Den myoglobin er et globulært protein intracellulær finnes i cytosol av skjelett- og hjertemuskulatur. Dets viktigste funksjon er å utgjøre en oksygenreserve og å fremme den intracellulære transporten av oksygen.
John Kendrew og Max Perutz mottok Nobelprisen i kjemi i 1962 for sine studier på kuleproteiner. Disse forfatterne belyste henholdsvis den tredimensjonale strukturen til myoglobin og hemoglobin. Historisk sett var myoglobin et av de første proteinene som den tredimensjonale strukturen ble bestemt fra.
Grafisk fremstilling av molekylstrukturen til tre oksygenerte proteiner: leghemoglobin, hemoglobin og myoglobin (Kilde: Veronica Stafford / CC BY-SA (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0) via Wikimedia Commons)
Globulære proteiner er kompakte molekyler med en sfærisk form; de er oppløselige i cytosol eller i lipiddelen av cellemembranene. De er ansvarlige for de viktigste biologiske handlingene, i motsetning til fibrøse proteiner, hvis viktigste funksjoner er strukturelle.
Myoglobin gir ferskt kjøtt den røde fargen. Dette skjer når myoglobin er oksygenert som oksymyoglobin og jernet som komponerer det er i form av jernholdig jern: Mb-Fe2 + O2.
Når kjøttet blir utsatt for miljøet, oksiderer ustabilt jernholdig jern og blir jernholdig, og under disse forholdene endres fargen til brune toner på grunn av dannelse av metamyoglobin (Mb-Fe3 + + O2-).
Normalt er myoglobinnivået i blodet veldig lite, de er i størrelsesorden mikrogram per liter (μg / L). Disse nivåene øker når muskelødeleggelse skjer som ved rabdomyolyse av skjelettmuskulatur eller hjerteinfarkt med ødeleggelse av vev og i noen myopatier.
Dens tilstedeværelse i urinen blir observert under visse forhold der vevsskader er veldig viktig. Den tidlige diagnostiske verdien for hjerteinfarkt kan diskuteres.
Struktur av myoglobin
Myoglobin har en molekylvekt på nesten 18 kDa inkludert hemgruppen. Den består av fire spiralformede segmenter forbundet med "skarpe svinger". Disse myoglobinhelikettene er tett pakket og opprettholder sin strukturelle integritet selv når heme-gruppen fjernes.
Strukturen til kuleproteiner, så vel som for alle cellulære proteiner, er hierarkisk, så strukturen til myoglobin er også hierarkisk. Det første nivået er den primære strukturen dannet av den lineære sekvensen av aminosyrer, og myoglobin utgjøres av en kjede på 153 aminosyrer.
Grafisk skjema for den spiralformede og kuleformede strukturen til myoglobin (Kilde: Dcrjsr / CC BY (https://creativecommons.org/licenses/by/3.0) via Wikimedia Commons)
Den sekundære strukturen av myoglobin består av konformasjonen av alfa-helikser. Myoglobin inneholder 8 alfa-helikser dannet ved å gjenta polypeptid-deler som er forbundet med korte segmenter av aperiodisk arrangement.
Den tertiære strukturen består av den tredimensjonale konstruksjonen med biologisk aktivitet. De viktigste egenskapene til denne strukturen er brettene. Den kvartære strukturen refererer til sammenstillingen av to eller flere polypeptidkjeder separert og koblet gjennom ikke-kovalente bindinger eller interaksjoner.
Myoglobin og dets heme protesegruppe (Kilde: Thomas Splettstoesser / CC BY-SA (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0) via Wikimedia Commons)
Myoglobin har en veldig kompakt struktur, med hydrofobe rester rettet innover og hydrofile eller polare rester rettet utover. De indre apolare restene består av leucin, valin, metionin og fenylalanin. De eneste indre polare restene er to histidiner som har funksjoner på det aktive stedet.
Den protesiske heme-gruppen er lokalisert i en kløft i den apolare indre delen av polypeptidkjeden til myoglobin. Denne gruppen inneholder jern i form av jernholdig jern, som binder seg med oksygen for å danne oksymyoglobin.
Funksjon
Myoglobinets funksjon er å binde oksygen til hemmegruppen i dens struktur og å danne en oksygenreserve for muskelfunksjon. Ettersom oksygen er fanget i myoglobinstrukturen i cytoplasma av muskelcellen, forblir dets intracellulære trykk, bestemt av fritt oksygen, lavt.
Lavt intracellulært oksygentrykk opprettholder gradienten for oksygeninntreden i cellen. Dette favoriserer passering av oksygen fra blodbanen til muskelcellen. Når myoglobin er mettet, øker det intracellulære oksygenet, som gradvis reduserer gradienten og dermed reduserer overføringen.
Bindningskurven for oksygen til myoglobin er hyperbolsk. I de innledende deler av kurven gir små endringer i delstrykket av oksygen store endringer i metningen av myoglobin med oksygen.
Når delstoffet av oksygen øker, fortsetter metningen å øke, men saktere, det vil si en mye større økning i deltrykket av oksygen nødvendig for å øke metningen av myoglobin, og gradvis kurven flater ut.
Det er en variabel som måler affiniteten til kurven kalt P50, dette representerer det delvise oksygentrykket som er nødvendig for å mette myoglobinet i en løsning med 50%. Således, hvis P50 øker, sies det at myoglobin har en lavere affinitet, og hvis P50 avtar, sies det at myoglobin har en høyere affinitet for oksygen.
Når oksygenbindende kurver for myoglobin og hemoglobin blir undersøkt, observeres det at for noe delvis oksygentrykk som er undersøkt, er myoglobin mer mettet enn hemoglobin, noe som indikerer at myoglobin har en høyere affinitet for oksygen enn hemoglobin.
Typer muskelfibre og myoglobin
Skjelettmuskulatur har forskjellige typer muskelfibre i sin sammensetning, noen kalles sakte rykninger og andre raske rykninger. Raske ryktefibre er strukturelt og metabolsk tilpasset for å trekke seg sammen raskt og kraftig og anaerobt.
Langsomt rykende fibre er tilpasset for sakte, men lengre, sammentrekning som er typisk for aerob motstand. En av de strukturelle forskjellene på disse fibrene er konsentrasjonen av myoglobin, som gir dem navnet på hvite og røde fibre.
Røde fibre har et høyt innhold av myoglobin, noe som gir dem den røde fargen, men som også lar dem opprettholde store mengder oksygen, noe som er essensielt for deres funksjon.
Normale verdier
Normale blodverdier for menn er 19 til 92 ug / l og for kvinner 12 til 76 ug / l, men det er forskjeller i verdiene i forskjellige laboratorier.
Disse verdiene øker når muskelødeleggelse forekommer, som forekommer ved skjelettmuskel-rabdomyolyse, ved omfattende forbrenninger, elektriske sjokk eller ved omfattende muskelnekrose på grunn av arteriell okklusjon, hjerteinfarkt og i noen myopatier.
Under disse forholdene vises myoglobin i urin og gir den en karakteristisk farge.
referanser
- Fauci, AS, Kasper, DL, Hauser, SL, Jameson, JL, & Loscalzo, J. (2012). Harrisons prinsipper for indremedisin. DL Longo (red.). New York: Mcgraw-hill
- Ganong WF: Central Regulation of Visceral Function, in Review of Medical Physiology, 25. utg. New York, McGraw-Hill Education, 2016.
- Guyton AC, Hall JE: Kroppsvæskekamrene: Ekstracellulære og intracellulære væsker; Ødemer, i Textbook of Medical Physiology, 13. utg, AC Guyton, JE Hall (eds). Philadelphia, Elsevier Inc., 2016.
- McCance, KL, & Huether, SE (2018). Patofysiologi-ebok: det biologiske grunnlaget for sykdom hos voksne og barn. Elsevier Health Sciences.
- Murray, RK, Granner, DK, Mayes, PA, & Rodwell, VW (2014). Harpers illustrerte biokjemi. McGraw-Hill.