PORINS: EGENSKAPER, FUNKSJON OG MONTERING - BIOLOGI - 2026

De poriner er en type integrerte membranproteiner som tillater diffusjon av forskjellige typer av mellom - store molekyler. De finnes på de ytre membranene til gramnegative bakterier (som i E. coli) og på mitokondrier og kloroplast. Disse transmembranproteinene trenger fullstendig gjennom membraner og strukturen deres består av β-ark.

I motsetning til transporterproteiner er poriner kanalproteiner, det vil si at de danner åpne kanaler eller porer som krysser membranen der den ligger, og tillater fri diffusjon av molekyler med en passende størrelse og ladning.

Kilde: no: Bruker: Zephyris

kjennetegn

Porins er proteiner som skaper transmembrane kanaler, og i motsetning til de fleste proteiner som krysser en membran, består delen som krysser membranen av β-ark i stedet for α helices.

Disse integrerte membranproteinene kan mangle selektivitet for molekylene som vil passere gjennom dem, eller de kan utvise visse grader av selektivitet for størrelse og ladning. De kan også tillate passering av molekyler som er mindre enn en viss størrelse.

Det polare området av porinkjeden er funnet på innsiden som dekker den vandige kanal, mens den apolare delen rager til utsiden av tønnen og samvirker med det hydrofobe området av lipid-dobbeltlaget til membranen.

Diffusjon gjennom kanalene som dannes av disse proteiner skyldes en konsentrasjonsgradient av molekylet eller stoffet som krysser membranen og er en passiv diffusjon, det vil si at den ikke krever metabolsk energi for stoffets bevegelse.

Denne diffusjonen styres av spesifikke mekanismer som kan åpne eller lukke kanalen og kan bli inhibert av forskjellige forbindelser.

Struktur

På slutten av 1980-tallet, ved hjelp av røntgenkrystallografi, ble atomstrukturen til et porin bestemt for første gang, tilsvarende cellemembranen til Rhodobacter capsulatus, som er en fotosyntetisk bakterie.

Nevnte porin består av en trimer, der hver monomer danner en ß-tønne med 16 β-ark som ruller sammen, og danner en sylindrisk struktur som kan passere gjennom membranen og inneholder en pore fylt med vann inne.

Forskjellige typer porins er siden blitt beskrevet, både fra prokaryote og eukaryote celler. Alle av dem består av sammenføyede β-plater som danner en ß-tunnellignende struktur og en vannfylt kanal som kan måle mellom 0,6 og 3nm i diameter.

I mitokondrier består porins av 19 β-ark som når de brettes sammen danner ß-tønnen.

Hos mange bakterier er poriner sammensatt av 16 til 18 anti-parallelle ß-ark som danner en ß-tønne, som viser hydrogenbindinger mellom nærliggende molekyler langs kjeden.

Funksjon

Porinene av bakterier og membranene til mitokondrier og kloroplaster er funksjonelt like og fungerer på en lignende måte på grunn av deres likhet med hensyn til poredimensjoner, atomstruktur og passive diffusjonsegenskaper.

Bredden av porinkanalen er definert av innretningen av polypeptider på den indre veggen av strukturen, slik at størrelsen på molekylene som passerer gjennom dem kan begrenses.

Likheten mellom disse strukturer forsterker den endosymbiotiske teorien, ifølge hvilken mitokondriene til eukaryote celler kommer fra en prokaryotisk organisme som ble fagocytosert av en eukaryot celleforløper.

I eukaryoter

I eukaryote celler finnes poriner i de ytre membranene i mitokondrier og plastider. Porinene som er funnet i plastider er svært lite studert.

Når det gjelder mitokondrier er de kjent som mitokondrielle porins eller spenningsgatede anionskanaler (VDAC). De er brede kanaler med en omtrentlig diameter på 3nm som utgjør den største proteinkomponenten i de ytre membranene. De representerer omtrent 30% av de totale proteiner i denne membranen.

De genererer permeabilitet for uladede molekyler på opptil 5000 Da. Mitokondrielle poriner tillater passering inn i intermembranområdet til små molekyler, ioner og metabolitter.

Molekylene og ionene som krysser intermembranområdet, passerer ikke gjennom den indre mitokondrielle membranen, siden den har større impermeabilitet. Derfor er rommet mellom de to membranene lastet med små molekyler og ioner, og ligner cytoplasma.

I prokaryoter

I gramnegative bakterier lar en ytre membran dem isolere seg fra omgivelsene som et beskyttende tiltak. Denne membranen inneholder poriner som er gjennomtrengelige for næringsstoffene som kreves av bakterier.

Omtrent 100 000 poriner kan bli funnet i membranen til en prokaryotisk celle, som representerer omtrent 70% av de totale proteiner i den strukturen.

I tarmbakterier representerer den ytre membranen beskyttelse mot ytre skadelige midler som antibiotika, gallesalter og proteaser.

Porins sikrer opptak og eliminering av små hydrofile molekyler, og lar dermed cellen få næringsstoffer som er nødvendige for at den skal fungere og for å kunne frigjøre seg fra avfallsprodukter. I E. coli tillater poriner passering av disakkarider, fosfater og andre små molekyler.

Montering av porins i eukaryoter og prokaryoter

Mitokondrielle poriner importeres til mitokondriene av et proteinkompleks kalt TOM (translokase av den ytre mitokondrielle membranen) og settes inn av SAM-komplekset (proteinklassifiserings- og monteringsmaskineri).

Mange studier har beskrevet hvordan noen ytre membranproteiner er importert til mitokondriene i eukaryote celler ved hjelp av en mekanisme som administreres av TOM- og SAM-kompleksene, noe som indikerer at denne innføringsprosessen er blitt bevart mellom de to systemene.

I bakterier blir poriner satt inn av et kompleks besatt av β-tønne monteringsmaskineriet kalt BAM. Dette komplekset består av fem proteiner, hvorav fire er lipoproteiner.

Selv om innsettingsprosessen for porins og deres strukturer er lik mellom eukaryote og prokaryote celler, er en betydelig forskjell at tilstedeværelsen av lipoproteiner i prokaryoter er nødvendig for innsetting av disse strukturene.

På den annen side avhenger dens montering i de ytre membranene i mitokondrielle av tilstedeværelsen av to tilbehørsproteiner i SAM-komplekset: proteinene Sam35 og Sam36.

referanser

1. Alberts, B., Bray, D., Watson, JD, Lewis, J., Roberts, K. & Raff, M. (2002). Molekylærbiologi i cellen. Fjerde utgave. Ed. Garland Science.
2. Devlin, MT (1993). Texbook of Biochemistry With Chemical Correlations. Ed. John Wiley & Sons, Inc.
3. Lodish, H. (2005). Cellulær og molekylærbiologi. Panamerican Medical Ed.
4. Schirmer, T., & Rosenbusch, JP (1991). Prokaryotiske og eukaryote poriner. Aktuell mening i strukturell biologi, 1 (4), 539-545.
5. Schulz, GE (1993). Bakterielle porins: struktur og funksjon. Aktuell mening i strukturell biologi, 5 (4), 701-707.
6. Voet, D., & Voet, JG (2006). Biokjemi. Panamerican Medical Ed.
7. Zeth, K., & Thein, M. (2010). Porins i prokaryoter og eukaryoter: vanlige temaer og variasjoner. Biochemical Journal, 431 (1), 13-22.