KERATIN: TYPER, STRUKTUR, BELIGGENHET OG FUNKSJONER - BIOLOGI - 2026

Den Keratin er et uoppløselig fibrøst protein som danner den strukturelle del av cellene og hinner mange organismer, spesielt virveldyr. Den har veldig varierte former og er ikke veldig reaktiv, kjemisk sett.

Strukturen ble først beskrevet av forskere Linus Pauling og Robert Corey i 1951, mens de analyserte strukturen til dyrehår. Disse forskerne ga også innsikt i strukturen til myosin i muskelvev.

Alfa-keratin organisasjonsplan (Kilde: Mlpatton via Wikimedia Commons)

Etter kollagen er det et av de viktigste proteinene i dyr og representerer det meste av den tørre vekten av hår, ull, negler, klør og høver, fjær, horn og en vesentlig del av ytre lag av huden.

Elementene eller "keratiniserte" deler av dyr kan ha veldig forskjellige morfologier som i stor grad avhenger av funksjonen de utfører i hver organisme.

Keratin er et protein som har egenskaper som gir det stor mekanisk effektivitet når det gjelder spenning og kompresjon. Den er produsert av en spesiell type celle kalt "keratinocytter," som vanligvis dør etter at den er produsert.

Noen forfattere bekrefter at keratiner kommer til uttrykk på en vev og scenespesifikk måte. Hos mennesker er det mer enn 30 gener som koder for disse proteinene, og de tilhører en familie som utviklet seg gjennom flere runder med genetisk duplisering.

Typer keratiner og deres struktur

Det er hovedsakelig to typer keratiner: α og β. Disse skilles ved å ha en grunnleggende struktur som hovedsakelig er sammensatt av polypeptidkjeder som kan vikles som alfa-heliser (α-keratiner) eller sammenføyes parallelt som de ß-brettede arkene (β-keratiner).

α-keratiner

Denne typen keratin er den mest studerte, og det er kjent at pattedyr har minst 30 forskjellige varianter av denne typen keratin. Hos disse dyrene er α-keratiner en del av negler, hår, horn, høve, fjøller og overhuden.

I likhet med kollagen inneholder disse proteinene i sin struktur en rikelig andel av små aminosyrer som glycin og alanin, som er det som gjør etablering av alfa-helikser mulig. Molekylstrukturen til et a-keratin består av tre forskjellige regioner: (1) de krystallinske fibriler eller helikser, (2) de endelige domenene til filamentene, og (3) matrisen.

Helixene er to og danner en dimer som ligner en opprullet spiral som holdes sammen takket være tilstedeværelsen av bindinger eller disulfidbroer (SS). Hver av helixene har omtrent 3,6 aminosyrerester i hver sving den gjør og består av omtrent 310 aminosyrer.

Disse oppviklede spolene kan deretter knyttes til å danne en struktur kjent som et protofilament eller protofibril, som har evnen til å samles med andre av samme type.

Protofilamenter har ikke-spiralformede N- og C-terminaler som er rike på cysteinrester og som er bundet til kjerne- eller matriksregionen. Disse molekylene polymeriserer for å danne mellomliggende filamenter som har en diameter nær 7 nm.

To typer mellomliggende filamenter sammensatt av keratin skilles ut: sure mellomliggende filamenter (type I) og basiske (type II). Disse er innebygd i en proteinmatrise, og måten disse filamentene er anordnet direkte påvirker de mekaniske egenskapene til strukturen de utgjør.

I filamenter av type I er helixene koblet til hverandre ved hjelp av tre "spiralformede kontakter" kjent som L1, L12 og L2 og som antas å gi fleksibilitet til det spiralformede domene. I filament av type II er det også to underdomener som ligger mellom de spiralformede domenene.

Eksempel på en struktur med α-keratiner: hår

Hvis strukturen til et typisk hår analyseres, er det omtrent 20 mikrometer i diameter og består av døde celler som inneholder pakket makrofibriller som er orientert parallelt (side om side).

Håret til pattedyr, som denne ku, er laget av keratin (Kilde: Frank Winkler via pixabay.com)

Makrofibriller består av mikrofibriller, som har mindre diameter og er knyttet til hverandre gjennom et amorft proteinstoff med høyt svovelinnhold.

Disse mikrofibrillene er grupper av mindre protofibriller med et 9 + 2 organisasjonsmønster, noe som betyr at ni protofibriller omgir to sentrale protofibriller; alle disse strukturene er hovedsakelig sammensatt av α-keratin.

Myke keratiner og harde keratiner

Avhengig av svovelinnholdet, kan a-keratiner klassifiseres som myke keratiner eller harde keratiner. Dette har å gjøre med den mekaniske motstandskraften som påføres av disulfidbindingen i proteinstrukturen.

Gruppen av harde keratiner inkluderer de som er en del av håret, hornene og neglene, mens myke keratiner er representert av filamentene som finnes i huden og kornene.

Disulfidbindinger kan fjernes ved å bruke et reduksjonsmiddel, slik at strukturene som er sammensatt av keratin, ikke er lett fordøyelige av dyr, med mindre de har tarmer som er rike på merkaptaner, som tilfellet er med noen insekter.

β-keratiner

Β-keratiner er mye sterkere enn α-keratiner og finnes i krypdyr og fugler som en del av klør, vekter, fjær og nebber. I gekkoer består mikrovilliene som finnes på beina (soppen) også av dette proteinet.

Den molekylære strukturen er sammensatt av p-brettede ark dannet av antiparallelle polypeptidkjeder som er forbundet sammen gjennom bindinger eller hydrogenbindinger. Disse kjedene, den ene ved siden av den andre, danner små stive og flate overflater, lett brettet.

Hvor er den og hva er dens funksjoner?

Funksjonene til keratin er relatert, fremfor alt, til den type struktur det bygger og hvor den finnes i dyrets kropp.

Som andre fibrøse proteiner gir den stabilitet og strukturell stivhet til celler, siden den tilhører den store familien av proteiner kjent som familien av mellomfilamenter, som er cytoskeletale proteiner.

I beskyttelse og dekning

Det øvre lag av huden til høyere dyr har et stort nettverk av mellomliggende filamenter dannet av keratin. Dette laget kalles overhuden og er mellom 30 mikrometer og 1 nm tykt hos mennesker.

Overhuden fungerer som en beskyttende barriere mot forskjellige typer mekanisk og kjemisk belastning og syntetiseres av en spesiell type celler som kalles "keratinocytter."

I tillegg til overhuden, er det et enda mer utvendig lag som stadig kaster ut og er kjent som stratum corneum, som utfører lignende funksjoner.

Torn og kvil blir også brukt av forskjellige dyr for egen beskyttelse mot rovdyr og andre angripere.

"Panser" av Pangolins, små insektive pattedyr som bebor Asia og Afrika, er også sammensatt av "skalaer" av keratin som beskytter dem.

I forsvar og andre funksjoner

Hornene er observert hos dyr fra Bovidae-familien, det vil si hos kyr, sauer og geiter. De er veldig sterke og motstandsdyktige strukturer, og dyrene som har dem bruker dem som forsvars- og frieriorganer.

Hornene dannes av et benete senter som består av "svampete" bein som er dekket av hud som rager ut fra det bakre området av skallen.

Negler er et annet eksempel på kroppsdeler som består av keratin (Kilde: Adobe Stock via pixabay.com)

Klørne og neglene tjener også dyr som "våpen" til forsvar mot angripere og rovdyr, i tillegg til deres funksjoner i fôring og tilbakeholdenhet.

Fuglenes nebb har flere formål, blant annet mat, forsvar, frieri, varmeveksling og stell, blant andre. Flere varianter av nebber finnes i naturen hos fugler, spesielt med tanke på form, farge, størrelse og styrke på de tilhørende kjevene.

Nebbene er satt sammen, som hornene, av et benete senter som rager ut fra skallen og dekkes med sterke ark med β-keratin.

Tennene til ikke-mandibulerte dyr ("forfedre" virveldyr) er sammensatt av keratin og har i likhet med tennene til "høyere" virveldyr flere funksjoner i fôring og forsvar.

På farten

Hoveene til mange drøvtyggere og hovdyr (hester, esler, elg osv.) Er laget av keratin, er veldig motstandsdyktige og er designet for å beskytte bena og hjelpe bevegelse.

Fjær, som også brukes av fugler til å bevege seg rundt, er laget av ß-keratin. Disse strukturene har også funksjoner innen kamuflasje, frieri, varmeisolasjon og impermeabilitet.

Fjærene og nebbet av fugler er også sammensatt av keratin (Kilde: Couleur, via pixabay.com)

I bransjen

Tekstilindustrien er antroposentrisk sett en av hovedutbytterne av keratiniserte strukturer. Ull og hår hos mange dyr er viktig på et industrielt nivå, siden man produserer forskjellige plagg som er nyttige for menn fra forskjellige synsvinkler.

referanser

1. Koolman, J., & Roehm, K. (2005). Color Atlas of Biochemistry (2. utg.). New York, USA: Thieme.
2. Mathews, C., van Holde, K., & Ahern, K. (2000). Biokjemi (3. utg.). San Francisco, California: Pearson.
3. Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Lehninger prinsipper for biokjemi. Omega Editions (5. utg.).
4. Pauling, L., & Corey, R. (1951). Strukturen til hår, muskler og beslektede proteiner. Kjemi, 37, 261-271.
5. Phillips, D., Korge, B., & James, W. (1994). Keratin og keratinisering. Journal of the American Academy of Dermatology, 30 (1), 85–102.
6. Rouse, JG, & Dyke, ME Van. (2010). En gjennomgang av keratinbaserte biomaterialer for biomedisinske anvendelser. Materialer, 3, 999-1014.
7. Smith, FJD (2003). Molekylær genetikk av keratinforstyrrelser. Am J Clin Dermatol, 4 (5), 347–364.
8. Voet, D., & Voet, J. (2006). Biokjemi (3. utg.). Redaksjonell Médica Panamericana.
9. Wang, B., Yang, W., McKittrick, J., & Meyers, MA (2016). Keratin: Struktur, mekaniske egenskaper, forekomst i biologiske organismer og innsats mot bioinspirasjon. Fremgang i materialvitenskap.