GLOBIN: EGENSKAPER, STRUKTUR, FUNKSJON OG ENDRINGER - BIOLOGI - 2025

Den globin er en proteinstruktur anordnet i sfærisk eller globulær form og er således derav navnet. Denne strukturen er av den tertiære typen og er preget av å være kompleks, siden kjeden av aminosyrer brettes for å danne sfæroproteinet. Det er flere typer globin-kjeder, og disse ble klassifisert med greske bokstaver: alfa, beta, delta, gamma, epsilon og zeta chain globin.

Aminosyrene som utgjør den primære strukturen til proteinet, varierer i henhold til arten de hører til (mennesker eller dyr). Det er også variasjoner innen samme art i henhold til den nåværende livstilstanden til organismen (embryonaliv, fosterliv eller liv etter fødselen).

Ulike strukturer som inneholder globin i deres sammensetning. Kilder: Wikipedia.com/BiancaDescals / Den opprinnelige opplasteren var ProteinBoxBot på engelsk Wikipedia. /Wikipedia.com

Den genetiske informasjonen for syntesen av de forskjellige globinkjedene er inneholdt i forskjellige kromosomer. For eksempel finnes alfa-kjede-globiner på kromosom 16, mens den genetiske informasjonen for beta-, delta-, gamma- og epsilon-globiner er på kromosom 11.

kjennetegn

Globin er en del av viktige strukturer i kroppen, for eksempel er de mest aktuelle: hemoglobin og myoglobin.

Hemoglobin inneholder fire globinkjeder (alfa 1 og alfa 2) og (beta 1 og beta 2). Hver globin har en fold der den beskytter heme-gruppen.

På den annen side er det myoglobin. Som har en mindre sammensatt struktur enn hemoglobin. Dette presenterer et kuleformet polypeptid av en enkelt stripe anordnet sekundært.

Inntil nylig ble det antatt at dette var de eneste stoffene som inneholdt globin i høyere vesener, men i dag er to kjent for å ha globin i deres konstitusjon: cytoglobin og neuroglobin.

Cytoglobin er til stede i de fleste vev og finnes spesielt i bindevev, i tillegg til at det også er funnet i netthinnen.

På sin side har neuroglobin en preferanse for nervøs vev, derav navnet. Neuroglobin er funnet i nerveceller i hjernen lokalisert på nivået av hjernebarken, så vel som andre steder som thalamus, hypothalamus, hippocampus og cerebellum.

Imidlertid er de ikke de eneste stedene, ettersom det utenfor nervesystemet finnes på holmene i Langerhans i bukspyttkjertelen og i netthinnen.

Struktur

Det er 6 forskjellige typer globinkjeder som er betegnet med bokstavene i det greske alfabetet: alfa (α), beta (β), gamma (γ), delta (δ), epsilon (ε) og zeta (ζ). Disse kjedene tilhører globin-familien, men de skiller seg fra hverandre i antall aminosyrer de har.

Disse polypeptidene har en primær, sekundær og tertiær struktur. Den ene kjeden av aminosyrer representerer den primære strukturen. Når kjeden er viklet til spiraler eller heliketter utgjør de sekundærstrukturen.

Hvis denne strukturen deretter brettes over seg selv mange ganger, danner den en kulestruktur som tilsvarer den tertiære strukturen.

På samme måte kan de bare tilegne seg den kvartære formen når 4 globinmolekyler eller kjeder kombineres i tertiær form.

Slik oppstår det i den komplekse strukturen av hemoglobin. I myoglobin er det imidlertid annerledes. I dette tilfellet fremstår globin som en monomer, det vil si at den har en enkelt peptidkjede som er ordnet i bretter, og skaper 8 helixer (sekundærstruktur).

Både hemoglobin og myoglobin har en hemmegruppe innenfor deres komplekse struktur.

hemoglobin

I dette molekylet binder 2 alfa-globinkjeder og 2 beta-kjeder. Slik er de perfekt koblet for å heme heme-gruppen, pluss jern, i sentrum.

Mellom disse strukturene er det svake obligasjoner og sterke obligasjoner. 19 aminosyrer deltar i svake fagforeninger, og foreningen skjer som følger: alpha 1-kjeden går sammen med beta 2-kjeden og alpha 2-kjeden blir med i beta 1-kjeden.

I mellomtiden deltar 35 aminosyrer i sterke fagforeninger, og kjedene som blir med er: alpha 1-kjeden går sammen med beta 1-kjeden og alpha 2-kjeden blir med i beta 2-kjeden.

Plassering av alfa 1 og alfa 2, beta 1 og beta 2 kjeder i strukturen av hemoglobin. Kilde: OpenStax College redigerte bilde (oversatt til spansk)

myoglobin

En kugleformet proteingruppe er også til stede i myoglobin, men i dette tilfellet er det en enkelt peptidkjede som består av 153 aminosyrer. Den romlige ordningen er sekundær, og den har 8 alfa-helixer.

Denne proteinstrukturen plasserer hydrofobe aminosyrer strategisk mot innsiden av strukturen, mens hydrofile eller polare aminosyrer er mot utsiden.

Denne designen er perfekt for å heme heme-gruppen inne (hydrofob del). Dette er festet til proteinet ved ikke-kovalente bindinger.

Cytoglobin

Det ble oppdaget i 2001 og sies å være en type hemoglobin, men det skiller seg ut ved at det er heksakoordinert, mens hemoglobin og myoglobin er pentakoordinert. Dette har å gjøre med posisjonen som aminosyren histidin tar nær hemmegruppen.

Neuroglobin

Oppdagelsen ble gjort i 2000. Neuroglobin er en monomer som har 150 aminosyrer, derfor er den veldig lik myoglobin. Strukturen av neuroglobin er 21% til 25% lik myoglobin og hemoglobin.

Egenskaper

Fordi globin ikke finnes alene i kroppen, men som en del av visse strukturer, nevnes funksjonene som hver av dem utfører:

hemoglobin

Det finnes inne i erytrocytter. Det er ansvarlig for å fikse og transportere oksygen fra lungene til vevene. I tillegg til å rense kroppen for karbondioksid ved å gjøre motsatt vei.

myoglobin

Hemmegruppen i globin har som funksjon å lagre oksygenmolekyler for å oksygenere hjertemuskelen og skjelettmuskulaturen.

Cytoglobin

Dette proteinet antas å kunne påvirke beskyttelsen av hypoksiske og oksidative stresstilstander i vev. Det antas også at den kan føre arteriell oksygen til hjernen.

Neuroglobin

Neuroglobin antas å ha evnen til å binde oksygen, karbonmonoksid og nitrogenoksid.

Imidlertid er rollen til neuroglobin ennå ikke kjent med sikkerhet, men det antas å være relatert til reguleringen av hypoksi og cerebral iskemi. Spesielt vil den fungere som en nevrotisk beskyttelse.

Fordi neuroglobin har en lignende struktur som hemoglobin og myoglobin, spekuleres det i at det kan delta i tilførsel av oksygen på nevronalt nivå. Det antas også at det kan eliminere frie radikaler og nitrogen som produseres i luftveiene.

I forhold til nitrogenoksid antas det at det eliminerer det når oksygen er normalt og produserer det i hypoksiske prosesser fra NO ₂ .

endringer

Alfa- og beta-globinkjedene er kodet av forskjellige gener lokalisert på henholdsvis kromosomer 16 og 11.

Personer med hemoglobin S (sigdcelle eller sigdcelleanemi) har en defekt i beta globin-kjeden. Defekten består av en substitusjon av nitrogenholdige baser på nivået av nukleotid nummer 20 av det involverte genet, hvor det er en endring av adenin for et timin.

Mutasjoner i genet beta ^s av kromosom 11 årsaker ulike haplotyper kalt globin: Senegal, Kamerun, Benin, Bantu eller CAR og asiatisk eller arabisk-indiske.

Det er epidemiologisk viktig å kjenne til hvilken type haplotype som pasienter med sigdcelleanemi er, fordi den lar oss vite fordelingen av de forskjellige haplotypene, men denne informasjonen gir også viktige data for å kjenne prognosen for sykdommen.

For eksempel: Bantu-haplotypen er kjent for å være mer alvorlig, mens Senegal og asiatisk type er mildere.

Forskjellene mellom en haplotype og en annen ligger i mengden hemoglobin F de har. Jo høyere prosentandel av hemoglobin F og lavere hemoglobin S, jo bedre er prognosen. Jo lavere mengde hemoglobin F og jo høyere hemoglobin S, desto dårligere er prognosen.

Disse mutasjonene er arvelig autosomal sammen med hemoglobin S-mutasjonen.

referanser

1. Globin. Wikipedia, The Free Encyclopedia. 19 okt 2018, 13:44 UTC. 11. jul 2019, 17:26, wikipedia.org
2. "Myoglobin." Wikipedia, The Free Encyclopedia. 7 jul 2019, 21:16 UTC. 11. jul 2019, 20:42, wikipedia.org
3. Durán C, Morales O, Echeverri S, Isaza M. Haplotyper av beta globin-genet i bærere av hemoglobin S i Colombia. Biomédica 2012; 32: 103-111. Tilgjengelig på: scielo.org
4. Forrellat M, Hernández P. Neuroglobin: et nytt medlem av globin-familien. Rev Cubana Hematol Inmunol Hemoter 2011; 27 (3): 291-296. Tilgjengelig på: scielo.sld
5. "Cytoglobin." Wikipedia, The Free Encyclopedia. 1 september 2017, 17:26 UTC. 12. jul 2019, 00:28 wikipedia.org