Den ovalbumin er den mest tallrike protein i de "klare" egg av fugler. Det tilhører familien av proteiner kjent som "serpin" eller "serinproteaseinhibitor", som er en svært mangfoldig gruppe av eukaryote proteiner (inkluderer mer enn 300 homologe proteiner).
Det var et av de første proteinene som ble isolert med stor renhet, og takket være sin overraskende overflod i reproduktive strukturer hos fugler, er det mye brukt som en "modell" i utarbeidelsen av "standarder" for studiet av strukturen, egenskapene, syntese og sekresjon av mange proteiner.
Molekylær struktur av ovalbumin (Kilde: Jawahar Swaminathan og MSD-ansatte ved European Bioinformatics Institute via Wikimedia Commons)
I prosentvis utgjør ovalbumin mellom 60 og 65% av det totale proteininnholdet i eggehvite, men i motsetning til de andre medlemmene av Serpin-proteinfamilien har det ingen aktivitet som en proteaseinhibitor.
Det hvite av kyllingegg har også andre proteiner:
- Ovotransferrin, også kalt conalbumin, som representerer 13% av det totale proteininnholdet i det hvite
- Ovomucoid, et glykoprotein som utgjør 11% av totalen
- Ovomucin, et annet sulfert glykoprotein som representerer 3,5%
- Lysozym eller muramidase, som også utgjør 3,5% av det totale proteinet til det hvite
- Globuliner, som representerer 4%
Syntesen av ovalbumin skjer fra en blanding av mellomliggende peptider under overføringen av egget gjennom eggfisken til fugler, og det er rapporter om at transkripsjonen av de involverte genene bare skjer som respons på tilstedeværelsen av østrogen, et kjønnshormon.
Struktur
Ovalbumin er et monomert fosfoglykoprotein med en molekylvekt på rundt 45 kDa og et isoelektrisk punkt nær 4,5. I sin struktur er det derfor mange steder for fosforylering og glykosylering, som er svært vanlige post-translasjonsmodifikasjoner i proteiner.
Dette proteinet er kodet av et 7 700 basepargen, karakterisert ved tilstedeværelsen av 8 eksoner ispedd 7 introner, så det er mistanke om at dets messenger gjennomgår flere post-transkripsjonelle modifikasjoner for å gi det modne proteinet.
Ovalbuminet fra kyllingegg har 386 aminosyrerester, og det er vist at den rene formen for dette proteinet består av tre underklasser kjent som A1, A2 og A3, karakterisert ved å inneholde henholdsvis to, en og ingen fosfatgrupper.
Når det gjelder den tertiære strukturen, avslører aminosyresekvensen til ovalbumin tilstedeværelsen av 6 cysteinrester, mellom hvilke fire disulfidbroer dannes. Videre har noen strukturelle studier vist at den N-terminale enden av dette proteinet er acetylert.
S-
Når eggene lagres, modifiseres strukturen til ovalbumin, og danner det som i litteraturen er kjent som S-ovalbumin, som er en mer stabil form mot varme og som dannes på grunn av utvekslingsmekanismer mellom disulfider og sulfhydryls.
I tillegg til lagringstemperatur dannes denne "formen" av ovalbumin også avhengig av den indre pH-verdien til eggene, noe som kan forventes i enhver type protein i naturen.
S-ovalbumin er da tilskrevet noen overfølsomhetsreaksjoner som noen mennesker lider etter inntak av egg.
Egenskaper
Til tross for at ovalbumin tilhører en familie av proteiner som er preget av deres aktivitet som proteasehemmere, har det ikke hemmende aktivitet, og dens funksjon er ikke blitt fullstendig belyst.
Imidlertid har det blitt antatt at en potensiell funksjon av dette enzymet er transport og lagring av metallioner til og fra embryoet. Andre forfattere har foreslått at det også fungerer som en ernæringskilde for embryoet under veksten.
Fra et eksperimentelt synspunkt representerer ovalbumin et av de viktigste "modell" -proteinene for ulike strukturelle, funksjonelle, synteser og proteinsekresjonsstudiesystemer, og det er derfor det har vært veldig viktig for vitenskapelig fremgang.
Funksjoner for matindustrien
I tillegg, siden det er et av de mest tallrike proteinene i kylling eggehvite, er dette et ekstremt viktig protein for ernæring av mennesker og andre dyr som lever av egg fra forskjellige fugler.
I det kulinariske aspektet brukes ovalbumin, så vel som resten av proteinene i eggehvite, for deres funksjonelle egenskaper, spesielt for evnen til å skumme, en prosess der polypeptidene blir denaturert og danner luftgrensesnittet. / stabil væske som er karakteristisk for nevnte spredningstilstand.
denaturering
Siden ovalbumin har mange sulfhydrylgrupper, er det et ganske reaktivt og lett denaturert protein.
Denatureringstemperaturen for ovalbumin er mellom 84 og 93 ° C, 93 er den som kjennetegner S-ovalbuminformen, som er mer stabil ved høyere temperaturer. Denaturering av ovalbumin av varme resulterer i dannelse av de karakteristiske hvitaktige "gelene" som blir observert under tilberedning av egg.
Stekte egg (Kilde: WhatamIdoing via Wikimedia Commons)
PH er også en viktig faktor når man vurderer denaturering av dette proteinet, samt typen og konsentrasjonen av salter. For ovalbumin er denaturerende pH rundt 6,6.
Under forskjellige denatureringsbetingelser har ovalbuminmolekyler en høy tendens til å aggregeres, en prosess som vanligvis kan akselereres med tilsetning av salter og øke temperaturen.
Evnen til ovalbumin og andre eggehvite proteiner til å danne gellignende strukturer når de blir oppvarmet, så vel som deres evne til å binde seg til vannmolekyler og fungere som emulgatorer, er det som gir dem deres viktigste funksjonelle egenskaper og det er grunnen til at de blir utnyttet så spesielt i matindustrien.
Denatureringsprosessen til dette proteinet har vært veldig nyttig for å undersøke overgangsmekanismene mellom faste og gel-tilstander, samt for å studere effekten som forskjellige typer salter har forskjellige konsentrasjoner (ionestyrke) på integritet av proteiner.
referanser
- Huntington, JA, & Stein, PE (2001). Struktur og egenskaper til ovalbumin. Journal of Chromatography B: Biomedical Sciences and Applications, 756 (1-2), 189-198.
- Koseki, T., Kitabatake, N., & Doi, E. (1989). Irreversibel termisk denaturering og dannelse av lineære aggregater av ovalbumin. Mathydrokolloider, 3 (2), 123-134.
- Nisbet, AD, SAUNDRY, RH, Moir, AJ, Fothergill, LA, & Fothergill, JE (1981). Den komplette aminosyresekvensen av høne ovalbumin. European Journal of Biochemistry, 115 (2), 335-345.
- Phillips, GO, & Williams, PA (Eds.). (2011). Håndbok av matproteiner. Elsevier.
- Remold-O'Donnell, E. (1993). Ovalbumin-familien av serpinproteiner. FEBS-brev, 315 (2), 105-108.
- Sankar, DS, & Theis, HW (1959). Biosyntese av ovalbumin. Nature, 183 (4667), 1057.
- Sharif, MK, Saleem, M., & Javed, K. (2018). Food Materials Science in Egg Powder Industry. In Roll of Materials Science in Food Bioengineering (s. 505-537). Academic Press.
- Weijers, M., Barneveld, PA, Cohen Stuart, MA, & Visschers, RW (2003). Varmeindusert denaturering og aggregering av ovalbumin ved nøytral pH beskrevet av irreversibel førsteordens kinetikk. Protein science: en publikasjon av Protein Society, 12 (12), 2693–2703.