OKSIDOREDUKTASER: EGENSKAPER, STRUKTUR, FUNKSJONER, EKSEMPLER - BIOLOGI - 2026

De oksidoreduktaser er proteiner med enzymatisk aktivitet som er ansvarlig for å katalysere oksidasjonen - reduksjons-reaksjoner, dvs. reaksjoner som involverer fjerning av hydrogenatomer eller elektroner i substratene på hvilke de opptrer.

Reaksjonene katalysert av disse enzymene, som navnet antyder, er oksidasjonsreduksjonsreaksjoner, det vil si reaksjoner der ett molekyl donerer elektroner eller hydrogenatomer og et annet mottar dem, og endrer deres respektive oksydasjonstilstander.

Grafisk diagram over reaksjonen på en oksydoreduktase av typen 1.2.1.40-type (Kilde: akane700 Via Wikimedia Commons)

Et eksempel på oksydoreduktaseenzymer som er veldig vanlige i naturen er dehydrogenaser og oksidaser. Man kan nevne alkoholdehydrogenase-enzymet, som katalyserer dehydrogenering av etanol for å produsere acetaldehyd på en NAD + -avhengig måte eller omvendt reaksjon, for å produsere etanol under alkoholisk gjæring utført av noen kommersielt viktige gjær.

Enzymene i elektrontransportkjeden i aerobe celler er oksidoreduktaser som er ansvarlige for pumping av protoner, og det er grunnen til at de genererer den elektrokjemiske gradienten gjennom den indre mitokondrielle membranen som gjør at syntese av ATP kan fremmes.

Generelle egenskaper

Oksidoreduktaseenzymer er enzymer som katalyserer oksidasjonen av en forbindelse og samtidig reduksjon av en annen.

Disse krever normalt tilstedeværelse av forskjellige typer koenzymer for deres operasjon. Coenzymes oppfylle funksjonen av å donere eller akseptere elektroner og hydrogenatomer som oksydoreduktaser tilfører eller fjerner til deres underlag.

Disse koenzymene kan være NAD + / NADH-paret eller FAD / FADH2-paret. I mange aerobe metabolske systemer blir disse elektronene og hydrogenatomene til slutt overført fra de koenzymene som er involvert til oksygen.

De er enzymer med en uttalt "mangel" på substratspesifisitet, som lar dem katalysere tverrbindende reaksjoner i forskjellige typer polymerer, enten de er proteiner eller karbohydrater.

Klassifisering

Mange ganger er nomenklaturen og klassifiseringen av disse enzymene både basert på hovedsubstratet de bruker og typen koenzym de trenger for å fungere.

I følge anbefalingene fra Nomenclature Committee of the International Union for Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB), hører disse enzymene til klasse EC 1 og inkluderer mer eller mindre 23 forskjellige typer (EC1.1-EC1.23), som er :

- EC 1.1: som virker på CH-OH-gruppene til giverne.

- EC 1.2: som virker på aldehydgruppen eller oksogruppen til giverne.

- EC 1.3: som virker på CH-CH-gruppene til giverne.

- EC 1.4: som virker på giverne CH-NH2.

- EC 1,5: som virker på CH-NH-gruppene til giverne.

- EC 1.6: som fungerer i NADH eller i NADPH.

- EC 1.7: som virker på andre nitrogenforbindelser som givere.

- EC 1.8: som virker på svovelgruppene til giverne.

- EC 1.9: som opptrer i hjemmegruppene til giverne.

- EC 1.10: som virker på givere som difenoler og andre relaterte stoffer.

- EC 1.11: som virker på peroksid som akseptor.

- EC 1.12: som virker på hydrogen som giver.

- EC 1.13: som virker på enkle givere med inkorporering av molekylært oksygen (oksygenaser).

- EC 1.14: som virker på "sammenkoblede" givere, med innblanding eller reduksjon av molekylært oksygen.

- EC 1.15: som virker på superoksider som akseptanter.

- EC 1.16: som oksiderer metallioner.

- EC 1.17: som virker på CH- eller CH2-grupper.

- EC 1.18: som virker på proteiner som inneholder jern og lider som givere.

- EC 1.19: som virker på redusert flavodoxin som giver.

- EC 1.20: som virker på givere som fosfor og arsen.

- EC 1,21: som virker i reaksjonen XH + YH = XY.

- EC 1.22: som virker på halogen til giverne.

- EC 1.23: som reduserer COC-grupper som akseptanter.

- EC 1,97: andre oksidoreduktaser.

Hver av disse kategoriene inkluderer videre undergrupper som enzymer er separert i henhold til substrat preferanse.

For eksempel innenfor gruppen av oksidoreduktaser som virker på CH-OH-gruppene til deres givere, er det noen som foretrekker NAD + eller NADP + som akseptorer, mens andre bruker cytokromer, oksygen, svovel, etc.

Struktur

Siden gruppen av oksidoreduktaser er ekstremt mangfoldig, er det ganske vanskelig å etablere et definert strukturelt kjennetegn. Strukturen varierer ikke bare fra enzym til enzym, men også mellom arter eller gruppe av levende vesener og til og med fra celle til celle i forskjellige vev.

Bioinformatisk modell av strukturen til et oksidoreduktaseenzym (Kilde: Jawahar Swaminathan og MSD-ansatte ved European Bioinformatics Institute via Wikimedia Commons)

Enzymet pyruvatdehydrogenase er for eksempel et kompleks sammensatt av tre sekvensielt bundne katalytiske underenheter kjent som E1-underenheten (pyruvat dehydrogenase), E2-underenheten (dihydrolipoamidacetyltransferase) og E3-underenheten (dihydrolipoamdehydrogenase).

Hver av disse underenhetene kan på sin side være sammensatt av mer enn en proteinmonomer av samme type eller av forskjellige typer, det vil si at de kan være homodimeriske (de med bare to like monomerer), heterotrimeriske (de med tre monomerer) forskjellige) og så videre.

Imidlertid er de vanligvis enzymer sammensatt av alfa-helikser og p-brettede ark arrangert på forskjellige måter, med spesifikke intra- og intermolekylære interaksjoner av forskjellige typer.

Egenskaper

Oksidoreduktaseenzymer katalyserer oksidasjonsreduksjonsreaksjoner i praktisk talt alle celler i alle levende ting i biosfæren. Disse reaksjonene er generelt reversible, der oksidasjonstilstanden til ett eller flere atomer i det samme molekylet blir endret.

Oksidoreduktaser trenger vanligvis to underlag, ett som fungerer som en hydrogen- eller elektrondonor (for å oksidere) og en annen for å fungere som en hydrogen- eller elektronakseptor (for å redusere).

Disse enzymene er ekstremt viktige for mange biologiske prosesser i forskjellige typer celler og organismer.

De fungerer for eksempel i syntesen av melanin (et pigment som dannes i cellene i huden til mennesker), i dannelsen og nedbrytningen av lignin (strukturell forbindelse av planteceller), i foldingen protein, etc.

De brukes industrielt for å endre strukturen til noen matvarer, og eksempler på disse er peroksidaser, glukoseoksidaser og andre.

Videre er de mest fremtredende enzymer i denne gruppen de som deltar som elektroniske transportører i transportkjedene i mitokondriell membran, kloroplastene og den indre plasmamembranen til bakterier, der de er transmembranproteiner.

Eksempler på oksidoreduktaser

Det er hundrevis av eksempler på oksidoreduktaseenzymer i naturen og i industrien. Disse enzymene har, som diskutert, funksjoner av største betydning for cellefunksjonen og derfor for livet per se.

Oksydoreduktasene inkluderer ikke bare enzymer peroksidaser, lakkaser, glukoseoksidaser eller alkoholdehydrogenaser; De kombinerer også viktige komplekser som enzymet glyceraldehyd 3-fosfatdehydrogenase eller pyruvatdehydrogenase-komplekset, etc., essensielt fra synspunktet om glukosekatabolisme.

Det inkluderer også alle enzymene i elektrontransportkomplekset i den indre mitokondrielle membranen eller i den indre membranen til bakterier, som ligner på noen av enzymene som finnes i kloroplastene av planteorganismer.

peroxidases

Peroksidaser er svært forskjellige enzymer og bruker hydrogenperoksyd som en elektronakseptor for å katalysere oksidasjonen av en lang rekke underlag, inkludert fenoler, aminer eller tioler, blant andre. I sine reaksjoner reduserer de hydrogenperoksyd til å produsere vann.

De er veldig viktige fra et industrielt synspunkt, og pepperrotperoksidase er den viktigste og mest studerte av alle.

Biologisk sett er peroksydaser viktig for fjerning av reaktive oksygenforbindelser som kan forårsake betydelig skade på celler.

referanser

1. Encyclopaedia Britannica. (2019). Hentet 26. desember 2019 fra www.britannica.com
2. Ercili-Cura, D., Huppertz, T., & Kelly, AL (2015). Enzymatisk modifisering av meieriproduktets tekstur. I Modifying Food Texture (s. 71-97). Woodhead Publishing.
3. Mathews, CK, Van Holde, KE, & Ahern, KG (2000). Biokjemi. Legg til. Wesley Longman, San Francisco.
4. Nelson, DL, Lehninger, AL, & Cox, MM (2008). Lehninger-prinsippene for biokjemi. Macmillan.
5. Nomenklaturkomiteen til International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB). (2019). Hentet fra www.qmul.ac.uk/sbcs/iubmb/enzyme/index.html
6. Patel, MS, Nemeria, NS, Furey, W., & Jordan, F. (2014). Pyruvatdehydrogenase-kompleksene: strukturbasert funksjon og regulering. Journal of Biologisk kjemi, 289 (24), 16615-16623.