8 FAKTORER SOM PÅVIRKER ENZYMAKTIVITET - BIOLOGI - 2026

De faktorer som påvirker enzymaktivitet er de midler eller betingelser som kan endre funksjonen av enzymer. Enzymer er en klasse proteiner som har til oppgave å fremskynde biokjemiske reaksjoner. Disse biomolekylene er essensielle for alle former for liv, planter, sopp, bakterier, protister og dyr.

Enzymer er viktige i flere viktige reaksjoner for organismer, for eksempel å fjerne giftige forbindelser, bryte ned mat og generere energi.

Representasjon av enzymet Polyneuridine-Aldehyde Esterase.

Dermed er enzymer som molekylære maskiner som letter oppgavene til celler, og ved mange anledninger påvirkes eller favoriseres deres funksjon under visse forhold.

Liste over faktorer som påvirker enzymaktivitet

Enzymkonsentrasjon

Når enzymkonsentrasjonen øker, øker reaksjonshastigheten proporsjonalt. Dette er imidlertid tilfelle bare opp til en viss konsentrasjon, siden hastigheten på et bestemt tidspunkt blir konstant.

Denne egenskapen brukes til å bestemme aktivitetene til serumenzymer (fra blodserum) for diagnostisering av sykdommer.

Underlagskonsentrasjon

Å øke substratkonsentrasjonen øker reaksjonshastigheten. Dette fordi flere underlagsmolekyler vil kollidere med enzymmolekylene, slik at produktet dannes raskere.

Når man overskrider en viss konsentrasjon av substrat, vil det imidlertid ikke ha noen innvirkning på reaksjonshastigheten, siden enzymene ville være mettede og arbeide med sin maksimale hastighet.

pH-

Endringer i konsentrasjonen av hydrogenioner (pH) påvirker aktiviteten til enzymer. Fordi disse ionene er ladet, genererer de attraktive og frastøtende krefter mellom hydrogen- og ionebindingene i enzymer. Denne interferensen gir endringer i formen til enzymene, og påvirker dermed deres aktivitet.

Hvert enzym har en optimal pH hvor reaksjonshastigheten er maksimal. Dermed avhenger den optimale pH for et enzym av hvor det normalt fungerer.

For eksempel har tarmsenzymer en optimal pH på omtrent 7,5 (litt basisk). I kontrast har enzymer i magen en optimal pH på omtrent 2 (veldig sure).

saltholdighet

Konsentrasjonen av salter påvirker også det ioniske potensialet, og følgelig kan de forstyrre visse bindinger av enzymene, som kan være en del av det aktive stedet for det samme. I disse tilfellene, som med pH, vil enzymaktiviteten bli påvirket.

Temperatur

Når temperaturen øker, øker enzymaktiviteten og følgelig reaksjonshastigheten. Imidlertid denaturerer meget høye temperaturer enzymer, dette betyr at overflødig energi bryter bindingene som opprettholder strukturen, og får dem til å ikke fungere optimalt.

Således reduserer reaksjonshastigheten raskt når varmeenergien denaturerer enzymene. Denne effekten kan observeres grafisk i en bjelleformet kurve, der reaksjonshastigheten er relatert til temperatur.

Temperaturen der den maksimale reaksjonshastigheten inntreffer kalles den optimale enzymtemperaturen, som blir observert på kurvens høyeste punkt.

Denne verdien er forskjellig for de forskjellige enzymer. Imidlertid har de fleste enzymene i menneskekroppen en optimal temperatur på rundt 37,0 ° C.

Kort sagt, når temperaturen øker, vil reaksjonshastigheten til å begynne med øke på grunn av økningen i kinetisk energi. Imidlertid vil effekten av sammenbruddet av foreningen være større og større, og reaksjonshastigheten vil begynne å avta.

Produktkonsentrasjon

Akkumulering av reaksjonsprodukter bremser vanligvis enzymet. I noen enzymer kombinerer produktene med sitt aktive sted for å danne et løst kompleks og dermed hemmer aktiviteten til enzymet.

I levende systemer forhindres vanligvis denne typen hemming ved hurtig fjerning av de dannede produktene.

Enzymaktivatorer

Noen av enzymene krever tilstedeværelse av andre elementer for å fungere bedre, disse kan være uorganiske metallkationer som Mg ²⁺ , Mn ²⁺ , Zn ²⁺ , Ca ²⁺ , Co ²⁺ , Cu ²⁺ , Na ⁺ , K ⁺ , etc.

I sjeldne tilfeller er anioner også nødvendig for enzymatisk aktivitet, for eksempel kloridanjonen (CI-) for amylase. Disse små ionene kalles enzymkofaktorer.

Det er også en annen gruppe av elementer som fremmer aktiviteten til enzymer, kalt koenzymer. Koenzymer er organiske molekyler som inneholder karbon, som vitaminer som finnes i mat.

Et eksempel vil være vitamin B12, som er koenzymet til metioninsyntase, et enzym som er nødvendig for metabolismen av proteiner i kroppen.

Enzymhemmere

Enzymhemmere er stoffer som negativt påvirker funksjonen til enzymer og følgelig bremser eller i noen tilfeller stopper katalyse.

Det er tre vanlige typer enzymhemming: konkurrerende, ikke-konkurrerende og substratinhibering:

Konkurransedyktige hemmere

En konkurrerende hemmer er en kjemisk forbindelse som ligner et substrat som kan reagere med det aktive setet til enzymet. Når det aktive setet til et enzym har bundet seg til en konkurrerende hemmer, kan ikke underlaget binde seg til enzymet.

Ikke-konkurrerende hemmere

En ikke-konkurrerende hemmer er også en kjemisk forbindelse som binder seg til et annet sted på et enzyms aktive sted, kalt det allosteriske stedet. Følgelig endrer enzymet form og kan ikke lenger lett binde seg til underlaget, slik at enzymet ikke kan fungere ordentlig.

referanser

1. Alters, S. (2000). Biologi: Forstå livet (3. utg.). Jones og Bartlett Learning.
2. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Biokjemi (8. utg.). WH Freeman and Company.
3. Russell, P .; Wolfe, S .; Hertz, P .; Starr, C. & McMillan, B. (2007). Biologi: Den dynamiske vitenskapen (1. utg.). Thomson Brooks / Cole.
4. Seager, S .; Slabaugh, M & Hansen, M. (2016). Kjemi for i dag: Generell, organisk og biokjemi (9. utg.). Cengage Learning.
5. Stoker, H. (2013). Organisk og biologisk kjemi (6. utg.). Brooks / Cole Cengage Learning.
6. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Fundamentals of Biochemistry: Life on the Molecular Level (5. utg.). Wiley.