IMMUNOGLOBULINER: STRUKTUR, TYPER OG FUNKSJONER - ANATOMI OG FYSIOLOGI

De immunglobuliner er molekyler som produseres B-celler og plasmaceller som bistår forsvar av organismen. De består av et glykoprotein-biomolekyl som tilhører immunforsvaret. De er et av de mest tallrike proteinene i blodserum, etter albumin.

Antistoff er et annet navn for immunoglobuliner, og de regnes som globuliner på grunn av deres oppførsel i elektroforese av blodserumet som inneholder dem. Immunoglobulinmolekylet kan være enkelt eller komplekst, avhengig av om det presenteres som en monomer eller er polymerisert.

Den vanlige strukturen for immunoglobuliner ligner bokstaven "Y". Det er fem typer immunoglobuliner som presenterer morfologiske, funksjonelle og lokalitetsforskjeller i kroppen. De strukturelle forskjellene i antistoffer er ikke i form, men i sammensetning; hver type har et spesifikt mål.

Immunresponsen promotert av immunoglobuliner er svært spesifikk og en svært kompleks mekanisme. Stimuleringen for cellens sekresjon aktiveres i nærvær av fremmedlegemer i kroppen, for eksempel bakterier. Rollen til immunoglobulinet vil være å binde seg til det fremmede elementet og eliminere det.

Immunoglobuliner eller antistoffer kan være til stede både i blodet og på den membranøse overflaten av organer. Disse biomolekylene representerer viktige elementer i menneskets kropps forsvarssystem.

Struktur

Strukturen til antistoffer inneholder aminosyrer og karbohydrater, oligosakkaridene. Den dominerende tilstedeværelsen av aminosyrer, deres mengde og distribusjon er det som bestemmer strukturen til immunoglobulinet.

Som alle proteiner har immunoglobuliner primære, sekundære, tertiære og kvartære strukturer, noe som bestemmer deres typiske utseende.

Når det gjelder antall aminosyrer de presenterer, har immunglobuliner to typer kjeder: tungkjede og lettkjede. I følge aminosyresekvensen i dens struktur har hver av kjedene et variabelt område og et konstant område.

Tunge kjeder

De tunge kjedene av immunglobuliner tilsvarer polypeptidenheter sammensatt av sekvenser av 440 aminosyrer.

Hvert immunoglobulin har 2 tunge kjeder, og hver av disse har i sin tur en variabel region og et konstant område. Den konstante regionen har 330 aminosyrer og de variable 110-sekvenserte aminosyrene.

Strukturen til den tunge kjeden er forskjellig for hvert immunoglobulin. Det er totalt 5 typer tungkjede som bestemmer typer immunoglobulin.

Tunge kjedetyper identifiseres med de greske bokstavene γ, μ, α, ε, δ for henholdsvis immunoglobuliner IgG, IgM, IgA, IgE og IgD.

Det konstante området av de tunge kjedene ε og μ dannes av fire domener, mens de som tilsvarer α, γ, δ har tre. Så hver konstante region vil være forskjellig for hver type immunoglobulin, men vanlig for immunoglobuliner av samme type.

Den variable delen av den tunge kjeden består av et enkelt immunoglobulindomene. Denne regionen har en sekvens på 110 aminosyrer, og vil være forskjellig avhengig av antistoffets spesifisitet for et antigen.

I strukturen til tunge kjeder kan en vinkling eller bøyning observeres - kalt et hengsel - som representerer det fleksible området i kjeden.

Lette kjeder

Immunoglobulin lette kjeder er polypeptider som består av omtrent 220 aminosyrer. Det er to typer lettkjede hos mennesker: kappa (κ) og lambda (λ), sistnevnte med fire undertyper. De konstante og variable domenene har sekvenser på 110 aminosyrer hver.

Et antistoff kan ha to κ (κκ) lette kjeder eller et par λ (λλ) kjeder, men det er ikke mulig for det å ha en av hver type samtidig.

Fc- og Fab-segmenter

Ettersom hvert immunoglobulin har en form som ligner en "Y", kan det deles inn i to segmenter. Det "nedre" segmentet, basen, kalles den krystalliserbare fraksjon eller Fc; mens armene til «Y» danner Fab, eller fraksjon som binder til antigenet. Hver av disse strukturelle delene av immunglobulin utfører en annen funksjon.

Segment Fc

Fc-segmentet har to eller tre konstante domener av de tunge immunoglobulin-kjedene.

Fc kan binde seg til proteiner eller en spesifikk reseptor på basofiler, eosinofiler eller mastceller, og derved indusere den spesifikke immunresponsen som vil eliminere antigenet. Fc tilsvarer karboksylenden av immunoglobulin.

Fab-segmentet

Fab-fraksjonen eller segmentet av et antistoff inneholder de variable domenene i endene, i tillegg til de konstante domenene til tunge og lette kjeder.

Det konstante domenet til den tunge kjeden fortsettes med domenene til Fc-segmentet som danner hengslet. Tilsvarer den aminoterminale enden av immunoglobulin.

Viktigheten av Fab-segmentet er at det tillater binding til antigener, fremmede og potensielt skadelige stoffer.

De variable domenene til hvert immunoglobulin garanterer dets spesifisitet for et gitt antigen; denne egenskapen tillater til og med bruk i diagnosen inflammatoriske og smittsomme sykdommer.

typer

Av Alejandro Porto, via Wikimedia Commons

De hittil kjente immunoglobulinene har en spesifikk tung kjede som er konstant for hver av disse og skiller seg fra de andre.

Det er fem varianter av tunge kjeder som bestemmer fem typer immunoglobuliner, hvis funksjoner er forskjellige.

Immunoglobulin G (IgG)

Immunoglobulin G er den mest forskjellige varianten. Den har en tung gammakjede og forekommer i unimolekylær eller monomer form.

IgG er det mest forekommende både i blodserum og i vev plass. Minimale endringer i aminosyresekvensen i den tunge kjeden bestemmer dens inndeling i undertyper: 1, 2, 3 og 4.

Immunoglobulin G har en sekvens på 330 aminosyrer i sitt Fc-segment og en molekylvekt på 150 000, hvorav 105 000 tilsvarer den tunge kjeden.

Immunoglobulin M (IgM)

Immunoglobulin M er en pentamer hvis tunge kjede er μ. Molekylvekten er høy, omtrent 900 000.

Aminosyresekvensen til den tunge kjeden er 440 i sin Fc-fraksjon. Det finnes hovedsakelig i blodserum, som representerer 10 til 12% immunoglobuliner. IgM har bare en undertype.

Immunoglobulin A (IgA)

Det tilsvarer den tunge kjedetypen a, og representerer 15% av de totale immunoglobuliner. IgA finnes i både blod og sekresjoner, selv i morsmelk, i form av en monomer eller dimer. Molekylvekten til dette immunglobulinet er 320 000 og det har to undertyper: IgA1 og IgA2.

Immunoglobulin E (IgE)

Immunoglobulin E består av den tunge kjeden av ε-typen og er veldig knapp i serum, rundt 0,002%.

IgE har en molekylvekt på 200 000 og er til stede som en monomer primært i serum, neseslim og spytt. Det er også vanlig å finne dette immunglobulinet i basofiler og mastceller.

Immunoglobulin D (IgD)

Den tunge kjede-sorten 5 tilsvarer immunoglobulin D, som representerer 0,2% av totale immunglobuliner. IgD har en molekylvekt på 180 000 og er strukturert som en monomer.

Det er relatert til B-lymfocytter, festet til overflaten deres. Imidlertid er rollen til IgD uklar.

Endring av type

Immunoglobuliner kan gjennomgå en strukturell typeendring, på grunn av behovet for å forsvare seg mot et antigen.

Denne endringen skyldes B-lymfocytters rolle i å lage antistoffer gjennom egenskapen til adaptiv immunitet. Den strukturelle endringen er i den konstante regionen av den tunge kjeden, uten å endre det variable området.

En type eller klasseendring kan føre til at et IgM blir IgG eller IgE, og dette skjer som en respons indusert av interferon gamma eller interleukiner IL-4 og IL-5.

Egenskaper

Rollen som immunglobuliner spiller i immunforsvaret er av vital betydning for kroppens forsvar.

Immunoglobuliner er en del av det humorale immunsystemet; det vil si at de er stoffer som skilles ut av celler for beskyttelse mot patogener eller skadelige stoffer.

De gir et effektivt forsvarsmiddel, effektivt, spesifikt og systematisert, og har stor verdi som en del av immunforsvaret. De har generelle og spesifikke funksjoner innen immunitet:

Generelle funksjoner

Antistoffer eller immunoglobuliner utfører både uavhengige funksjoner og aktiverer cellemediert effektor og sekretoriske responser.

Antigen-antistoff-binding

Immunoglobuliner har funksjonen til å binde antigene midler spesifikt og selektivt.

Dannelsen av antigen-antistoff-komplekset er hovedfunksjonen til et immunoglobulin, og derfor er det immunresponsen som kan stoppe virkningen av antigenet. Hvert antistoff kan binde to eller flere antigener samtidig.

Effektorfunksjoner

Det meste av tiden tjener antigen-antistoff-komplekset som initiativtaker for å aktivere spesifikke cellulære responser eller initiere en sekvens av hendelser som bestemmer eliminering av antigenet. De to vanligste effektorresponsene er cellebinding og komplementaktivering.

Cellebinding avhenger av tilstedeværelsen av spesifikke reseptorer for Fc-segmentet av immunoglobulinet, når det først har bundet seg til antigenet.

Celler som mastceller, eosinofiler, basofiler, lymfocytter og fagocytter har disse reseptorene og gir mekanismene for eliminering av antigen.

Aktiveringen av komplementkaskaden er en kompleks mekanisme som involverer begynnelsen av en sekvens, så sluttresultatet er sekresjon av giftige stoffer som eliminerer antigener.

Spesifikke funksjoner

Først utvikler hver type immunoglobulin en spesifikk forsvarsfunksjon:

Immunoglobulin G

- Immunoglobulin G gir det meste av forsvaret mot antigene midler, inkludert bakterier og virus.

- IgG aktiverer mekanismer som komplement og fagocytose.

- Konstitusjonen av IgG spesifikk for et antigen er holdbar.

- Det eneste antistoffet som moren kan overføre til barna sine under graviditet, er IgG.

Immunoglobulin M

- IgM er antistoffet med en rask respons på skadelige og smittestoffer, da det gir øyeblikkelig virkning til det erstattes av IgG.

- Dette antistoffet aktiverer cellulære svar inkorporert i lymfocyttmembranen og humorale responser som komplement.

- Det er det første immunoglobulinet som er syntetisert av mennesker.

Immunoglobulin A

- Det fungerer som en forsvarsbarriere mot patogener, ved å være plassert på overflatene på slimhinnene.

- Det er til stede i luftveisslimhinnen, fordøyelsessystemet, urinveiene og også i sekreter som spytt, neseslim og tårer.

- Selv om komplementaktiveringen av den er lav, kan den være assosiert med lysozymer for å drepe bakterier.

- Tilstedeværelsen av immunglobulin D i både morsmelk og råmelk gjør at en nyfødt kan tilegne seg den under amming.