aminoadipic-δ-semialdehydsyre ved virkning av en aminoadipatreduktase, en reaksjon som krever ATP og NADPH.

- Sacropin reduktase katalyserer deretter kondensasjonen av L-α-aminoadipinsyre-δ-semialdehyd med et molekyl av L-glutamat. Deretter reduseres iminoen og sukropin oppnås.

Til slutt "karbon-nitrogenbindingen" i glutamatdelen av sakkaropin "kuttes" av enzymet sakkaropindehydrogenase, og gir L-lysin og α-ketoglutarat-syre som sluttprodukter.

Alternativer til lysin

Eksperimentelle tester og analyser utført med rotter i vekstperioden har gjort det mulig å belyse at ε-N-acetyllysin kan erstatte lysin for å støtte veksten av avkommet, og dette takket være tilstedeværelsen av et enzym: ε-lysinacylase .

Dette enzymet katalyserer hydrolysen av ε-N-acetyllysin for å produsere lysin, og det gjør det veldig raskt og i store mengder.

nedbrytning

I alle pattedyrarter katalyseres det første trinnet med lysin-nedbrytning av enzymet lysin-2-oksoglutarat-reduktase, i stand til å omdanne lysin og a-oksoglutarat til sakkaropin, et aminosyrederivat som er til stede i dyrefysiologiske væsker og hvis eksistensen i dem ble demonstrert på slutten av 60-tallet.

Sukropin omdannes til a-aminoadipat 6-semialdehyd og glutamat ved virkningen av enzymet sakkaropindehydrogenase. Et annet enzym er også i stand til å anvende sacropin som et substrat for å hydrolysere det til lysin og a-oksoglutarat igjen, og dette er kjent som sakkaropin oksidoreduktase.

Sacropin, en av de viktigste metabolske mellomproduktene i nedbrytningen av lysin, har en ekstremt høy omsetningshastighet under fysiologiske forhold, og det er derfor den ikke samler seg i væsker eller vev, noe som har blitt demonstrert av de høye aktivitetene som er funnet av sakkaropindehydrogenase.

Mengden og aktiviteten av enzymene som er involvert i metabolismen av lysin avhenger imidlertid i stor grad av forskjellige genetiske aspekter av hver spesielle art, siden det er iboende variasjoner og spesifikke kontroll- eller reguleringsmekanismer.

"Sacaropinuria"

Det er en patologisk tilstand relatert til det store tapet av aminosyrer som lysin, citrulline og histidin gjennom urinen, og dette er kjent som "sakkaropinuri". Sukropin er et aminosyrederivat av lysinmetabolisme som skilles ut sammen med de tre aminosyrene som er nevnt i urinen fra "sacropinuric" pasienter.

Sukropin ble opprinnelig oppdaget i bryggergjær og er en forløper for lysin i disse mikroorganismer. I andre eukaryote organismer produseres denne forbindelsen under nedbrytning av lysin i mitokondriene til hepatocytter.

Mat rik på lysin

Lysin er hentet fra matvarer som er konsumert i kostholdet, og det gjennomsnittlige voksne mennesket trenger minst 0,8 g av det per dag. Det finnes i mange proteiner av animalsk opprinnelse, spesielt i rødt kjøtt som storfekjøtt, lam og kylling.

Den finnes i fisk som tunfisk og laks, og i sjømat som østers, reker og blåskjell. Det er også til stede i bestanddelproteinene til meieriprodukter og derivater derav.

I plantemat finnes det i poteter, paprika og purre. Det finnes også i avokado, fersken og pærer. I belgfrukter som nyre bønner, kikerter og soyabønner; i gresskarfrø, i macadamia nøtter og i cashewnøtter (mery, cashew, etc).

Fordeler med inntaket

Denne aminosyren er inkludert i en rekke ernæringsmessige formuleringsmedisiner, det vil si isolert fra naturlige forbindelser, spesielt planter.

Det brukes som et krampestillende middel og har også vist seg å være effektivt for å hemme replikasjonen av Herpes Simplex Virus type 1 (HSV-1), som vanligvis manifesterer seg i tider med stress, når immunsystemet er deprimert eller "svekket" som blemmer. eller herpes på leppene.

Effekten av L-lysintilskudd for behandling av forkjølelsessår skyldes det faktum at det "konkurrerer" eller "blokkerer" arginin, en annen proteinaminosyre, som er nødvendig for multiplikasjon av HSV-1.

Det har blitt bestemt at lysin også har anti-angstdempende effekter, da det hjelper til med å blokkere reseptorene som er involvert i responsene på forskjellige stressende stimuli, i tillegg til å delta i reduksjonen av nivåene av kortisol, “stresshormonet”.

Noen studier har indikert at det kan være nyttig for å hemme veksten av kreftsvulster, for øyehelse, for å kontrollere blodtrykket, blant andre.

Hos dyr

En vanlig strategi for behandling av herpesvirus I-infeksjoner i felines er lysintilskudd. Noen vitenskapelige publikasjoner viser imidlertid at denne aminosyren ikke har noen antiviral egenskap i feliner, men virker heller ved å redusere konsentrasjonen av arginin.

På spedbarns helse

Det eksperimentelle inntaket av L-lysin, tilsatt melk til spedbarn i laktasjonsperioden, har vist seg å være gunstig for gevinsten av kroppsmasse og induksjon av matlyst hos barn i de første stadiene av utviklingen etter fødselen.

Imidlertid kan overskuddet av L-lysin forårsake overdrevne urinutskillelser av aminosyrer, både med nøytrale og grunnleggende egenskaper, noe som resulterer i kroppens ubalanse.

Overflødig tilskudd av L-lysin kan føre til vekstundertrykkelse og andre åpenbare histologiske effekter i hovedorganer, sannsynligvis på grunn av tap av aminosyrer i urinen.

I samme studie ble det også vist at lysintilskudd forbedrer ernæringsegenskapene til inntatt vegetabilske proteiner.

Andre lignende studier utført hos voksne og barn av begge kjønn i Ghana, Syria og Bangladesh, brakte de gunstige egenskapene til lysininntak for å redusere diaré hos barn og noen dødelige luftveisforhold hos voksne menn.

Lysinmangelforstyrrelser

Lysin er, som alle essensielle og ikke-essensielle aminosyrer, nødvendig for riktig syntese av celleproteiner som bidrar til dannelsen av kroppens organiske systemer.

Markerte mangler på lysin i kostholdet, siden det er en essensiell aminosyre som ikke produseres av kroppen, kan føre til utvikling av engstelige symptomer formidlet av serotonin, i tillegg til diaré, også relatert til serotoninreseptorer.

referanser

1. Bol, S., & Bunnik, EM (2015). Lysintilskudd er ikke effektivt for forebygging eller behandling av katt herpesvirus 1-infeksjon hos katter: En systematisk gjennomgang. BMC Veterinary Research, 11 (1).
2. Carson, N., Scally, B., Neill, D., & Carré, I. (1968). Saccharopinuria: en nyfødt feil ved lysinmetabolisme. Nature, 218, 679.
3. Colina R, J., Díaz E, M., Manzanilla M, L., Araque M, H., Martínez G, G., Rossini V, M., & Jerez-Timaure, N. (2015). Evaluering av fordøyelige lysinnivåer i dietter med høy energitetthet for etterbehandling av griser. Magazine MVZ Córdoba, 20 (2), 4522.
4. Fellows, BFCI, & Lewis, MHR (1973). Lysin metabolisme hos pattedyr. Biochemical Journal, 136, 329-334.
5. Fornazier, RF, Azevedo, RA, Ferreira, RR, & Varisi, VA (2003). Lysinkatabolisme: Flow, metabolsk rolle og regulering. Brazilian Journal of Plant Physiology, 15 (1), 9–18.
6. Ghosh, S., Smriga, M., Vuvor, F., Suri, D., Mohammed, H., Armah, SM, & Scrimshaw, NS (2010). Effekt av lysintilskudd på helse og sykelighet hos personer som tilhører fattige bybyer i Accra, Ghana. American Journal of Clinical Nutrition, 92 (4), 928–939.
7. Hutton, CA, Perugini, MA, & Gerrard, JA (2007). Hemming av lysinbiosyntese: En utvikling antibiotikastrategi. Molecular BioSystems, 3 (7), 458–465.
8. Kalogeropoulou, D., LaFave, L., Schweim, K., Gannon, MC, & Nuttall, FQ (2009). Lysininntak demper markant glukoseresponsen til inntatt glukose uten endring i insulinrespons. American Journal of Clinical Nutrition, 90 (2), 314–320.
9. Nagai, H., & Takeshita, S. (1961). Ernæringseffekt av L-Lysine tilskudd på vekst av spedbarn og barn. Paediatria Japonica, 4 (8), 40–46.
10. O'Brien, S. (2018). Health. Hentet 4. september 2019 fra www.healthline.com/nutrition/lysine-benefits
11. Zabriskie, TM, & Jackson, MD (2000). Lysinbiosyntese og metabolisme i sopp. Naturlige produktrapporter, 17 (1), 85–97.