Den maltase , også kjent som α-glukosidase, maltase syre, glukose invertase, glucosidosucrasa, α-glukosidase lysosomal eller maltase-glucoamylase er enzymet som er ansvarlig for hydrolysen av maltose i cellene i tarm epitelet i løpet av de siste trinnene av fordøyelse av stivelse.
Det tilhører klassen av hydrolaser, spesifikt underklassen til glykosidaser, som er i stand til å bryte de a-glukosidiske bindinger mellom glukoserester (EC. 3.2.1.20). Denne kategorien grupperer flere enzymer hvis spesifisitet er rettet mot ekso-hydrolyse av terminale glykosider koblet med a-1,4 bindinger.
Maltasekatalysert reaksjon. Til venstre et maltosemolekyl og til høyre de to glukosemolekylene som er et resultat av hydrolyse (Kilde: Dapantazis .jpg via Wikimedia Commons)
Noen maltaser er i stand til å hydrolysere polysakkarider, men i mye langsommere hastighet. Generelt frigjøres a-D-glukoserester etter virkningen av maltase, men enzymer av den samme underklassen kan hydrolysere ß-glukaner, og dermed frigjøre ß-D-glukoserester.
Eksistensen av maltaseenzymer ble opprinnelig påvist i 1880, og det er nå kjent at det ikke bare er til stede i pattedyr, men også i mikroorganismer som gjær og bakterier, så vel som i mange høyere planter og korn.
Et eksempel på viktigheten av aktiviteten til disse enzymene er relatert til Saccharomyces cerevisiae, mikroorganismen som er ansvarlig for produksjonen av øl og brød, som er i stand til å nedbryte maltose og maltotriose takket være det faktum at det har maltoseenzymer, hvis produkter metaboliseres til produkter. karakteristiske fermenteringsmidler av denne organismen.
kjennetegn
Hos pattedyr
Maltase er et amfipatisk protein assosiert med membranen til tarmbørsteceller. Et isozym kjent som sur maltase er også kjent, lokalisert i lysosomer og i stand til å hydrolysere forskjellige typer glykosidbindinger på forskjellige underlag, ikke bare maltose og a-1,4-bindinger. Begge enzymer har mange strukturelle egenskaper.
Det lysosomale enzymet er omtrent 952 aminosyrer langt og blir post-translasjonelt behandlet ved glykosylering og fjerning av peptider ved N- og C-terminalen.
Undersøkelser utført med enzymet fra tarmen til rotter og griser viser at i disse dyrene består enzymet av to underenheter som skiller seg fra hverandre når det gjelder noen fysiske egenskaper. Disse to underenhetene stammer fra den samme polypeptidforløperen som er spaltet proteolytisk.
I motsetning til griser og rotter, har enzymet hos mennesker ikke to underenheter, men er en enkelt, høy molekylvekt og sterkt glykosylert (ved N- og O-glykosylering).
I gjær
Gjærmalase, kodet av MAL62-genet, veier 68 kDa og er et cytoplasmatisk protein som eksisterer som en monomer og hydrolyserer et bredt spekter av a-glukosider.
I gjær er det fem isoenzymer som er kodet i de telomere sonene til fem forskjellige kromosomer. Hvert kodende lokus for MAL-genet omfatter også et genkompleks av alle genene som er involvert i maltosemetabolismen, inkludert permease og regulatoriske proteiner, som om det var et operon.
I planter
Det vist seg at enzymet i planter er følsomt for temperaturer over 50 ° C, og at maltase forekommer i store mengder i spiret og ikke-spiret korn.
Under nedbrytningen av stivelse er dette enzymet dessuten spesifikt for maltose, siden det ikke virker på andre oligosakkarider, men det ender alltid med dannelse av glukose.
syntese
Hos pattedyr
Human intestinal maltase syntetiseres som en enkelt polypeptidkjede. Karbohydrater som er rike på mannoserester tilsettes ko-translasjonelt ved glykosylering, noe som ser ut til å beskytte sekvensen mot proteolytisk nedbrytning.
Studier av biogenesen til dette enzymet viser at det er satt sammen som et molekyl med høy molekylvekt i en "membranbundet" tilstand av det endoplasmatiske retikulum, og at det deretter blir behandlet av bukspyttkjertelenzymer og "re-glykosylert" i Golgi-komplekset.
I gjær
I gjær er det fem isoenzymer som er kodet i de telomere sonene til fem forskjellige kromosomer. Hvert kodende lokus for MAL-genet omfatter også et genkompleks av alle gener involvert i maltosemetabolisme, inkludert permease og regulatoriske proteiner.
I bakterier
Maltosemetabolismesystemet i bakterier, slik som E. coli, ligner veldig på laktosesystemet, spesielt i den genetiske organisasjonen til operonet som er ansvarlig for syntesen av regulatoriske, transportere og enzymaktive proteiner på underlaget (maltaser ).
Egenskaper
I de fleste organismer der tilstedeværelsen av enzymer som maltase er blitt påvist, spiller dette enzymet den samme rollen: nedbrytningen av disakkarider som maltose for å oppnå oppløselige karbohydratprodukter som lettere metaboliseres.
I tarmen til pattedyr spiller maltase en nøkkelrolle i de siste trinnene av stivelsesnedbrytning. Mangler ved dette enzymet sees generelt under forhold som type II glykogenose, som er relatert til lagring av glykogen.
I bakterier og gjær representerer reaksjoner katalysert av enzymer av denne typen en viktig energikilde i form av glukose som kommer inn i glykolytisk bane, for gjæringsformål eller ikke.
Hos planter deltar maltase sammen med amylaser i nedbrytningen av endospermen i frø som er "sovende", og som aktiveres av gibberelliner, plantevekstregulerende hormoner, som en forutsetning for spiring.
I tillegg har mange forbigående stivelsesproduserende planter i løpet av dagen spesifikke maltaser som bidrar til nedbrytning av mellomprodukter i deres stoffskifte om natten, og kloroplastene har vist seg å være de viktigste maltoselagringsstedene i disse organismer.
referanser
- Auricchio, F., Bruni, CB, & Sica, V. (1968). Ytterligere rensing og karakterisering av syren a-glukosidase. Biochemical Journal, 108, 161-167.
- Danielsen, EM, Sjostrom, H., & Noren, O. (1983). Biosyntese av tarmens mikrovilarproteiner. Biochemical Journal, 210, 389–393.
- Davis, WA (1916). III. Distribusjonen av maltase i planter. Maltasens funksjon i stivelsesnedbrytning og dens innflytelse på plantematerialers amyloklastiske aktivitet. Biochemical Journal, 10 (1), 31–48.
- ExPASy. Ressursportal for bioinformatikk. (Nd). Hentet fra enzym.expasy.org
- Lu, Y., Gehan, JP, & Sharkey, TD (2005). Dages lengde og døgnvirkninger på stivelsesnedbrytning og maltosemetabolisme. Plantefysiologi, 138, 2280–2291.
- Naims, HY, Sterchi, EE, & Lentze, MJ (1988). Struktur, biosyntesen og glykosylering av menneskets lille tarm. Journal of Biologisk kjemi, 263 (36), 19709-19717.
- Needleman, R. (1991). Kontroll av maltasesyntese i gjær. Molecular Microbiology, 5 (9), 2079–2084.
- Nomenklaturkomiteen til International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB). (2019). Hentet fra qmul.ac.uk.
- Reuser, A., Kroos, M., Hermans, M., Bijvoet, A., Verbeet, M., Van Diggelen, O., … Ploeg, V. der. (nitten nitti fem). Glykogenose type II (Acid Maltase Deficiency). Muscle & Nerve, 3, 61–69.
- Simpson, G., & Naylor, J. (1962). Dormancy studier på frø av Avena fatua. Canadian Journal of Botany, 40 (13), 1659–1673.
- Sorensen, S., Norén, O., Stostrom, H., & Danielsen, M. (1982). Amfifil gris Intestinal Microvillus Maltase / Glucoamylase struktur og spesifisitet. European Journal of Biochemistry, 126, 559-568.