PROLINE: EGENSKAPER, STRUKTUR, FUNKSJONER, MATVARER - BIOLOGI - 2026

Den Prolin (Pro, P) hører til de 22 aminosyrene som er klassifisert som basisk. Det er en ikke-essensiell aminosyre, siden den kan syntetiseres av mennesker og andre pattedyr.

I 1900 var den tyske forskeren Richard Willstatter den første til å trekke ut og observere prolin. Imidlertid var det Emili Fischer, i 1901, som myntet uttrykket "prolin" basert på pyrrolidinringen til aminosyren; Denne forskeren klarte også i detalj å forklare syntesen av prolin fra melkekasein.

Kjemisk struktur av aminosyren Proline (Kilde: Clavecin via Wikimedia Commons)

I proteiner som kasein spiller prolin en vesentlig rolle i strukturelle "vendinger" og folder. I dette proteinet er prolin homogent fordelt over strukturen og binder seg til ß-kasein og αs1-protein; dessuten forhindrer det at defekte strukturelle bøyer eller løkker dannes.

I biokjemiske analyser som vanligvis brukes for å bestemme den eksakte sekvensen av aminosyrer som utgjør proteiner, er prolin en av de vanskeligste aminosyrene å oppdage, siden den sekundære aminogruppen av prolin har en annen oppførsel og ikke lett kan oppdages. .

Skjørbuk er kanskje den mest kjente sykdommen relatert til prolin. Det har å gjøre med en mangel på inntaket av C-vitamin, som direkte påvirker hydroksyleringen av prolin i kollagenfibre, noe som forårsaker en systemisk svekkelse på grunn av ustabiliteten til kollagenfibre som er i hele kroppen.

kjennetegn

Den sekundære aminogruppen knyttet til a-karbon gjør oppgaven med å klassifisere prolin noe vanskelig. Imidlertid er det i noen tekster klassifisert sammen med forgrenede aminosyrer eller med alifatiske sidekjeder, siden sidekjeden eller R-gruppen prolin er hydrofob eller alifatisk.

En av de viktigste egenskapene til prolin er at den ikke i noe tilfelle kan danne hydrogenbindinger, noe som gjør det ideelt for strukturering av de komplekse og intrikate svingene i proteiners tertiære strukturer.

Akkurat som alle aminosyrer har to isoformer som er avhengige av det sentrale karbonatom, kan prolin finnes i naturen som L-prolin eller som D-prolin. Imidlertid er L-prolinform den mest tallrike i naturen og er den som er en del av proteinstrukturen.

I proteiner der det er funnet, opptar prolin ofte steder nær overflaten eller til brettingen eller "vri" stedene i polypeptidkjeden, siden den stive og lukkede strukturen til prolin vanskeliggjør en sterk interaksjon med andre aminosyrer. .

Struktur

Proline har en spesiell struktur blant de grunnleggende aminosyrene, siden den har en sekundær aminogruppe (NH2) og ikke den primære aminogruppen som er karakteristisk for alle aminosyrene.

R-gruppen eller sidekjeden av prolin er en pyrrolidin- eller tetrahydropyrrolring. Denne gruppen er dannet av et heterocyklisk amin (uten dobbeltbindinger) med fem karbonatomer, hvor hver av disse er mettet med hydrogenatomer.

Proline har det særegne at det "sentrale" karbonatom er inkludert i den heterosykliske pyrrolidinringen, så de eneste "frie" eller "utstående" atomer er karboksylgruppen (COOH) og hydrogenatomet (H). ) av den heterosykliske ringen til aminosyren.

Prolins molekylformel er C5H9NO2 og IUPAC-navnet er pyrrolidin-2-karboksylsyre. Den har en omtrentlig molekylvekt på 115,13 g / mol og dens hyppighet av utseende i proteiner er omtrent 7%.

Egenskaper

Kollagen- og tropocollagenfibre er de mest tallrike proteinene hos de fleste virveldyr. Disse utgjør huden, senene, matrisen av bein og mange andre vev.

Kollagenfibre består av mange repeterende trippelhelix av polypeptid som igjen består av flere prolin- og glycinrester i glycin-prolin-prolin / hydroksyprolinsekvensen (sistnevnte er et modifisert derivat av prolin).

I sin opprinnelige form er prolin en del av procollagen, dette er en forløper for kollagenpolypeptider og noen andre bindevevsproteiner. Enzymet procollagen prolinhydroksylase er ansvarlig for hydroksylering av prolinrester for å stamme hydroksyprolin og dermed oppnå modning av prokollagen til selve kollagen.

Hva er hovedfunksjonen til prolin i kollagenfibre?

Hydroksyprolin gir det egenskapene til resistens mot kollagen, siden dette aminosyrederivatet har muligheten til å danne et stort antall hydrogenbindinger mellom kjedene til den tredobbelte heliksen som utgjør proteinet.

Enzymene som katalyserer hydroksylering av prolinrester krever tilstedeværelse av vitamin C (askorbinsyre), og som nevnt ovenfor skyldes skjørbuk på svekkelsen av kollagenfibre på grunn av svikt i hydroksyleringen av prolinrester. , som forårsaker en reduksjon i hydrogenbindingen som holder kollagenfibrene.

Andre funksjoner

Proline er viktig for dannelse av proteinfoldinger og vendinger.

Den lukkede strukturen gjør denne aminosyren vanskelig å "imøtekomme" inne i proteiner, i tillegg, siden den ikke kan danne hydrogenbindinger for å "samhandle" med andre nærliggende rester, induserer den dannelsen av "svinger" eller "vendinger". gjennom strukturen til proteiner der den finnes.

Alle kortvarige proteiner har minst en region med rikelig prolin, glutamat, serin og treonin. Disse regionene varierer fra 12 til 60 rester og kalles PEST-sekvenser.

Proteiner som inneholder PEST-sekvensen er preget av ubikvitinering for påfølgende nedbrytning i proteasomer.

biosyntesen

Mange aminosyrer kan syntetiseres fra glykolyseprodukter, pentosefosfatveien eller sitronsyresyklusen (Krebs syklus). Proline og arginin dannes i de korte glutamatveiene.

Den praktisk talt vanlige biosyntetiske banen for alle levende organismer begynner med omdannelse av L-glutamat til γ-L-glutamyl-5-fosfat takket være virkningen av enzymet glutamate-5-kinase (i bakterier) eller av γ-glutamyl -kinase (hos mennesker).

Denne reaksjonen involverer ATP-avhengig fosforylering hvorved, i tillegg til hovedproduktet, genereres et ADP-molekyl.

Reaksjonen katalysert av glutamat 5-semialdehyddehydrogenase (i bakterier) eller av y-glutamylfosfatreduktase (hos mennesker) omdanner γ-L-glutamyl-5-fosfat til L-glutamat-5-semialdehyd, og denne reaksjon fortjener tilstedeværelse av kofaktoren NADPH.

L-glutamat-5-semialdehyd dehydreres reversibelt og spontant til (S) -1-1-pyrrolin-5-karboksylat, som deretter blir omdannet til L-prolin av enzymet pyrroline-5-karboxylatreduktase (i bakterier og mennesker ), hvis reaksjon et molekyl av NADPH eller NADH også er nødvendig.

nedbrytning

Proline, arginin, glutamin og histidin brytes kontinuerlig ned til α-ketoglutarat for å komme inn i sitronsyresyklusen eller Krebs-syklusen. I det spesielle tilfellet av prolin blir det først oksidert av enzymet prolinoksydase til pyrrolin-5-karboksylat.

I det første trinnet, hvor oksidasjon av prolin til pyrrolin-5-karboksylat skjer, aksepteres de løsrevne protoner av E-FAD, reduserer til E-FADH2; dette trinnet er eksklusivt for aminosyren prolin.

Ved en spontan reaksjon blir pyrrolin-5-karboksylat omdannet til glutamat y-semi-aldehyd, som deretter tjener som et underlag for enzymet glutamat y-semi-aldehyd dehydrogenase. I dette trinnet frigjøres to protoner, en av dem blir akseptert av NAD, som er redusert til NADH, og den andre er gratis i form av H +.

Arginin blir, i likhet med prolin, omdannet til γ-semialdehydglutamat, men gjennom en alternativ metabolsk vei som involverer to forskjellige enzymer.

Enzymet glutamat γ-semialdehyddehydrogenase omdanner glutamat γ-semialdehyd til L-glutamat. Deretter oksyderes dette L-glutamatet igjen av et glutamatdehydrogenaseenzym, med hvilket a-ketoglutarat blir dannet til slutt, som vil bli inkorporert i sitronsyresyklusen.

I glutamatoksidasjonstrinnet frigjøres et proton (H +) og en aminogruppe (NH3 +). Protonet reduserer en NADP + -gruppe og et NADPH-molekyl dannes.

Til tross for de mange likhetene som finnes mellom nedbrytnings- og biosynteseveiene til prolin og arginin, syntetiseres og nedbrytes disse aminosyrene ved helt motsatte traséer ved bruk av forskjellige enzymer, forskjellige kofaktorer og forskjellige intracellulære rom som forekommer.

Valinrik mat

Generelt sett har alle matvarer med høyt protein store mengder prolin. Disse inkluderer kjøtt, melk, egg og andre. Når kroppen vår er i en optimal helse og ernæring, er den imidlertid i stand til å syntetisere prolin endogent.

Proline kan også finnes i mange belgfrukter og nøtter, og i fullkorn som havre, for eksempel. Andre matvarer rike på prolin er hvetekli, valnøtter, mandler, erter og bønner, blant andre.

Noen helsekostbutikker formulerer ofte tabletter av aminosyrene L-lysin og L-prolin kombinert for å hjelpe mennesker med leddproblemer eller for å bremse aldring av vev.

Det er imidlertid ikke vist med sikkerhet at inntak av kosttilskudd av disse aminosyrene har en betydelig effekt på forsinkelse av alderdom eller andre forhold som er typiske for fremskritt alder.

Fordeler med inntaket

Kosthold rik på prolin er vanligvis foreskrevet for personer med leddsykdommer som leddgikt, forstuvinger, revne leddbånd, dislokasjoner, senebetennelse og andre, og dette skyldes dets forhold til syntesen av kollagenfibre som er til stede i bindevev i kroppen.

Mange av de farmakologiske lotionene og tablettene som brukes i den estetiske industrien er beriket med L-prolin, siden noen studier har vist at denne aminosyren på en eller annen måte kan øke syntesen av kollagen og derfor forbedre hudens tekstur, akselerere legningen av sår, sår, sår og brannskader.

I matindustrien er det proteiner som har "bioaktive peptider" som utfører funksjoner utover ernæringsmessige egenskaper. Disse peptidene har generelt to til ni aminosyrerester, inkludert prolin, arginin og lysin.

Nevnte bioaktive peptider kan ha antihypertensiv aktivitet med en viss opioideffekt; de kan fungere som immunmodulatorer ved å stimulere immunresponsen mot noen patogener og kan til og med forårsake økning i vasoaktivitet, noe som forbedrer sirkulasjonen til de som konsumerer dem.

Mangelforstyrrelser

Gluten er et protein som finnes i hvetekorn som forårsaker betennelse i tarmen. Personer med "glutenintoleranse" er kjent som "cøliaki" -pasienter, og dette proteinet er kjent for å være rikt på prolin og glutamin, hvis proteolytisk nedbrytning er vanskelig for personer med denne tilstanden.

Noen sykdommer har å gjøre med feilfolding av viktige proteiner, og det er veldig vanlig at disse manglene har å gjøre med cis-trans-isomerisering av amidbindingene i prolinrestene, siden i motsetning til andre peptidbindinger der transisomeren er sterkt foretrukket, i prolin er den vanskeliggjort.

I prolinrester er det blitt observert at det er en betydelig tendens mot dannelse av cis-isomeren først enn trans-isomeren i amidene ved siden av prolin-restene, noe som kan generere en "feil" konformasjon av proteinene.

Metabolske lidelser

Som med andre essensielle og ikke-essensielle aminosyrer, er de viktigste patologiske lidelsene relatert til prolin vanligvis relatert til defekter i rutene for assimilering av denne aminosyren.

Hyperprolinemia er for eksempel et typisk tilfelle av mangel i en av enzymene som deltar i nedbrytningsveien til prolin, spesifikt i 1-pyrrolin-5-karboksylatdehydrogenase, noe som fører til en akkumulering av dens substrat, som til slutt inaktiverer ruten.

Denne patologien diagnostiseres vanligvis ved høyt prolininnhold i blodplasma og ved tilstedeværelsen av 1-pyrrolin-5-karboksylatmetabolitten i urinen til berørte pasienter.

De viktigste symptomene på denne sykdommen består av nevrologiske lidelser, nyresykdom og hørselstap eller døvhet. Andre alvorligere tilfeller inkluderer alvorlig psykisk utviklingshemming og markerte psykomotoriske vansker.

referanser

1. Abu-Baker, S. (2015). Anmeldelse av Biochemistry: Concepts and Connections
2. Delauney, AJ, & Verma, DPS (1993). Proline-biosyntese og osmoregulering i planter. Plantejournalen, 4 (2), 215-223.
3. List, B., Lerner, RA, & Barbas, CF (2000). Prolinkatalyserte direkte asymmetriske aldolreaksjoner. Journal of the American Chemical Society, 122 (10), 2395-2396
4. Nelson, DL, Lehninger, AL, & Cox, MM (2008). Lehninger-prinsippene for biokjemi. Macmillan.
5. Plimmer, RHA (1912). Den kjemiske sammensetningen av proteinene (vol. 1). Longmans, Green.
6. Szabados, L., & Savouré, A. (2010). Proline: en multifunksjonell aminosyre. Trender i plantevitenskap, 15 (2), 89-97.