HOLOENZYME: EGENSKAPER, FUNKSJONER OG EKSEMPLER - BIOLOGI - 2025

Et holoenzym er et enzym som består av en proteindel som kalles et apoenzym kombinert med et ikke-proteinmolekyl kalt en kofaktor. Verken apoenzymet eller kofaktoren er aktive når de er hver for seg; det vil si at de må kobles for å fungere.

Således er holoenzymes de kombinerte enzymer, og følgelig er de katalytisk aktive. Enzymer er en type biomolekyler hvis funksjon i utgangspunktet er å øke hastigheten på mobilreaksjoner. Noen enzymer trenger hjelp av andre molekyler, kalt kofaktorer.

Apoenzym + kofaktor = holoenzym

Kofaktorer kompletterer apoenzymer og danner et aktivt holoenzym som utfører katalyse. De enzymene som krever en spesiell kofaktor er kjent som konjugerte enzymer. Disse har to hovedkomponenter: kofaktoren, som kan være et metallion (uorganisk) eller et organisk molekyl; apoenzymet, proteindelen.

kjennetegn

Dannet av apoenzymes og cofactors

Apoenzymes er proteindelen av komplekset, og kofaktorer kan være ioner eller organiske molekyler.

De innrømmer en rekke kofaktorer

Det er flere typer kofaktorer som hjelper til med å danne holoenzymes. Noen eksempler er de vanlige koenzymene og vitaminene, for eksempel: vitamin B, FAD, NAD +, vitamin C og koenzym A.

Noen kofaktorer med metallioner, for eksempel: kobber, jern, sink, kalsium og magnesium, blant andre. En annen klasse av kofaktorer er de såkalte protesegruppene.

Midlertidig eller permanent forbund

Kofaktorer kan binde seg til apoenzymer med varierende intensitet. I noen tilfeller er forbundet svak og midlertidig, mens i andre tilfeller er unionen så sterk at den er permanent.

I tilfeller der bindingen er midlertidig, når kofaktoren fjernes fra holoenzymet, slår den tilbake til apoenzym og slutter å være aktiv.

Funksjon

Holoenzymet er et enzym som er klart til å utøve sin katalytiske funksjon; det vil si for å akselerere visse kjemiske reaksjoner som genereres i forskjellige områder.

Funksjonene kan variere avhengig av den spesifikke handlingen til holoenzym. Blant de viktigste skiller seg DNA-polymerase ut, hvis funksjon er å sikre at DNA-kopiering blir gjort riktig.

Eksempler på vanlige holoenzymer

RNA-polymerase

RNA-polymerase er et holoenzym som katalyserer RNA-syntesereaksjonen. Dette holoenzymet er nødvendig for å bygge RNA-tråder fra DNA-malstrenger som fungerer som maler under transkripsjonsprosessen.

Dens funksjon er å tilsette ribonukleotider i 3 ende av et voksende RNA-molekyl. I prokaryoter trenger apoenzymet til RNA-polymerase en kofaktor kalt sigma 70.

DNA-polymerase

DNA-polymerase er også et holoenzym som katalyserer DNA-polymerisasjonsreaksjonen. Dette enzymet utfører en veldig viktig funksjon for celler fordi det er ansvarlig for å gjenskape genetisk informasjon.

DNA-polymerase trenger et positivt ladet ion, vanligvis magnesium, for å utføre sin funksjon.

Det er flere typer DNA-polymerase: DNA-polymerase III er et holoenzym som har to kjerneenzymer (Pol III), hver sammensatt av tre underenheter (α, ɛ og θ), en glideklemme som har to beta-underenheter, og et kompleks av ladefiksering som har flere underenheter (δ, τ, γ, ψ og χ).

Kullsyreanhydrase

Kullsyreanhydras, også kalt karbonatdehydratase, tilhører en familie av holoenzymer som katalyserer den raske omdannelsen av karbondioksid (CO2) og vann (H20) til bikarbonat (H2CO3) og protoner (H +).

Enzymet krever et sinkion (Zn + 2) som en kofaktor for å utføre sin funksjon. Reaksjonen katalysert av karboanhydrase er reversibel, og av denne grunn anses aktiviteten som viktig, siden den bidrar til å opprettholde syre-base-balansen mellom blod og vev.

hemoglobin

Hemoglobin er et veldig viktig holoenzym for transport av gasser i dyrevev. Dette proteinet som er til stede i røde blodlegemer inneholder jern (Fe + 2), og dets funksjon er å transportere oksygen fra lungene til andre områder av kroppen.

Den molekylære strukturen til hemoglobin er en tetramer, noe som betyr at den er sammensatt av 4 polypeptidkjeder eller underenheter.

Hver underenhet av dette holoenzymet inneholder en hemmegruppe, og hver hemmegruppe inneholder et jernatom som kan binde seg til oksygenmolekyler. Hemgruppen av hemoglobin er dens protesegruppe, nødvendig for dens katalytiske funksjon.

Cytokrom oksidase

Cytokromoksydase er et enzym som deltar i energiproduksjonsprosesser, som utføres i mitokondriene til nesten alle levende vesener.

Det er et komplekst holoenzym som krever samarbeid av visse kofaktorer, jern og kobberioner for å katalysere reaksjonen ved elektronoverføring og ATP-produksjon.

Pyruvat kinase

Pyruvat kinase er et annet viktig holoenzym for alle celler, fordi det deltar i en av de universelle metabolske veiene: glykolyse.

Dens funksjon er å katalysere overføringen av en fosfatgruppe fra et molekyl kalt fosfoenolpyruvat til et annet molekyl kalt adenosindifosfat, for å danne ATP og pyruvat.

Apoenzymet krever kationer av kalium (K`) og magnesium (Mg + 2) som kofaktorer for å danne det funksjonelle holoenzym.

Pyruvat karboksylase

Et annet viktig eksempel er pyruvatkarboksylase, et holoenzym som katalyserer overføringen av en karboksylgruppe til et pyruvatmolekyl. Dermed blir pyruvat omdannet til oksaloacetat, et viktig mellomprodukt i metabolismen.

For å være funksjonelt aktiv, krever apoenzym pyruvat karboksylase en kofaktor kalt biotin.

Acetyl CoA-karboksylase

Acetyl-CoA-karboksylase er et holoenzym hvis kofaktor, som navnet tilsier, er koenzym A.

Når apoenzym og koenzym A er koblet, er holoenzymet katalytisk aktivt for å utføre sin funksjon: overføre en karboksylgruppe til acetyl-CoA for å omdanne det til malonylkoenzym A (malonyl-CoA).

Acetyl-CoA utfører viktige funksjoner i både dyreceller og planteceller.

Monoamine oxidase

Dette er et viktig holoenzym i det menneskelige nervesystemet, og dets funksjon er å fremme nedbrytningen av visse nevrotransmittere.

For at monoaminoksydase skal være katalytisk aktiv, trenger den å binde seg kovalent til kofaktoren, flavinadenindinukleotid (FAD).

Laktatdehydrogenase

Laktatdehydrogenase er et viktig holoenzym for alle levende vesener, spesielt i vev som bruker mye energi, som hjerte, hjerne, lever, skjelettmuskulatur, lunger, blant andre.

Dette enzymet krever tilstedeværelse av dets kofaktor, nikotinamidadenindinukleotid (NAD) for å katalysere pyruvat til laktatomdanningsreaksjon.

katalase

Catalase er et viktig holoenzym i forebygging av celletoksisitet. Dens funksjon er å bryte ned hydrogenperoksyd, et produkt av cellulær metabolisme, til oksygen og vann.

Apoenzymet av katalase krever to kofaktorer for å aktivere: en manganion og en protetisk gruppe HEMO, lik den for hemoglobin.

referanser

1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., & Reddy, M. (2016). Foreløpig studie på serumlaktatdehydrogenase (LDH) -Prognostic Biomarker i karsinombryst. Journal of Clinical and Diagnostic Research, 6-8.
2. Athappilly, FK, & Hendrickson, WA (1995). Struktur av biotinyldomenet til acetyl-koenzym A karboksylase bestemt ved MAD-fase. Struktur, 3 (12), 1407–1419.
3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Biokjemi (8. utg.). WH Freeman and Company.
4. Butt, AA, Michaels, S., & Kissinger, P. (2002). Forbindelsen av serumlaktatdehydrogenasenivå med utvalgte opportunistiske infeksjoner og HIV-progresjon. International Journal of Infectious Diseases, 6 (3), 178–181.
5. Fegler, J. (1944). Funksjon av karbonanhydrase i blod. Naturen, 137–38.
6. Gaweska, H., & Fitzpatrick, PF (2011). Strukturer og mekanisme for familien monoamine oxidase. Biomolekylære konsepter, 2 (5), 365–377.
7. Gupta, V., & Bamezai, RNK (2010). Humant pyruvat kinase M2: Et multifunksjonelt protein. Protein Science, 19 (11), 2031–2044.
8. Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, WW, Wallace, JC, & Attwood, PV (2008). Struktur, mekanisme og regulering av pyruvat karboksylase. Biochemical Journal, 413 (3), 369-387.
9. Muirhead, H. (1990). Isoenzymes av pyruvat kinase. Biochemical Society Transactions, 18, 193-196.
10. Solomon, E., Berg, L. & Martin, D. (2004). Biologi (7. utg.) Cengage Learning.
11. Supuran, CT (2016). Struktur og funksjon av kullsyreanhydraser. Biochemical Journal, 473 (14), 2023–2032.
12. Tipton, KF, Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, GP, & Healy, J. (2004). Monoamine oksidaser: sikkerhet og usikkerhet. Current Medicinal Chemistry, 11 (15), 1965–1982.
13. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Fundamentals of Biochemistry: Life on the Molecular Level (5. utg.). Wiley.
14. Xu, HN, Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, JD, Rizi, R., & Li, LZ (2014). Er høyere laktat en indikator for tumormetastatisk risiko a En pilot-MRS-undersøkelse ved bruk av hyperpolarisert13C-pyruvat. Academic Radiology, 21 (2), 223–231.