MYOFIBRILLER: EGENSKAPER, STRUKTUR, SAMMENSETNING, FUNKSJONER - BIOLOGI - 2026

De myofibriller er de strukturelle enheter av muskel-celler, også kjent som muskelfibre. De er veldig mange, de er anordnet parallelt og er innebygd av cytosolen til disse cellene.

Strierte muskelceller eller fibre er veldig lange celler, og måler opptil 15 cm lange og 10 til 100 μm i diameter. Plasmamembranen er kjent som sarkolemma og dens cytosol som sarkoplasma.

Diagram over den muskulære strukturen til et menneske (Kilde: Deglr6328 ~ commonswiki, via Wikimedia Commons)

Innenfor disse cellene er, i tillegg til myofibriller, flere kjerner og mitokondrier som er kjent som sarkosomer, så vel som en fremtredende endoplasmatisk retikulum kjent som sarkoplasmatisk retikulum.

Myofibriller er anerkjent som de "kontraktile elementene" i muskler hos virveldyr. De er sammensatt av flere typer proteiner som er det som gir dem de elastiske og uttrekkbare egenskapene. I tillegg okkuperer de en viktig del av sarkoplasma i muskelfibrene.

Forskjeller mellom muskelfibre

Det er to typer muskelfibre: strierte og glatte fibre, hver med en anatomisk fordeling og en spesifikk funksjon. Myofibriller er spesielt viktige og tydelige i de stripete muskelfibrene som utgjør skjelettmuskel.

Striberte fibre har et repeterende mønster av tverrgående bånd når de sees under mikroskopet og er assosiert med skjelettmuskulatur og en del av hjertemuskulaturen.

Glatte fibre, derimot, viser ikke det samme mønsteret under mikroskopet og finnes i de karakteristiske musklene i vaskulatur og fordøyelsessystemet (og alle innvollene).

Generelle egenskaper

Myofibriller består av to typer kontraktile filamenter (også kjent som myofilaments), som igjen er sammensatt av filamentøse proteiner myosin og actin, som vil bli beskrevet senere.

Grafisk fremstilling av myofibriller i skjelettmuskulatur (Kilde: Modifisert fra BruceBlaus via Wikimedia Commons)

Ulike forskere har bestemt at halveringstiden for de kontraktile proteiner i myofibrillene varierer fra 5 dager til 2 uker, slik at muskelen er et svært dynamisk vev, ikke bare fra kontraktilt synspunkt, men også fra syntese og fornyelsessynspunkt. av dens strukturelle elementer.

Den funksjonelle enheten til hver myofibril i muskelceller eller fibre kalles sarcomere og er avgrenset av et område kjent som "Z-båndet eller -linjen", hvorfra actin-myofilamentene strekker seg i parallell rekkefølge.

Siden myofibrillene opptar en vesentlig del av sarkoplasma, begrenser disse fibrøse strukturer plasseringen av kjernene til cellene som de tilhører periferien av cellene, nær sarkolemmaet.

Noen menneskelige patologier er relatert til forskyvningen av kjernene mot det indre av myofibrillar-buntene, og disse er kjent som de centro-nukleære myopatiene.

Dannelse av myofibriller eller "myofibrillogenese"

De første myofibriller blir satt sammen under utviklingen av embryonal skjelettmuskulatur.

Proteinene som utgjør sarkomerer (de funksjonelle enhetene til myofibrillene) er opprinnelig rettet fra endene og sidene av noen "premiofibriller" som er sammensatt av actinfilamenter og små porsjoner av ikke-muskulær myosin II og spesifikt α-aktin av muskler.

Når dette skjer, blir generene som koder for hjerte- og skjelettisoformer av a-actin uttrykt i forskjellige proporsjoner i muskelfibre. Først er mengden hjerteisoform som uttrykkes større, og deretter endres dette mot skjelettformen.

Etter dannelsen av premiofibrillene samles de begynnende myofibrillene bak sonen for premiofibrildannelse, og i disse oppdages muskelmyosin II-formen.

På dette tidspunktet stemmer myosinfilamentene i samsvar med andre spesifikke myosinbindende proteiner, noe som også er tilfellet med actinfilamenter.

Struktur og sammensetning

Som nevnt for et øyeblikk siden er myofibriller sammensatt av kontraktile protein-myofilamenter: aktin og myosin, som også er kjent som henholdsvis tynne og tykke myofilamenter. Disse er synlige under lysmikroskopet.

- Tynne myofilamenter

De tynne filamentene til myofibrillene består av proteinaktinet i dens trådformede form (aktin F), som er en polymer av den kuleformen (actin G), som er mindre i størrelse.

De trådformede strengene av G-aktin (F-aktin) danner en dobbel tråd som kveiler seg til en helix. Hver av disse monomere veier mer eller mindre 40 kDa og er i stand til å binde myosin på bestemte steder.

Disse filamentene er omtrent 7 nm i diameter og går mellom to områder kjent som I-båndet og A-båndet. I A-båndet er disse filamentene lokalisert rundt de tykke filamenter i et sekundært sekskantet arrangement.

Spesielt er hvert tynt filament separert symmetrisk fra tre tykke filamenter, og hvert tykt filament er omgitt av seks tynne filamenter.

De tynne og tykke filamentene samvirker med hverandre gjennom "tverrbroer" som stikker ut fra de tykke filamentene og vises i myofibrilstrukturen med jevne mellomrom avstander nær 14 nm.

Skjematisk fremstilling av myofilamentene som utgjør myofibrillene og deres tverrsnitt (Kilde: Kamran Maqsood 93 via Wikimedia Commons)

Aktinfilamentene og andre tilknyttede proteiner strekker seg over "kantene" av Z-linjene og overlapper myosinfilamentene mot midten av hver sarkomere.

- Tykke myofilaments

De tykke filamentene er polymerer av myosin II-proteinet (510 kDa hver) og er avgrenset av regioner kjent som "A-bånd".

Myosin myofilaments er omtrent 16 nm lang og er anordnet i sekskantede arrangementer (hvis et tverrsnitt av en myofibril blir observert).

Hver myosin II-filament består av mange pakket myosinmolekyler, som hver består av to polypeptidkjeder som har et klubbformet område eller "hode" og som er ordnet i "bunter" for å danne filamentene.

Begge buntene holdes på tvers av endene i midten av hver sarkomere, slik at "hodene" til hvert myosin blir rettet mot Z-linjen, der de tynne filamentene er festet.

Myosinhodene har veldig viktige funksjoner, siden de har bindingssteder for ATP-molekyler, og i tillegg under muskelkontraksjon er de i stand til å danne tverrbroene for å samhandle med de tynne aktinfilamentene.

- Tilknyttede proteiner

Aktinfilamenter er "forankret" eller "festet" til plasmamembranen til muskelfibre (sarcolemma) takket være deres interaksjon med et annet protein kjent som dystrofin.

I tillegg er det to viktige aktinbindende proteiner kjent som troponin og tropomyosin som sammen med aktinfilamenter danner et proteinkompleks. Begge proteiner er viktige for regulering av interaksjonene som foregår mellom tynne og tykke filamenter.

Tropomyosin er også et to-trådet, trådformet molekyl som assosieres med actinhelix spesifikt i området av sporene mellom de to strengene. Troponin er et treparts globulært proteinkompleks som er ordnet i intervaller på aktinfilamentene.

Dette siste komplekset fungerer som en kalsiumavhengig "bryter" som regulerer sammentrekningsprosessene til muskelfibre, og det er derfor det er av største betydning.

I skjelettmusklene til virveldyr er det også to andre proteiner som samvirker med henholdsvis de tykke og tynne filamentene, kjent som titin og nebulin.

Nebulin har viktige funksjoner i å regulere lengden på aktinfilamenter, mens titin deltar i støtte og forankring av myosinfilamenter i et område av sarkomeren kjent som M-linjen.

Andre proteiner

Det er andre proteiner som assosieres med tykke myofilamenter kjent som myosin-bindende protein C og myomesin, som er ansvarlige for fiksering av myosinfilamenter i M-linjen.

Egenskaper

Myofibriller har elementære implikasjoner for bevegelseskapasiteten til virveldyr.

Siden de utgjøres av de fibrøse og kontraktile proteinkompleksene i muskelapparatet, er disse viktige for å utføre reaksjonene på nervestimuliene som fører til bevegelse og forskyvning (i strielet muskler).

De udiskutable dynamiske egenskapene til skjelettmuskulatur, som omfatter mer enn 40% av kroppsvekten, tildeles av myofibriller som samtidig har mellom 50 og 70% av proteiner i menneskekroppen.

Myofibrillene, som en del av disse musklene, deltar i alle dens funksjoner:

- Mekanisk : å konvertere kjemisk energi til mekanisk energi for å generere kraft, opprettholde holdning, produsere bevegelser, etc.

- Metabolsk : siden muskelen deltar i den basale energimetabolismen og fungerer som et lagringssted for grunnleggende stoffer som aminosyrer og karbohydrater; det bidrar også til produksjon av varme og til forbruk av energi og oksygen som brukes under fysiske aktiviteter eller idrettsøvelser.

Siden myofibriller hovedsakelig er sammensatt av proteiner, representerer de et lagrings- og frigjøringssted for aminosyrer som bidrar til å opprettholde blodsukkernivået under faste eller sult.

Også frigjøring av aminosyrer fra disse muskulære strukturer er viktig med tanke på de biosyntetiske behovene til andre vev som hud, hjerne, hjerte og andre organer.

referanser

1. Despopoulos, A., & Silbernagl, S. (2003). Color Atlas of Physiology (5. utg.). New York: Thieme.
2. Friedman, AL, & Goldman, YE (1996). Mekanisk karakterisering av skjelettmuskel myofibriller. Biophysical Journal, 71 (5), 2774–2785.
3. Frontera, WR, & Ochala, J. (2014). Skjelettmuskulatur: en kort gjennomgang av struktur og funksjon. Calcif Tissue Int, 45 (2), 183–195.
4. Goldspink, G. (1970). Spredning av Myofibrils under muskelfibervekst. J. Cell Sct. 6, 593-603.
5. Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V., & Weil, P. (2009). Harper's Illustrated Biochemistry (28. utg.). McGraw-Hill Medical.
6. Rosen, JN, & Baylies, MK (2017). Myofibriller satte klemmen på kjerner. Nature Cell Biology, 19 (10).
7. Sanger, J., Wangs, J., Fan, Y., White, J., Mi-Mi, L., Dube, D., … Pruyne, D. (2016). Montering og vedlikehold av myofibriller i striated muskel. I Handbook of Experimental Pharmacology (s. 37). New York, USA: Springer International Publishing Switzerland.
8. Sanger, JW, Wang, J., Fan, Y., White, J., & Sanger, JM (2010). Montering og dynamikk av myofibriller. Journal of Biomedicine and Biotechnology, 2010, 8.
9. Sobieszek, A., & Bremel, R. (1975). Forberedelse og egenskaper av vertebrat glatt - muskel myofibriller og actomyosin. European Journal of Biochemistry, 55 (1), 49–60.
10. Villee, C., Walker, W., & Smith, F. (1963). General Zoology (2. utg.). London: WB Saunders Company.