LYSOZYM: EGENSKAPER, STRUKTUR, FUNKSJONER - BIOLOGI - 2025

De lysozymer er hydrolytiske enzymer vidt fordelt i naturen er i stand til å hydrolysere glykosidbindinger av peptidoglykan veggen til bakterier. De er til stede i planter og dyr og fungerer som en forsvarsmekanisme mot bakterieinfeksjoner.

Oppdagelsen av disse enzymene dateres tilbake til 1922, da Alexander Fleming innså at det var et protein som hadde den katalytiske evnen til å lysere bakterier i noen menneskelige vev og sekreter.

Grafisk representasjon av Lysozymstrukturen (Kilde: Jawahar Swaminathan og MSD-ansatte ved European Bioinformatics Institute via Wikimedia Commons)

Takket være det enkle å oppnå og dets lille størrelse, var lysozym en av de første enzymer som ble sekvensert og hvis struktur ble bestemt gjennom røntgenstråler.Det brukes i dag som et modellsystem i proteinkjemi, enzymologi, krystallografi og molekylærbiologi.

Lysozym er et "bakteriolytisk" enzym som spesialiserer seg i hydrolyse av β-1,4 glykosidbindinger som dannes mellom N-acetylmuraminsyre og N-acetylglukosamin til stede i peptidoglykansk cellevegg som er spesielt utsatt i gram-positive bakterier.

Det har forskjellige funksjoner, både fordøyelsessystemet og immunologiske, i alle organismer der det uttrykkes og brukes som en bioteknologisk ressurs til forskjellige formål.

kjennetegn

Lysozymes uttrykkes av hovedgruppene av levende organismer på planeten, men de er spesielt rikelig i dyr, og det er fra disse at de er blitt ytterligere renset og studert.

Hos mennesker finnes lysozym i høye konsentrasjoner i forskjellige væsker og vev som lever, brusk, spytt, slim og tårer. Det uttrykkes av hematopoietiske celler og finnes også i granulocytter, monocytter og makrofager, så vel som andre forløperceller i benmargen.

Lysozymer av planteopprinnelse hydrolyserer underlag som ligner de som brukes av andre nært beslektede enzymer kjent som kitinaser, av denne grunn kan de også hydrolysere bindinger i kitin, men med mindre effektivitet.

Typer lysozymer i dyr og deres egenskaper

Minst tre typer lysozymer er beskrevet i dyreriket:

-Lysozymene type C ("C" " c onvencional" eller " c hicken" som betyr kylling engelsk)

-Lysozymes type G ("G" for " g oose", som betyr gås på engelsk) og

-Lysozymes type I ("jeg" fra " jeg nvertebrater")

De tre klassene av lysozymer skiller seg fra hverandre med hensyn til aminosyresekvensene, deres biokjemiske egenskaper og deres enzymatiske egenskaper.

Type C lysozymer

Disse lysozymene er ansett som "modell" enzymer i denne familien, siden de har fungert som en modell for studier av struktur og funksjon. De er kjent som type “C” av engelsk “kylling” siden de for første gang ble isolert fra det hvite av kyllingegg.

I denne klassen er lysozymene produsert av de fleste virveldyr, spesielt fugler og pattedyr. Det inkluderer også enzymer som er til stede i noen leddyr som Lepidoptera, Diptera, noen araknider og krepsdyr.

De er små enzymer, da de har en molekylvekt som ikke overstiger 15 kDa. De er basale proteiner med høye isoelektriske punkter.

Lysozymes type G

Det første lysozymet av denne typen ble identifisert i gåseeggehvite og er til stede i mange fuglearter som kyllinger, svaner, strutser, cassowaries og andre.

I noen tilfeller er lys G-lysozymene rikere enn lysozymene av type C i eggehvitene til visse fugler, mens i andre er det motsatte sant, lysozymene av typen C er rikelig.

Disse lysozymene er også til stede i toskallede bløtdyr og i noen tunikater. De er litt større enn proteiner av type C, men deres molekylvekt overstiger vanligvis ikke 25 kDa.

Type I lysozymer

Disse lysozymene er hovedsakelig til stede i virvelløse dyr. Dens tilstedeværelse er blitt bestemt i ringforme, pigghuder, krepsdyr, insekter, bløtdyr og nematoder, og den er fraværende hos pattedyr og andre virveldyr.

De har mer sure isoelektriske punkter enn de av type C og type G-proteiner.

Struktur

De tre typer dyrenzymer beskrevet i forrige seksjon har noenlunde lik tredimensjonale strukturer.

Humant lysozym er et type C-lysozym og var den første av disse enzymene som ble studert og strukturert karakterisert. Det er et lite protein på 130 aminosyrerester og er kodet av et gen lokalisert på kromosom 12, som har 4 eksoner og 3 introner.

Strukturen er delt inn i to domener: det ene kjent som α-domenet og det andre som β-domenet . Α-domenet er sammensatt av fire alfa-helikser og ß-domenet består av et antiparallelt β-ark og en stor sløyfe.

Det katalytiske setet til enzymet er lokalisert i spalte som dannes mellom begge domener og for binding med underlaget har det glutaminsyre- og asparaginsyrerester. I tillegg har den minst seks "undersider" kjent som A, B, C, D, E og F, og som er i stand til å binde seg til seks påfølgende sukkerrester.

Egenskaper

Lysozym har ikke bare fysiologiske funksjoner i beskyttelse og bekjempelse av bakterielle infeksjoner i organismer som uttrykker det, men som nevnt har det vært veldig nyttig som et modellenzym fra det kjemiske, enzymatiske og strukturelle synspunktet.

I dagens industri er den anerkjent som et kraftig bakteriedrepende middel og brukes til konservering av mat og medikamenter.

Takket være reaksjonen som disse enzymene katalyserer, kan de virke på forskjellige bakteriepopulasjoner og endre stabiliteten til veggene, som deretter blir oversatt til cellelys.

I forbindelse med andre lignende enzymer kan lysozymer virke både på gram-positive og gram-negative bakterier, slik at de kan betraktes som deler av det antibakterielle "immunsystemet" i forskjellige organismer.

I de hvite blodcellene som er til stede i blodet fra pattedyr, har disse enzymene viktige funksjoner i nedbrytningen av invaderende mikroorganismer, noe som gjør dem essensielle for immunsystemet til mennesker og andre pattedyr.

Lysozymes i planter har i hovedsak de samme funksjonene som hos dyrene som uttrykker dem, siden de er den første forsvarslinjen mot bakterielle patogener.

referanser

1. Callewaert, L., & Michels, W. (2010). Lysozymes i dyreriket. J. Biosci. , 35 (1), 127-160.
2. Merlini, G., & Bellotti, V. (2005). Lysozym: Et paradigmatisk molekyl for undersøkelse av proteinstruktur, funksjon og feilfolding. Clinica Chimica Acta, 357, 168–172.
3. Mir, A. (1977). Lysozym: en kort gjennomgang. Postgraduate Medical Journal, 53, 257–259.
4. Sahoo, NR, Kumar, P., Bhusan, B., Bhattacharya, TK, Dayal, S., & Sahoo, M. (2012). Lysozym i husdyr: En guide til valg av sykdom. Journal of Animal Science Advances, 2 (4), 347–360.
5. Wohlkönig, A., Huet, J., Looze, Y., & Wintjens, R. (2010). Strukturelle forhold i Lysozym Superfamily: Betydelig bevis for signaturmotiver av glykosidhydrolase. PLoS One, 5 (11), 1–10.