MYOFILAMENTS: TYPER, STRUKTUR OG ORGANISERING - BIOLOGI - 2026

De myofilaments er kontraktile proteiner av myofibriller, som er strukturelle enheter av muskelceller, celler langstrakte benevnt muskelfibrene.

Muskelfibre og deres komponenter har spesielle navn. For eksempel er membranen, cytoplasma, mitokondrier og endoplasmatisk retikulum kjent som henholdsvis sarkolemma, sarkoplasma, sarkosomer og sarkoplasmatisk retikulum.

Struktur av myofilaments (Kilde: Mikael Häggström, brukt med tillatelse. Via Wikimedia Commons)

På samme måte kalles de sammensatte elementene inne myofibriller. og de kontraktile proteiner som utgjør myofibriller kalles myofilaments.

Det er to typer myofilaments: tynn og tykk. De tynne filamentene består hovedsakelig av tre proteiner: F-aktin, tropomyosin og troponin. De tykke filamentene er for deres del utelukkende sammensatt av et annet protein kjent som myosin II.

I tillegg til disse er det andre proteiner assosiert med både tykke og tynne filamenter, men disse har ikke kontraktile funksjoner, men heller strukturelle, blant dem er det, for å nevne noen, titin og nebulin.

Typer muskelfibre

Den spesielle anordningen av myofilamentene som utgjør myofibrils, gir opphav til to typer muskelfibre: strierte muskelfibre og glatte muskelfibre.

Strierte muskelfibre, når de undersøkes under et optisk mikroskop, viser et mønster av striasjoner eller tverrgående bånd som gjentas gjennom hele overflaten og som gir navnet, til muskelen som inneholder dem, av stripet muskel. Det er to typer strierte muskelfibre, skjelett og hjerte.

Muskelfibre som ikke viser dette mønsteret av tverrgående bånd kalles glatte fibre. Det er de som utgjør musklene i karveggene og innvollene.

Struktur

Tynne myofilamenter

Disse myofilamentene er sammensatt av F-aktin og to assosierte proteiner: tropomyosin og troponin, som har reguleringsfunksjoner.

Actin F, eller filamentøst aktin, er en polymer av et annet mindre kuleprotein kalt G actin eller kule actin, med rundt 42 kDa i molekylvekt. Den har et bindingssted for myosin, og er anordnet i to kjeder arrangert som en dobbel helix sammensatt av omtrent 13 monomer per omdreining.

F-aktinfilamenter er kjennetegnet ved å ha to poler: en positiv, rettet mot Z-disken, og den andre negativ, anbrakt mot sentrum av sarkomeren.

Tropomyosin består også av en dobbel-helix polypeptid dobbeltkjede. Det er et 64 kDa protein som danner filamenter som er plassert i sporene som er igjen av de doble helixkjedene til de tynne F-aktinfilamentene, som om de "fyller" de tomme plassene i helixen.

I hvile dekker eller dekker tropomyosin bindingsstedene til actin for myosin, noe som forhindrer interaksjonen mellom begge proteiner, og det er det som forårsaker muskelkontraksjon. Rundt hvert tynt filament og omtrent 25-30 meter fra starten av hvert tropomyosin er et annet protein kalt troponin.

Troponin (Tn) er et proteinkompleks sammensatt av tre kuleformede polypeptid-underenheter kalt troponin T, C og I. Hvert tropomyosinmolekyl har et tilknyttet troponinkompleks som regulerer det, og sammen er de ansvarlige for reguleringen av initiering og avslutning. av muskelsammentrekning.

Tykke myofilaments

De tykke filamentene er polymerer av myosin II, som veier 510 kDa og består av to tunge kjeder på 222 kDa hver og fire lette kjeder. Lette kjeder er av to typer: 18 kDa viktige lette kjeder og 22 kDa regulatoriske lette kjeder.

Hver myosin II tunge kjede har form som en stang med et lite kulehode i enden som projiserer nesten 90⁰ og har to bindingssteder, ett for aktin og ett for ATP. Dette er grunnen til at disse proteinene tilhører familien ATPases.

Et tykt filament består av mer enn 200 myosin II-molekyler. Det kulehode på hvert av disse molekylene fungerer som en "padle" under sammentrekning, og skyver aktinet som det er festet til slik at det glir mot sentrum av sarkomeren.

Organisasjon

I en skjelettstribert muskelfiber opptar myofibrillene det meste av sarkoplasma, og er ordnet i ordnede, langsgående klynger i hele cellen.

I et lengdesnitt sett med et optisk mikroskop observeres lette bånd, kalt bånd I, og mørke bånd, kalt bånd A. Disse båndene tilsvarer det ordnede arrangementet til myofibrillene, og derfor av myofilamentene som utgjør dem.

I midten av Bånd I er det en mørk og tynn linje kalt Line eller Z Disk. Senteret av hvert bånd A har et lysere område kjent som Band H, som er delt sentralt av en mørkere linje kalt Line M .

Avgrenset mellom to Z-linjer er det beskrevet en struktur kalt sarcomere, som er den funksjonelle enheten til skjelettmuskelen. En sarkomere er sammensatt av kontraktile myofilamenter ordnet på en ordnet måte i band A, H og et hemi-band I i hver ende.

I-båndene inneholder bare tynne filamenter, A-båndet inneholder tykke filamenter sammenvevd i deres to ender med fine filamenter, og H-båndet inneholder bare tykke filamenter.

Hvordan er myofilamenter organisert i sarkomerer?

Både tykke og tynne myofilamenter kan sees ved å undersøke en prøve av skjelettmuskulatur under et elektronmikroskop. Disse sies å "interdigitere" eller "flette sammen" med hverandre i en sekvensiell, ordnet og parallell ordning.

De tynne filamentene stammer fra Z-platene og strekker seg på hver side i motsatt retning og mot midten av hver tilstøtende sarkomere. Fra Z-platene i hver ende av sarkomeren, i avslappet muskel, reiser actin til starten av H-båndet på hver side.

I muskelfibrene til avslappet skjelettmuskulatur opptar de tykke myofilamentene det sentrale området som danner de mørke båndene eller A-båndene; og de tynne filamentene strekker seg til begge sider av sarkomeren uten å nå midten av den.

I et tverrsnitt i området der de tykke og tynne filamentene overlapper hverandre, kan det observeres et sekskantet mønster som inkluderer det tykke filamentet i midten og seks tynne filamenter som omgir det, og som er plassert på hver av kantene på sekskanten .

Denne organiseringen av myofilamenter i sarkomeren er bevart av funksjonen til en serie proteiner assosiert med myofilamenter og som har strukturelle funksjoner, blant hvilke titin, alfa aktin, nebulin, myomesin og protein C kan fremheves. .

Sammentrekningsmekanisme

Når acetylkolin (en nevrotransmitter) frigjøres til den neuromuskulære platen ved stimulering av et motorisk nevron, blir muskelfibrene begeistret og spenningsgaterte kalsiumkanaler i den sarkoplasmatiske retikulum åpne.

Kalsium binder seg til troponin C, forårsaker en konformasjonsendring i tropomyosin, slik at de aktive stedene for actin utsettes, og dermed setter i gang sammentrekning. Når kalsiumnivået synker, vender tropomyosin tilbake til utgangsposisjonen og sammentrekningen opphører.

Ved å utsette aktinbindingsstedene for myosin kan både proteiner binde og myosinet skyve aktinet mot senteret av sarkomeren og glide over myosinet.

Under muskelsammentrekning nærmer Z-linjene til hver sarkomere seg mot sentrum, nærmer seg M-linjen, øker interdigitasjonen mellom actin og myosin og reduserer størrelsen på I- og H-båndene. Graden av forkortelse vil avhenge av summasjonen av forkortelse av hver av sarkomerer i den sammensatte muskelen.

referanser

1. Berne, R., & Levy, M. (1990). Fysiologi. Mosby; Internasjonal utgave.
2. Fox, SI (2006). Human Physiology (9. utg.). New York, USA: McGraw-Hill Press.
3. Gartner, L., & Hiatt, J. (2002). Tekst Atlas of Histology (2. utg.). Mexico DF: McGraw-Hill Interamericana Editores.
4. Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V., & Weil, P. (2009). Harper's Illustrated Biochemistry (28. utg.). McGraw-Hill Medical.
5. Rawn, JD (1998). Biokjemi. Burlington, Massachusetts: Neil Patterson Publisher.
6. Ross, M., & Pawlina, W. (2006). Histologi. En tekst og atlas med korrelert celle- og molekylærbiologi (5. utg.). Lippincott Williams & Wilkins.
7. West, J. (1998). Fysiologiske baser for medisinsk praksis (12. utg.). Mexico DF: Redaksjonell Médica Panamericana.