OXYHEMOGLOBIN: EGENSKAPER, STRUKTUR OG BINDINGSKURVE - BIOLOGI - 2026

Eller xyhemoglobin er navnet som blir gitt til hemoglobin når det binder seg til oksygen. Hemoglobin er et protein som finnes i røde blodlegemer, hvis viktigste funksjon er å transportere oksygen fra lungene til vevene.

De første levende vesener var encellede og levde i et flytende miljø de ble næret fra, og som de eliminerte avfallet fra, akkurat som noen av de organismer som eksisterer i dag. Under disse forhold oppnås disse prosessene ved enkle diffusjonsmekanismer, siden celleveggen er i nær kontakt med mediet som forsyner den.

Oxyhemoglobin-dissosiasjonskurve (Kilde: Ratznium på engelske WikipediaLater-versjoner ble lastet opp av Aaronsharpe på en.wikipedia. Via Wikimedia Commons)

Utviklingen av stadig mer komplekse flercellede organismer antydet at de indre cellene beveget seg betydelig fra miljøet, slik at diffusjonsmekanismene som eneste forsyningskilde ble utilstrekkelige.

Dermed ble spesialiserte systemer utviklet for å få næring og gasser som fordøyelsessystemet og luftveiene, samt transportmekanismer for å bringe disse næringsstoffene og gassene nærmere cellen: det kardiovaskulære systemet.

For å produsere energi i form av ATP-molekyler trenger celler oksygen. Siden ATP ikke kan lagres, må den konstant syntetiseres, noe som betyr et permanent behov for oksygen fra cellene.

Hemoglobin dukket opp, evolusjonært sett, som en gasstransportør som "løste" problemet med oksygentransport fra miljøet til cellen.

Kjennetegn og struktur

For å diskutere egenskapene og strukturen til oksyhemoglobin er det nødvendig å referere til hemoglobin, siden oksyhemoglobin ikke er noe mer enn oksygenbundet hemoglobin. I det etterfølgende vil ledskarakteristikkene til molekylet i nærvær eller ikke av den aktuelle gassen bli beskrevet.

Hva er hemoglobin til?

Hemoglobin er nødvendig for å transportere oksygen til vevene i den mengde og hastighet som disse tilsier, gitt at oksygen har så liten oppløselighet i blodet at transporten ved diffusjon ikke ville være tilstrekkelig til å tilveiebringe vevsbehov.

Hvordan er et hemoglobinmolekyl?

Hemoglobin er et tetramerisk protein (som har fire underenheter), har en sfærisk form og en molekylmasse på 64 kDa.

De fire underenhetene utgjør en funksjonell enhet der hver og en påvirker gjensidig. Hver underenhet består av en polypeptidkjede, globin og en protesegruppe, heme- eller "heme" -gruppen, som fungerer som en kofaktor og ikke består av aminosyrer; det vil si at det ikke er protein i naturen.

Globin finnes i to former: alpha globin og beta globin. Hemoglobin tetramer består av et par alfa-globinkjeder (141 aminosyrer) og et par beta-globinkjeder (146 aminosyrer).

Hver av de fire polypeptidkjedene er festet til en hemmegruppe, som i sentrum har et jernatom i jernholdig tilstand (Fe2 +).

Hvordan er heme-gruppen?

Hemmegruppen er en porfyrinring som består av fire pyrroliske ringer (heterocykliske aromatiske forbindelser med formel C4H5N) forbundet med metylbroer. Jernet i jernholdig tilstand i sentrum er bundet til strukturen gjennom koordinerte nitrogenbindinger.

Hver hemmegruppe er i stand til å binde seg til ett oksygenmolekyl, så hvert hemoglobinmolekyl kan bare binde 4 molekyler av gassen.

Menneskekroppen inneholder omtrent 2,5 x 1013 erytrocytter, som er blodcellene som lager og transporterer hemoglobin. Hver erytrocyt har rundt 280 millioner hemoglobinmolekyler og kan dermed bære mer enn 1 milliard oksygenmolekyler.

Hvordan dannes oksyhemoglobin?

Oxyhemoglobin dannes etter forening av et oksygenatom til hvert jernatom i jernholdig tilstand som finnes i hver hemmegruppe i hemoglobinmolekylet.

Begrepet oksyhemoglobin refererer til et oksygenert og ikke kjemisk oksidert hemoglobin, siden det ikke mister et elektron når det kombineres med oksygen og jern forblir i jernholdig tilstand.

Oksygenering gir en endring i molekylets kvartære struktur, det vil si en endring i konformasjon som kan overføres fra globinkjedene til heme-gruppen og omvendt.

Hva er den maksimale mengden oksygen som hemoglobin kan bære?

Hemoglobin kan på det meste binde fire oksygenmolekyler i sin struktur. Hvis det molare volumet av ideelle gasser er 22,4 l / mol, vil en mol hemoglobin (64 500 g) binde seg med 89,6 liter oksygen (4 mol O2 x 22,4 l / mol).

Så hvert gram hemoglobin må binde seg med 1,39 ml O2 for å være 100% mettet (89,6L / 64500g x (1000 ml / L)).

I praksis gir blodprøver litt lavere resultater, siden det er små mengder metemoglobin (oksidert hemoglobin) og karboksyhemoglobin (hemoglobin + karbonmonoksid (CO)) som ikke kan binde oksygen.

Når man tar hensyn til dette, sier "Hüfner" -regelen at i blodet har 1 g hemoglobin en maksimal kapasitet til å binde oksygen på 1,34 ml.

Oxyhemoglobin bindende kurve

Antallet oksygenmolekyler som kan binde seg til et hemoglobinmolekyl, avhenger av deltrykket av oksygen eller PO2. I fravær av oksygen deoksygeres hemoglobin, men når PO2 øker, øker antallet oksygener som binder seg til hemoglobin.

Prosessen med å binde oksygen til hemoglobin avhengig av deltrykk av oksygen. Når det plottes, kalles resultatet "oksyhemoglobinkurven" og har en karakteristisk 'S' eller sigmoid form.

Avhengig av PO2, vil hemoglobin være mindre eller mer i stand til å "frigjøre" eller "levere" oksygenet det bærer, i tillegg til å bli lastet med det.

For eksempel oppnås den bratteste delen av kurven i området mellom 10 og 60 mmHg trykk. I denne tilstanden kan hemoglobin lett gi opp store mengder O2. Dette er tilstanden som oppnås i vevene.

Når PO2 er mellom 90 og 100 mmHg (12 til 13 kPa), er hemoglobin nesten 100% mettet med O2; og når arteriell PO2 er 60 mmHg (8 kPa), er metningen med O2 fremdeles så høy som 90%.

I lungene er dette de rådende forholdene (trykk mellom 60 og 100 mmHg), og det er dette som gjør at hemoglobinmolekylene som er til stede i erytrocyttene kan lades med oksygen.

Denne sigmoidformen som trekker oksyhemoglobinkurven sikrer at dette proteinet oppfører seg som en utmerket lungelaster, en veldig effektiv transportør i arteriell blod og en utmerket O2-donor i vev, i forhold til den lokale metabolske hastigheten. det vil si på forespørsel.

referanser

1. Fox, SI (2006). Human Physiology 9. utgave (s. 501-502). McGraw-Hill presse, New York, USA.
2. Murray, RK, Granner, DK, Mayes, PA, & Rodwell, VW (2014). Harpers illustrerte biokjemi. McGraw-Hill.
3. Rawn, JD (1998). Biochemistry (1989). Burlington, North Carolina: Neil Patterson Publishers (c) N. Lalioti, CP R laptopoulou, A. Terzis, A. Panagiotopoulos, SP Perlepes, E. Manessi-Zoupa, J. Chem. Soc. Dalton Trans, 1327.
4. Robert M. Berne, Matthew N. Levy. (2001) Fysiologi. (3. utg.) Ediciones Harcourt, SA
5. West, JB (1991). Fysiologisk grunnlag for medisinsk praksis. Williams & Wilkins